Enzymkatalyse: Faktoren, Cofaktoren und Regulation

Faktoren der Enzymkatalyse

Faktoren der Nähe und Orientierung: Enzyme wirken, indem sie die wirksame Konzentration der Substrate erhöhen. Dies geschieht, indem sie die Substrate annähern und die reaktiven Gruppen entsprechend ausrichten.

Oberflächenphänomene

Die Eigenschaften des aktiven Zentrums unterscheiden sich erheblich von denen der Umgebung und sind günstiger für die spezifische Reaktion, die dort stattfindet.

Spannung und Verzerrung von Bindungen

Das Vorhandensein von reaktiven Gruppen ermöglicht einen Reaktionsmechanismus mit niedrigerer Aktivierungsenergie. Diese wirken durch allgemeine Säure-Base-Katalyse oder kovalente Katalyse.

Coenzyme und Cofaktoren

Viele Enzyme sind konjugierte Proteine und enthalten nicht-proteinartige Komponenten, die Cofaktoren genannt werden. Der Cofaktor ist wesentlich für die enzymatische Katalyse. Zusammen mit dem Enzym-Protein (Apoenzym) bildet er das Holoenzym.

Die chemische Natur der Cofaktoren ist vielfältig: Es kann sich um Metallionen (bei Metalloenzymen) oder organische Moleküle (Coenzyme) handeln. Einige Enzyme benötigen sowohl Metallionen als auch Coenzyme für ihre katalytische Funktion. Wenn ein Coenzym fest durch kovalente Bindungen an das Apoenzym gebunden ist, wird es als prothetische Gruppe bezeichnet.

Coenzyme werden oft aus einfacheren Molekülen gebildet, die der Organismus nicht selbst synthetisieren kann, sodass sie über die Nahrung aufgenommen werden müssen. Diese exogenen Faktoren für die Synthese von Coenzymen sind als Mikronährstoffe bzw. wasserlösliche Vitamine bekannt.

Regulation der Enzymaktivität

Einfluss von pH-Wert und Temperatur

Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen hängt vom pH-Wert ab. Jedes Enzym besitzt einen optimalen pH-Wert, bei dem die Proteinkonformation und der Ionisierungszustand der Aminosäuren im aktiven Zentrum ideal für die Substratbindung sind. Oft entspricht dieser dem pH-Wert der physiologischen Umgebung.

Auch die Temperatur beeinflusst die Reaktionsgeschwindigkeit: Eine Erhöhung beschleunigt chemische Reaktionen, führt jedoch ab einem gewissen Punkt zur Denaturierung der Proteine.

Enzyminhibition

In allen Organismen trägt die Aktivierung oder Inhibition einiger wichtiger Enzyme entscheidend zur Regulierung des Stoffwechselflusses bei. Man unterscheidet:

• Irreversible Hemmung: Der Inhibitor bindet dauerhaft kovalent und inaktiviert das Enzym.
• Reversible Hemmung: Keine kovalente Bindung; der Inhibitor kann sich wieder vom Protein lösen, wodurch die nativen kinetischen Eigenschaften wiederhergestellt werden.

Arten der reversiblen Hemmung

• Kompetitiver Hemmer: Hat eine Struktur, die dem Substrat sehr ähnlich ist, und wird vom aktiven Zentrum erkannt.
• Nicht-kompetitiv: Die Bindung erfolgt an spezifischen Stellen außerhalb des aktiven Zentrums.
• Akompetitiv: Der Inhibitor bindet an den Enzym-Substrat-Komplex und bildet einen ternären Enzym-Inhibitor-Substrat-Komplex.