Hämoglobin: Struktur, Funktion und Typen (HbA, HbF, Methämoglobin, HbA1c)

Zusammenfassung

Der Text erklärt den Aufbau des Hämoglobins aus vier Globinketten und Häm-Gruppen, seine Aufgabe beim Sauerstofftransport und die Bildung des Häms. Außerdem werden die wichtigsten Typen und Derivate vorgestellt, darunter HbA, HbA2, HbF, Sichelzellen-Hb, Methämoglobin, Carboxyhämoglobin und glykosyliertes HbA1c. Lernende erfahren damit, wie Hämoglobin funktioniert und welche Veränderungen klinisch bedeutsam sind.

Kernpunkte

Hämoglobin ist ein Blutprotein mit etwa 64 kDa, das Sauerstoff von den Atmungsorganen in die Gewebe transportiert.
Es besteht aus vier Polypeptidketten (Globine), an die jeweils eine Häm-Gruppe gebunden ist.
Häm entsteht aus Succinyl-CoA und Glycin zu Pyrrol-Gruppen, daraus Protoporphyrin IX, das Fe²⁺ bindet.
HbA ist mit etwa 97 % das normale Hämoglobin des Erwachsenen und besteht aus zwei Alpha- und zwei Beta-Ketten.
Methämoglobin enthält Eisen im Zustand Fe³⁺ und bindet deshalb keinen Sauerstoff.
Kohlenmonoxid hat eine etwa 200-mal höhere Affinität zu Hb als Sauerstoff und verdrängt ihn dadurch.

Stellen Sie sich auf die Probe

Hämoglobin (Hb) – Struktur und Funktion

Hämoglobin (Hb) ist ein Heteroprotein des Blutes mit einem Molekulargewicht von 64.000 (64 kDa). Es besitzt eine charakteristische rote Farbe und transportiert Sauerstoff von den Atmungsorganen in die Gewebe, bei Säugetieren, Vögeln und anderen Tieren.

Hämoglobin ist ein rotes Pigment, das durch die Interaktion mit Sauerstoff scharlachrot wird, was charakteristisch für arterielles Blut ist. Bei Sauerstoffverlust nimmt es die dunkelrote Farbe des venösen Blutes an.

Es besteht aus vier Polypeptidketten (Globine), an die jeweils eine Häm-Gruppe bindet. Die Eisenatome im Häm sind in der Lage, Sauerstoff reversibel zu binden. Die Häm-Gruppe wird gebildet durch:

Vereinigung von Succinyl-CoA (gebildet im Krebs-Zyklus oder Zitronensäure-Zyklus) mit der Aminosäure Glycin zur Bildung einer Pyrrol-Gruppe.
Vier Pyrrol-Gruppen bilden Protoporphyrin IX.
Protoporphyrin IX bindet an ein Eisen(II)-Molekül (Fe²⁺), um Häm zu bilden.

Typen und Derivate des Hämoglobins

Hämoglobin A, oder HbA, wird auch als normales Hämoglobin des Erwachsenen bezeichnet und entspricht etwa 97 % des Hämoglobins bei Erwachsenen. Es besteht aus zwei Alpha-Globin- und zwei Beta-Globin-Ketten.
Hämoglobin A₂ (HbA₂): Macht weniger als 2,5 % des Hämoglobins nach der Geburt aus. Es besteht aus zwei Alpha- und zwei Delta-Globin-Ketten. Es ist signifikant erhöht bei der Beta-Thalassämie, bei der keine Beta-Globine synthetisiert werden.
Hb S (Sichelzellenhämoglobin): Eine genetische Veränderung, die zur Sichelzellenanämie führt. Betrifft überwiegend die afroamerikanische und die indianische Bevölkerung.
Hb T
Hämoglobin F (HbF): Das fetale Hämoglobin.
Oxyhämoglobin: Stellt das Hämoglobin dar, das normal an Sauerstoff gebunden ist (Hb + O₂).
Methämoglobin: Hb mit Häm-Eisen im Eisen(III)-Zustand (Fe³⁺), d. h. oxidiert. Diese Art von Hämoglobin bindet nicht an Sauerstoff. Es wird durch eine angeborene Krankheit verursacht, bei der ein Mangel an Methämoglobin-Reduktase das Eisen nicht als Fe(II) aufrechterhält. Methämoglobin kann auch durch Nitrit-Vergiftung entstehen, da Nitrate metahemoglobinisierende Wirkstoffe sind.
Carbamino-Hämoglobin: Bezieht sich auf Hämoglobin, das nach dem Gasaustausch zwischen Blut, Zellen und Gewebe an CO₂ gebunden ist (Hb + CO₂).
Carboxyhämoglobin: Hämoglobin, das durch die Bindung an Kohlenmonoxid (CO) entsteht. Es ist in hohen Konzentrationen (40 %) tödlich. CO hat eine 200-mal größere Affinität zu Hb als Sauerstoff und verdrängt diesen leicht, was zu Gewebehypoxie führt, jedoch oft bei normaler Hautfarbe (da die meisten roten Blutkörperchen gefärbt bleiben) (Hb + CO).
Glykosyliertes Hämoglobin (HbA₁c): Tritt bei Krankheiten wie Diabetes auf. Es entsteht durch die Bindung von Hb an freie Kohlenhydrate, die an Kohlenstoffketten mit sauren Funktionen an C3 und C4 angehängt sind.

Häufige Fragen

Woraus besteht das Hämoglobin?

Hämoglobin besteht aus vier Polypeptidketten, den Globinen, an die jeweils eine Häm-Gruppe mit einem Eisenatom gebunden ist. Die Eisenatome können Sauerstoff reversibel binden.

Welche Hämoglobin-Form hat der Erwachsene hauptsächlich?

Etwa 97 % des Hämoglobins beim Erwachsenen ist Hämoglobin A (HbA), das aus zwei Alpha- und zwei Beta-Globin-Ketten besteht.

Warum ist Kohlenmonoxid gefährlich?

Kohlenmonoxid bindet etwa 200-mal stärker an Hämoglobin als Sauerstoff und verdrängt ihn dadurch. In hohen Konzentrationen führt dies zu Gewebehypoxie und kann tödlich sein.

Was ist glykosyliertes Hämoglobin (HbA1c)?

Glykosyliertes Hämoglobin entsteht, wenn Hämoglobin an freie Kohlenhydrate gebunden wird. Es tritt bei Krankheiten wie Diabetes auf.