Grundlagen der Enzymologie: Struktur und Funktion

Einführung in die Enzyme

Enzyme sind Biokatalysatoren. Sie beschleunigen chemische Reaktionen, verändern jedoch nicht den Gleichgewichtspunkt. Sie wirken schnell, werden dabei nicht verbraucht und werden nur in kleinen Mengen benötigt.

Klassifizierung von Enzymen

Abhängig von der zu katalysierenden Reaktion werden sie wie folgt eingeteilt: Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen und Ligasen.

Struktur der Enzyme

Struktur: Der Bereich, in dem die Reaktion stattfindet, ist das aktive Zentrum. Enzyme können als Holoproteine (bestehend nur aus Proteinen) oder Holoenzyme vorliegen. Ein Holoenzym besteht aus dem Proteinanteil (Apoenzym) und einer prosthetischen Gruppe oder einem Cofaktor. Ein Cofaktor kann ein organisches Molekül (Coenzym), ein anorganisches (Metall-Ion) oder beides zugleich sein.

Wirkungsweise und Mechanismus

Wirkungsweise: Hierzu existieren die Modelle von Fisher (Schlüssel-Schloss-Prinzip) und Koshland (Induced-Fit-Modell).

Wirkungsmechanismus: Es bildet sich eine Enzym-Substrat-Bindung. Das Substrat und das Coenzym binden am aktiven Zentrum, wo die Reaktion katalysiert wird. Anschließend lösen sich die Produkte vom aktiven Zentrum und das Enzym steht erneut zur Verfügung.

Faktoren der Enzymaktivität

Faktoren, welche die Enzymaktivität bestimmen, sind die Temperatur, der pH-Wert und die Substratkonzentration bis zum Erreichen der Maximalgeschwindigkeit (v_max).

Die Michaelis-Menten-Gleichung

Die Gleichung lautet: v = (v_max * [S]) / (K_m + [S]). Der K_m-Wert (Michaelis-Konstante) gibt die Substratkonzentration an, bei der die halbe Maximalgeschwindigkeit erreicht wird. Ein hoher K_m-Wert bedeutet eine geringe Affinität und umgekehrt.

Aktivatoren und Inhibitoren

Aktivatoren sind Stoffe, welche die Reaktion beschleunigen. Inhibitoren sind Stoffe, welche die Reaktion verlangsamen.

Reversible Hemmung

Bei der reversiblen Hemmung wird das aktive Zentrum nur zeitlich begrenzt deaktiviert. Diese kann wie folgt unterteilt werden:

• Kompetitive Hemmung: Der Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum, da sie eine ähnliche Struktur besitzen.
• Nicht-kompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet an einem anderen Ort als dem aktiven Zentrum. Er verändert das Enzym so, dass das Substrat zwar binden kann, aber keine Reaktion erfolgt.
• Allosterische Hemmung: Der Inhibitor bindet an einem anderen Ort und verhindert durch eine Strukturänderung des aktiven Zentrums die Bindung des Substrats.

Ein Enzym-Hemmer kann auch ein Produkt der Reaktion sein; man spricht dann von Retroregulation oder Feedback-Hemmung.

Irreversible Hemmung

Bei der irreversiblen Hemmung bindet der Hemmstoff dauerhaft an das aktive Zentrum und verhindert so dessen katalytische Wirkung vollständig.