Proteine, Enzyme und Vitamine: Grundlagen der Biochemie
Proteine
Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaut, die jeweils eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe besitzen. Sie sind reichlich in Zellen vorhanden, machen etwa 50 % des Trockengewichts der Zelle aus und werden an den Ribosomen anhand genetischer Informationen gebildet. Aminosäuren verbinden sich über Peptidbindungen, die durch Hydrolyse wieder gespalten werden können.
Einteilung nach Größe
- Peptide: wenige Aminosäuren
- Oligopeptide: bis zu 10 Aminosäuren
- Polypeptide: mehr als 10 Aminosäuren
- Proteine: mehr als 50 Aminosäuren
Strukturebenen der Proteine
- Primärstruktur: Aminosäuresequenz (Anzahl, Art und Reihenfolge)
- Sekundärstruktur: Faltung der Peptidkette durch Wasserstoffbrücken, z. B. als Helix oder Faltblatt
- Tertiärstruktur: dreidimensionale Anordnung. Man unterscheidet fibrilläre Proteine (strukturell, z. B. Keratin, schützt vor Sonne) und globuläre Proteine (dynamisch, z. B. Enzyme)
- Quartärstruktur: Zusammenschluss mehrerer Untereinheiten, z. B. Hämoglobin
Denaturierung
Änderungen von pH-Wert, Temperatur oder mechanischer Unruhe zerstören die räumliche Struktur. Diesen Vorgang nennt man Denaturierung. Die Primärstruktur bleibt dabei erhalten.
Genetischer Ablauf
DNA → RNA → Protein
Einteilung nach Zusammensetzung
Einfache Proteine (Holoproteine)
Bestehen nur aus Aminosäuren:
- Protamine: binden Nukleinsäuren
- Histone: strukturelle Bestandteile der Chromosomen
- Albumine: Transport
- Globuline: Abwehr (Antikörper)
- Fibrilläre Proteine: Strukturfunktion
Unlösliche Proteine
- Keratin: Haare und Nägel
- Kollagen: Bindegewebe
- Elastin: Bänder, Gefäßwände
Lösliche Proteine
- Fibrinogen: Blutgerinnung
- Myosin, Aktin, Tropomyosin: Muskelkontraktion
Zusammengesetzte Proteine (Heteroproteine)
Bestehen aus Aminosäuren und einem Nichtprotein-Anteil:
- Phosphoproteine: z. B. Kasein in der Milch
- Glykoproteine: Enzyme, Hormone, Antikörper
- Lipoproteine: Transport von Cholesterin
- Chromoproteine: Farbstoffe wie Hämoglobin, Rhodopsin, Chlorophyll
- Nukleoproteine: Bestandteil der Chromatinfasern
Enzyme
Enzyme sind katalytisch wirksame, globuläre Proteine (Biokatalysatoren). Sie beschleunigen biologische Reaktionen, ohne dabei verbraucht oder verändert zu werden. Ihre Wirkung ist sehr spezifisch: Jedes Enzym bindet bestimmte Substrate an seinem aktiven Zentrum und setzt sie zu Produkten um.
Einflussfaktoren auf die Enzymaktivität
- Temperatur (wirksame Konzentration)
- pH-Wert (beeinflusst Amino- und Carboxylgruppen und damit die Aktivität)
- Substratkonzentration (bis zur Sättigung, danach keine Änderung der Geschwindigkeit)
- Inhibitoren und Cofaktoren
Stoffwechsel
Abbau (Katabolismus) und Aufbau (Anabolismus) von Zellbestandteilen werden durch Enzyme gesteuert.
Hemmung und Gifte
Erbkrankheiten wie Tay-Sachs und Sandhoff sowie Gifte wie Zyanid und Quecksilber wirken durch Hemmung bestimmter Enzyme.
Hormonelle Regulation
Proteine steuern als Hormone physiologische Prozesse wie Nervensystem, Zellteilung, Sexualität und Zuckerstoffwechsel. Beispiele für Proteinhormone sind Insulin, Glukagon, STH und ACTH.
Coenzyme
Heteroproteinische Enzyme (Holoenzyme) binden einen organischen Rest, das Coenzym, das oft aus Vitaminen stammt. Beispiele:
- Acetyl-Coenzym A (CoA)
- Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NAD)
- Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD)
- Metallionen
Der Name eines Enzyms leitet sich meist vom Substrat oder von seiner Funktion ab.
Vitamine
Vitamine sind organische Stoffe, die der Körper nur in kleinen Mengen benötigt und die nicht selbst gebildet werden können, sondern über die Nahrung zugeführt werden müssen. Sie sind lebensnotwendig.
Einteilung
- Fettlösliche Vitamine: A, D, E, K (ADEK)
- Wasserlösliche Vitamine: B-Vitamine und C
Einige Vitamine werden als Provitamine gespeichert, etwa β-Carotin, das in der Leber von Fischen zu Vitamin A umgewandelt wird. Vitamin B12 kommt nur in tierischen Lebensmitteln vor. Einige Vitamine sind mit Proteinen kombiniert und bilden so Enzyme.
Mangelerscheinungen
- Vitamin B12: Mangel führt zu perniziöser Anämie
- Vitamin D: Mangel führt zu Rachitis, da die Bildung und der Calcium- und Phosphatstoffwechsel gestört sind