Fleischkunde: Proteine, Muskelkontraktion und Verarbeitung

Fleisch: Aufbau und Proteinstruktur

Fleisch besteht aus der Muskulatur, die sich aus Fasern, Bindegewebe, Fettgewebe und Myoglobin zusammensetzt.

• Myofibrilläre Proteine: Diese sind verantwortlich für die Prozesse der Muskelkontraktion und Entspannung. Sie machen etwa 50 % des Gesamtproteins aus, primär Aktin und Myosin.
• Bindegewebsfasern: Sie halten die Muskeln zusammen und repräsentieren 10–15 % der Proteine. Die wichtigsten Vertreter sind Kollagen und Elastin.
• Sarkoplasmatische Proteine: Dies sind die Proteine im Zytoplasma der Zelle. Sie stellen 25–30 % der wichtigsten Proteine dar, darunter Myoglobin, das Pigment von rotem Fleisch.

Detaillierte Betrachtung myofibrillärer Proteine

Myosin: Es weist einen höheren Anteil als Aktin auf. Das Molekulargewicht liegt bei ca. 5 x 10⁵. Es besteht aus zwei miteinander verflochtenen Eiweißketten. Auf der einen Seite zeigt es eine Helix-Struktur, auf der anderen SH-Gruppen. Diese sperrigen Enden interagieren mit Aktin und besitzen ATPase-Aktivität.

Aktin: Dieser dünne Faden tritt in zwei Formen auf:

• G-Aktin (kugelförmig): Molekulargewicht von 50.000 bis 60.000.
• F-Aktin (faserig): Ein Polymer aus G-Aktin. Jedes Filament besteht aus zwei Doppelhelix-Ketten mit 300 bis 400 Monomeren, die alle in die gleiche Richtung orientiert sind.

Andere Proteine: Troponin, Tropomyosin und α-Aktin sind kalziumempfindlich und am Prozess der Kontraktion beteiligt.

Der Prozess der Muskelkontraktion

Die Muskelkontraktion ist ein Kreisprozess, der durch die Theorie der gleitenden Filamente erklärt wird. Veränderungen der ATP-, Ca²&spplus;- und Mg²&spplus;-Konzentration erzeugen Strukturveränderungen bei Aktin und Myosin.

Bei einer hohen Ca²&spplus;-Konzentration wird Tropomyosin mobilisiert, um die Interaktion zwischen Aktin und Myosin zu steuern. Damit eine Kontraktion stattfindet, sind mindestens 10¹&sup0;&sup7; M Ca²&spplus; erforderlich, während gleichzeitig andere Moleküle wie Kreatinphosphat und Glykogen regeneriert werden.

Gewinnung von ATP im Muskelgewebe

• Anaerobe Glykolyse: Tritt ein, wenn nicht genügend O² für den aeroben Prozess vorhanden ist: Glukose → 2 Laktat + 3 ATP.
• Wirkung der Adenylatkinase: Regeneriert ATP aus ADP: 2 ADP → ATP + AMP + Phosphat.
• Wirkung der Phospho-Kreatin-Kinase: ATP + Kreatin → ADP + Phosphokreatin.

Thermische Einflüsse beim Kochen

• Temperatur 50 °C: Denaturierung von Plasma- und sarkoplasmatischen Proteinen durch Aufbrechen von Wasserstoffbrücken oder ionischen Bindungen. Es kommt zur Aggregation oder Gerinnung.
• Temperatur 63 °C: Kollagen löst sich teilweise auf; Elastin schwillt an, bleibt aber fast unverändert.
• Temperatur 70 °C: Das Aktomyosin wird fester und weniger löslich, wodurch das Wasserrückhaltevermögen sinkt. Der pH-Wert ändert sich durch die Freisetzung bestimmter Gruppen.
• Starke Hitze: Kollagen und Elastin werden weicher, aber das Aktomyosin verhärtet sich durch die Bildung von Disulfidbrücken.

Einfluss von Kälte und Dehydrierung

Einfrieren: Führt zur Denaturierung und Aggregation von Proteinen sowie zur Ruptur der Muskelzellen. Das Wasserrückhaltevermögen verringert sich. Beim Auftauen kommt es zu Fleischsaftverlust (Schwitzen), Gewichtsverlust und Austrocknung.

Dehydrierung: Führt zur Härtung der Textur und einem verringerten Wasserrückhaltevermögen bei der Rehydrierung.

Einsatz von Enzymen und Salzen

Pflanzliche Enzyme wie Papain oder mikrobielle Enzyme machen das Fleisch zart. Dabei können Aminosäuren (aa) und Peptide freigesetzt werden, die den Geschmack verändern. Salze wie NaCl oder Na³PO&sup4; erhöhen das Wasserrückhaltevermögen.