Fleischproteine: Struktur, Rigor Mortis und Reifung

Fleischproteine: Bindegewebe und Sarkoplasma

Kollagen

Kollagen ist der wichtigste Vertreter des Bindegewebes und kommt vor allem in Haut und Knochen vor. Es besteht zu 30 % aus Glycin sowie zu 25 % aus Prolin und Hydroxyprolin, was dem Gewebe Steifigkeit und Festigkeit verleiht. Die Grundeinheit ist Tropokollagen, eine Helix-Struktur aus drei Ketten.

Die kristalline Struktur bestimmt die Widerstandsfähigkeit beim Kauen. Diese Eigenschaften nehmen mit dem Alter des Tieres zu, da die Anzahl der Quervernetzungen steigt. Kollagen denaturiert bei Hitze: Die kritische Temperatur liegt bei 64 °C (Rindfleisch) bzw. 30–45 °C (Fisch). Bei längerem Erhitzen löst sich Kollagen zu Gelatine auf. Während Trypsin und Chymotrypsin keinen Einfluss auf natürliches Kollagen haben, wird es durch Pepsin und bakterielle Kollagenase abgebaut.

Elastin

Elastin ist ein kugelförmiges Molekül mit zahlreichen Quervernetzungen zwischen den Ketten. Es ist gelblich gefärbt. Beim Kochen in Wasser quillt es auf und dehnt sich, löst sich jedoch nicht auf. Es ist resistent gegen Wirkstoffe, die Wasserstoffbrücken aufbrechen, und wird nicht von Trypsin, Chymotrypsin oder Pepsin angegriffen. Der Abbau erfolgt durch Papain und Elastasen der Bauchspeicheldrüse.

Sarkoplasmatische Proteine

Das wichtigste Protein ist das Myoglobin, das Pigment des roten Fleisches. Es ist ein konjugiertes Protein, bestehend aus Globin (kugelförmiges Protein) und Häm. Das Wassermolekül kann durch Sauerstoff oder Stickstoffmonoxid (NO) ersetzt werden. Myoglobin besitzt eine hohe Affinität zu Sauerstoff und dient im Muskel als Reserve.

Veränderungen während der Verarbeitung

• In Wurstwaren werden Nitrite verwendet, die NO freisetzen.
• Bei der Verwendung von Nitraten verläuft dieser Prozess langsamer.
• Die Verwendung dieser Zusatzstoffe wird aufgrund der möglichen Bildung krebserregender Stoffe kritisch hinterfragt.

Veränderungen nach dem Tod des Tieres

Nach dem Tod endet die Sauerstoffzufuhr zum Muskel, aerobe Reaktionen stoppen und die anaerobe Glykolyse setzt ein. Dabei entsteht Milchsäure, der ATP-Spiegel sinkt und der Aktin-Myosin-Komplex wird dauerhaft fixiert.

Rigor Mortis (Totenstarre)

Spezifikationen: pH-Wert 5,6–5,8, geringe Wasserbindungskapazität, trockene und harte Textur. Die Intensität und Dauer des Prozesses hängen von der Tierart, der Schlachtmethode, dem Ernährungszustand und der Lagertemperatur ab.

Management und Fleischqualität

• Langsames Abkühlen: Der pH-Wert sinkt rasch auf niedrige Werte (ca. 5), was zu Denaturierung führt. Das Wasser entweicht, die Struktur wird faserig und trocken.
• Kühlung vor der Totenstarre: Führt bei Frost oder schnellem Auftauen zu einer sehr starken Muskelkontraktion (Cold Shortening).

Empfehlungen

• Allmähliche Abkühlung, sodass die Totenstarre bei 14–19 °C erreicht wird.
• Einfrieren sollte erst nach Abschluss der Totenstarre erfolgen.
• Fleisch im Zustand der Totenstarre sollte nicht gekocht werden.

Fleischreifung (Maduración)

Die Reifung beschreibt die Erweichung des Fleisches nach der Totenstarre. Der Mechanismus beruht nicht auf einem Bruch der Filamente, sondern auf der Trennung des Aktin-Myosin-Komplexes. Dieser Prozess wird durch ionische oder enzymatische Wirkungen gesteuert. Die beteiligten Enzyme, die Cathepsine, befinden sich in den Lysosomen und werden durch den sinkenden pH-Wert freigesetzt. Die Dauer bis zum Verschwinden der Starre hängt von der Tierart und der Lagertemperatur ab.