Aktivierungsenergie & Enzymmechanismen

Aktivierungsenergie und aktivierter Komplex

Chemische Reaktionen beinhalten das Brechen einiger Bindungen in den Reagenzien und die Bildung neuer Bindungen, um bestimmte Produkte zu erhalten. Um dies zu erreichen, benötigen wir eine bestimmte Menge an Energie, die als Aktivierungsenergie bezeichnet wird. Diese Energie ist notwendig, um die Reaktion zu starten. Moleküle erreichen einen energiereicheren Zustand, den sogenannten aktivierten Zustand oder Übergangszustand, in dem die Bindungen teilweise gebrochen sind. Da diese Reaktion leicht abläuft, gehen die Produkte in einen niedrigeren Energiezustand über. Je höher die Aktivierungsenergie ist, desto schwieriger wird es sein, den aktivierten Zustand zu erreichen, und desto geringer wird die Reaktionsgeschwindigkeit sein. Wir können die Substanz erhitzen, um die Energie der Moleküle zu erhöhen und den Übergangszustand zu erreichen.

Enzymatische Mechanismen zur Effizienzsteigerung

Enzyme wirken auf Substrate. Die meisten Substrate haben extrem niedrige Konzentrationen in den Zellen. Enzyme steigern die Effizienz durch folgende Mechanismen:

1. Multienzymkomplexe

Verschiedene Enzyme, die aufeinanderfolgende Schritte in einer Stoffwechselreaktionssequenz katalysieren, binden sich, um einen einzigen Multienzymkomplex zu bilden.

2. Zelluläre Kompartimentierung

Die Existenz verschiedener zellulärer Kompartimente ermöglicht es, eine Gruppe von Enzymen und Substraten im selben Organell zu konzentrieren. Dies erhöht die Effizienz der Enzyme erheblich.

Allosterische Enzyme und Regulation

Die genaueste Enzymregulation wird durch Enzyme erreicht, die mehrere Modulatoren besitzen. Sie haben Bindungsstellen für regulatorische Moleküle, die die Enzymaktivität modifizieren. Sie können zwei Konformationen annehmen:

• Form R: Hohe Affinität für das Substrat.
• Form T: Geringe Affinität für das Substrat.

Diese Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten und haben daher eine Quartärstruktur.

Feedback-Hemmung (Retroinhibition)

Allosterische Enzyme sind in der Regel in den ersten Schritten einer Stoffwechselreaktionsfolge oder an Verzweigungspunkten dieser Reaktionswege lokalisiert. Das Endprodukt des Stoffwechselweges wirkt als allosterischer Inhibitor des Enzyms, das die erste Reaktion katalysiert. Dieser Vorgang wird als Feedback-Hemmung oder Retroinhibition bezeichnet.

Enzymkinetik

Je kleiner der Wert von Km (Michaelis-Konstante), desto höher ist die enzymatische Aktivität, da wir eine geringere Substratmenge benötigen, um die halbmaximale Geschwindigkeit (Vmax/2) zu erreichen. Der Km-Wert und die Maximalgeschwindigkeit (Vmax) ermöglichen es, die Reaktionsgeschwindigkeit für jede Substratkonzentration zu bestimmen.