Struktur und Funktionen der Immunglobuline

Struktur der Immunglobuline

Immunglobuline sind globuläre Proteine mit hohem Molekulargewicht, bestehend aus vier Polypeptidketten: zwei schweren Ketten, genannt H (heavy), und zwei leichten Ketten, genannt L (light). Diese Ketten sind durch Disulfidbrücken verbunden – eine zwischen den L- und H-Ketten und zwei zwischen den H-Ketten. Diese Proteinketten besitzen zudem glykosidische Reste.

Es gibt zwei Arten von L-Ketten (λ, κ) und fünf Arten von H-Ketten (α, δ, ε, γ, μ), woraus sich die fünf Immunglobulin-Isotypen ergeben: IgA, IgD, IgE, IgG und IgM.

Immunglobulin G (IgG): Es ist das häufigste Immunglobulin (80 % der gesamten Immunglobuline). Es bindet rasch an Makrophagen und neutrophile Granulozyten, was zur Zerstörung von Krankheitserregern führt. Es kann ebenfalls die Plazentaschranke überschreiten und wird in die Muttermilch ausgeschieden. Daher ist es für die Immunität von Föten und Neugeborenen verantwortlich.

Immunglobulin A (IgA): Es entspricht 13 % der gesamten Immunglobuline. Es kommt speziell in serösen Sekreten und Schleimsekreten wie Milch oder Tränen vor. Es schützt die Körperoberflächen und Ausführungsgänge. Zusammen mit Immunglobulin G erzeugt es die Immunität des Neugeborenen, da es in der Muttermilch enthalten ist.

Immunglobulin M (IgM): Es entspricht 6 % der gesamten Immunglobuline. Es ist an die Plasmamembran naiver B-Zellen gebunden. Es manifestiert sich in der primären Immunantwort durch Aktivierung des Komplementsystems.

Immunglobulin D (IgD): Es erscheint in sehr geringen Konzentrationen (1 %). Es ist das erste Immunglobulin, das von naiven B-Zellen synthetisiert wird. Seine Funktion steht vermutlich mit der Aktivierung dieser Zellen in Verbindung. Seine Struktur ähnelt der von Immunglobulin G, variiert jedoch in der Lage der glykosidischen Reste der Proteinketten.

Immunglobulin E (IgE): Es findet sich in sehr geringen Konzentrationen im Serum und in Sekreten nach außen (0,002 %). Die Konzentration erhöht sich jedoch bei allergischen Prozessen.

Funktionen der Immunglobuline

Die wichtigste Funktion von Antikörpern besteht darin, das Antigen zu erkennen und an dieses zu binden, um es zu zerstören. Um dieses Ziel zu erreichen, kann die konstante Domäne des Immunglobulins die folgenden Mechanismen aktivieren:

• Aktivierung des Komplementsystems, was mit der Lyse der Mikroorganismen endet.
• Opsonisierung von Mikroorganismen: Antikörper binden an Antigene und präsentieren diese Makrophagen zur Zerstörung.
• Präzipitation von Toxinen, die im Plasma gelöst sind. So werden sie leicht durch Makrophagen zerstört.
• Agglutination von Antigenen in einem bestimmten Gebiet, was die Einwirkung von Phagozyten und Lymphozyten erleichtert.
• Aktivierung von Lymphozyten.