Struktur und Eigenschaften von Proteinen: Ein Überblick
Die Primärstruktur der Proteine
Die Primärstruktur von Proteinen beschreibt die lineare Sequenz der Aminosäuren, aus denen sie bestehen. Sie zeigt die Art der Aminosäuren sowie die Reihenfolge, in der sie verbunden sind. Es ist die einfachste Struktur, aber gleichzeitig die wichtigste, da sie alle höheren Organisationsebenen der Proteinstrukturen bestimmt.
Ein Merkmal dieser Struktur ist die Anordnung im Zickzack. Diese resultiert aus der Planarität der Peptidbindung und der Rotation der Aminosäuren am C-Alpha-Atom. Die Vielfalt der möglichen Sequenzen ist praktisch unbegrenzt.
Die Sekundärstruktur und ihre Formen
Die Sekundärstruktur ist die räumliche Anordnung, welche die Aminosäuresequenz oder Primärstruktur einnimmt, um stabil zu sein. Sie ist eine direkte Folge der Rotationsfähigkeit der Alpha-Kohlenstoffatome der Aminosäuren.
Gängige Modelle der Sekundärstruktur
- Alpha-Helix: Bei dieser Struktur ist die Polypeptidkette aufgrund der Drehungen um das Alpha-Kohlenstoffatom jeder Aminosäure schraubig gewunden. Diese Alpha-Helix-Struktur wird durch Wasserstoffbrücken zwischen der NH-Gruppe einer Peptidbindung und der C=O-Gruppe der vierten darauffolgenden Aminosäure stabilisiert. Die Drehung erfolgt im Uhrzeigersinn (3,6 Aminosäuren pro Umdrehung). Die Reste der Aminosäuren zeigen nach außen. Die Stabilität hängt von der Anwesenheit von Prolin- oder Hydroxyprolin-Resten ab, da diese die Bildung von Wasserstoffbrücken verhindern können.
- Beta-Faltblatt (Konformation B): Einige Proteine behalten ihre Primärstruktur im Zickzack bei und sind durch interchenare (zwischenkettenartige) Wasserstoffbrücken verbunden. Alle beteiligten Peptidbindungen verleihen der Struktur durch diese Querverbindungen eine große Stabilität. Polypeptidketten können parallel (N-C-Richtung identisch) oder antiparallel (wechselnde Richtungen) angeordnet sein. Die antiparallele Anordnung ist kompakter und tritt häufiger auf.
- Kollagen-Helix: Diese Sekundärstruktur ist charakteristisch für Kollagen in Sehnen und Bindegewebe. Es ist eine besonders starre Struktur, die meist aus der Aminosäure Prolin besteht. Aufgrund der ständigen Wiederholung von Prolin kann die Kette keine der vorgenannten Strukturen einnehmen. Stattdessen winden sich die Ketten im Uhrzeigersinn mit drei Aminosäureresten pro Umdrehung.
Die Tertiärstruktur: Räumliche Faltung
Der Begriff Tertiärstruktur bezieht sich darauf, wie das native Protein im Raum gefaltet ist. Diese Struktur ist stabil dank der Wechselwirkungen zwischen den R-Resten der Aminosäuren, die weit voneinander entfernt liegen können. Diese Bindungen umfassen:
- Wasserstoffbrücken zwischen Peptidgruppen.
- Elektrostatische Anziehung zwischen entgegengesetzt geladenen Gruppen.
- Hydrophobe Wechselwirkungen und Van-der-Waals-Kräfte zwischen aliphatischen oder aromatischen Resten.
- Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten.
Die Tertiärstruktur besteht oft aus kompakten Einheiten, den sogenannten Domänen (50 bis 300 Aminosäuren), die durch das Polypeptidrückgrat verbunden sind. Domänen sind oft unabhängig voneinander gefaltet und durch flexible Proteinanteile (Scharniere) verbunden.
Die Quartärstruktur
Die Quartärstruktur besitzen Proteine (faserartig oder kugelförmig), die aus zwei oder mehr Polypeptidketten bestehen, welche als Untereinheiten, Monomere oder Protomere bezeichnet werden. Der Zusammenhalt erfolgt durch schwache Bindungen wie Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte oder Disulfidbrücken.
Wichtige Eigenschaften von Proteinen
Löslichkeit
Die Löslichkeit ist gegeben, wenn polare oder hydrophile R-Gruppen auf der äußeren Oberfläche des Proteins liegen und Wasserstoffbrücken mit Wasser bilden. Faserproteine sind meist wasserunlöslich, während globuläre Proteine wasserlöslich sind.
Denaturierung
Hierbei brechen die Bindungen, die den nativen Zustand halten, wodurch Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen verloren gehen. Die Peptidbindungen bleiben erhalten, sodass die Primärstruktur gewahrt bleibt, das Protein jedoch eine fadenförmige Form annimmt. Unter bestimmten Bedingungen ist die Denaturierung reversibel (Renaturierung), wobei das Protein seine native Konformation und biologische Aktivität zurückgewinnt.
Spezifität
Dies ist eine charakteristische Eigenschaft. Man unterscheidet die spezifische Funktion (kleine Änderungen in der Sequenz können zum Funktionsverlust führen) und die Artspezifität (einzigartige Proteine pro Art). Homologe Proteine erfüllen in verschiedenen Arten die gleiche Funktion und haben eine ähnliche Struktur.
Pufferkapazität
Proteine zeigen ein amphoteres Verhalten. Da sie sowohl als Säuren als auch als Basen fungieren können (durch Aufnahme oder Abgabe von H+), sind sie in der Lage, pH-Wert-Schwankungen im Medium abzupuffern.