Proteine in der Lebensmittelverarbeitung: Denaturierung, Hitze und funktionelle Eigenschaften

Auswirkungen der Hitze auf Proteine in der Lebensmittelverarbeitung

Funktionelle Eigenschaften von Proteinen in Lebensmitteln

• Hydratationsfähigkeit und -bildung
• Löslichkeit und Emulgierung
• Viskosität und Schaumbildung
• Gelierung und Geschmacksbindung
• Textur und Interaktion mit anderen Lebensmittelkomponenten

Denaturierung von Proteinen

Physikalische Faktoren

• Erhitzung
• Kühlung
• Mechanische Bearbeitung
• Hydrostatischer Druck
• Strahlung

Chemische Faktoren

• Säuren
• Basen
• Metalle
• Organische Lösungsmittel

Auswirkungen der Proteindenaturierung

• Veränderungen der Löslichkeit durch Exposition hydrophiler oder hydrophober Peptidbindungen
• Veränderungen der Wasseraufnahmefähigkeit
• Verlust der biologischen Aktivität
• Erhöhtes Risiko chemischer Angriffe durch die Exposition weiterer Peptidbindungen
• Veränderungen der Viskosität von Lösungen
• Verminderte Kristallisationsfähigkeit

Farbe

Die Farbe von Lebensmitteln kann sich durch Proteindenaturierung ändern:

• Rot-violettes Myoglobin wird zu Metmyoglobin (braun).
• Leuchtend grünes Chlorophyll wird zu Phäophytin (grün/braun).

Funktionen von Ölen und Fetten in Lebensmitteln

Öle und Fette erfüllen vielfältige Funktionen in Lebensmitteln:

• Schmiermittel
• Wärmeträger, insbesondere in frittierten Lebensmitteln
• Verbesserung von Geschmack und Textur von Lebensmitteln
• Verbesserung des Aussehens von Lebensmitteln
• Bildung der Kruste durch chemische Wechselwirkung mit Lebensmittelkomponenten (z.B. Kruste und Zartheit in Brot)
• Sind aufgrund ihres niedrigen Dampfdrucks nicht flüchtig
• Verbesserung der Haltbarkeit (z.B. von frischem Brot)

Hitzeeffekte auf funktionelle Fleischproteineigenschaften

Funktionelle Eigenschaften von Fleischproteinen

• Löslichkeit
• Wasserbindevermögen
• Emulgiervermögen
• Koagulationsfähigkeit
• Bindefähigkeit
• Farbe
• Aromenabsorption

Wasserbindevermögen (WBV)

Das Wasserbindevermögen (WBV) ist die Fähigkeit von Fleisch, Wasser unter Einwirkung äußerer Kräfte (Schneiden, Druck, Mahlen, Wärmebehandlung) zu halten.

Viele physikalische Eigenschaften des Fleisches wie Farbe, Textur, Festigkeit und Saftigkeit hängen maßgeblich vom Wasserbindevermögen ab. Ein Großteil des Wassers in der Muskulatur ist fest an Proteine gebunden.

Bei der Umwandlung von Muskel zu Fleisch führen eine pH-Wert-Senkung und die anschließende Denaturierung der Proteine zu einer Verringerung des WBV. Wärmebehandlung denaturiert Proteine und führt zum Wasserverlust.

Emulgierfähigkeit

Wenn die Proteinmenge im Verhältnis zum Fett gering ist, werden nicht alle Fettkügelchen bedeckt, was beim Erhitzen zum Bruch der Emulsion führt. Bei Emulsionen mit geringem Proteingehalt in Fleisch, überschüssigem Fett und Kollagen (z.B. Schweinehaut) tritt beim Erhitzen Fett aus.

Koagulationsfähigkeit

Fleischproteine denaturieren (gerinnen) teilweise unter verschiedenen Bedingungen:

• Bei saurem pH-Wert (niedriger pH-Wert)
• Bei alkalischem pH-Wert (hoher pH-Wert)
• Durch Hitze
• Durch niedrige Temperaturen (Einfrieren)

Die Gerinnung kann dazu beitragen, eine stabile Emulsion in einem Fertigprodukt (z.B. Würstchen, Mortadella, Salami) zu erhalten.

Bindefähigkeit

Kontraktile Proteine und andere gelöste Proteine gehen vom Sol- in den Gel-Zustand (dickflüssige Substanz) über und helfen, Fleischstücke zu binden. Beim Erhitzen oder bei pH-Wert-Änderungen binden sie Komponenten stark zusammen, wodurch ein homogenes, kompaktes Produkt entsteht.

Farbe

Die Farbe des Fleisches wird durch Myoglobin bestimmt. Es nimmt eine rostbraune Farbe an (Metmyoglobin), wenn Fe⁺⁺ seine Wertigkeit zu Fe⁺⁺⁺ ändert, was wirtschaftlich unerwünscht ist.

Nitrosomyoglobin, das durch Zugabe von Pökelsalz in Wurstwaren gebildet wird, wandelt sich bei Hitze in Nitrosomyochromogen um, ein stabiles Pigment (z.B. das Rosa des Schinkens).

Verdaulichkeit

Die Proteinqualität von Lebensmitteln hängt von ihrer Verdaulichkeit und ihrer Fähigkeit ab, alle essentiellen Aminosäuren zur Deckung des menschlichen Bedarfs bereitzustellen.

Löslichkeit

Die kontraktilen Muskelproteine Aktin, Myosin, Troponin und andere werden aus den Muskelfasern freigesetzt, wenn sie Salz (Ionenstärke) ausgesetzt werden und die Membran bei mechanischer Bearbeitung (Cutter) bricht. Durch Zugabe von Salz, Salzlake und/oder Polyphosphaten werden Proteine in Lösung gebracht, gehen vom Sol- in den Gel-Zustand über und bilden eine klebrige, fließfähige Substanz.