Aminosäuren und Proteinstrukturen: Aufbau, Klassifikation und Funktion

Aminosäuren: Aufbau und Eigenschaften

Aminosäuren sind die Bausteine, die durch die Hydrolyse von Proteinen freigesetzt werden. Sie sind durch die Vereinigung von Polypeptidketten gekennzeichnet und besitzen eine Aminogruppe (-NH2) und eine Carboxylgruppe (-COOH).

Eigenschaften der Aminosäuren

• Amphotere Natur: Sie verhalten sich je nach pH-Wert als Säure oder Base. Die Carboxylgruppe gibt ein H+ ab, während die Aminogruppe ein H+ aufnimmt.
• Stereoisomerie: Der Alpha-Kohlenstoff ist chiral und weist zwei asymmetrische Stereoisomere auf (D- und L-Form). Die L-Form ist die biologisch aktive Form.
• Weitere Eigenschaften: Polare Gruppen (Amino- und Carboxylgruppen) ermöglichen die Bildung von Wasserstoffbrücken. Dies führt zu höheren Schmelz- und Siedepunkten sowie einer höheren Löslichkeit in Wasser.

Klassifikation der Aminosäuren

Aminosäuren können klassifiziert werden nach:

• Ladung: Neutral (keine zusätzliche Amino- oder Carboxylgruppe), sauer (zusätzliche Carboxylgruppe) oder basisch (zusätzliche Aminogruppe).
• Polarität: Unpolar (hydrophob) oder polar (hydrophil).

Peptidbindung und Proteinstrukturen

Peptidbindung

Die Carboxylgruppe einer Aminosäure reagiert mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser, wodurch eine Peptidbindung entsteht. Die Vereinigung vieler Aminosäuren bildet ein Polypeptid.

Strukturen von Proteinen

Die Polypeptidkette faltet sich in spezifische dreidimensionale Strukturen:

Primärstruktur

Die lineare Sequenz der Aminosäuren.

Sekundärstruktur

• Alpha-Helix ($\alpha$-Helix): Eine spiralförmige Faltung, die wie eine Uhrfeder gewickelt ist. Sie enthält 3,6 Aminosäuren pro Windung und wird durch Wasserstoffbrücken zwischen der NH-Gruppe und der CO-Gruppe stabilisiert.
• Beta-Faltblatt ($\beta$-Sheet): Eine Zick-Zack-Faltung. Kollagen weist diese Struktur auf.

Tertiärstruktur

Die dreidimensionale Anordnung, die die Kette im Raum einnimmt. Sie wird durch vier Arten von Bindungen stabilisiert:

1. Disulfidbrücken: Kovalente Bindungen zwischen den SH-Gruppen (Cystein).
2. Elektrostatische Kräfte: Ionenbindungen zwischen COO- und NH3+-Gruppen.
3. Wasserstoffbrücken: Zwischen nichtionischen polaren Gruppen.
4. Van-der-Waals-Kräfte: Schwache Bindungen zwischen unpolaren Aminosäuren.

Die Tertiärstruktur kann kugelförmig (globulär) oder faserig (fibrillär) sein.

Quartärstruktur

Die Anordnung, die entsteht, wenn das Protein aus mehreren Polypeptidketten besteht.

Eigenschaften und Funktionen von Proteinen

Eigenschaften

• Löslichkeit: Globuläre Proteine sind löslich, fibrilläre Proteine sind unlöslich.
• Denaturierung: Die Veränderung der räumlichen Struktur (2., 3. oder 4. Ordnung) durch Schwankungen von Temperatur, Druck, pH-Wert oder Salzkonzentration führt zum Funktionsverlust des Proteins.
• Spezifität: Jede Proteingruppe wirkt spezifisch auf bestimmte Substrate oder Agentien.

Funktionen

Proteine erfüllen vielfältige Aufgaben:

• Strukturell (Formgebung von Zellstrukturen)
• Speicher (Speicherung von Aminosäuren)
• Physiologisch und genetische Regulation
• Katalytisch (Enzyme)
• Immunität (Antikörper)

Klassifikation von Proteinen

Holoproteine (Einfache Proteine)

• Globulär: Albumin (Reserve), Globuline, Histone (mit DNA assoziiert).
• Fibrillär: Keratin (Strukturbestandteil), Kollagen, Myosin (Muskelkontraktion), Elastin (Elastizität).

Heteroproteine (Konjugierte Proteine)

Proteine, die neben Aminosäuren auch andere chemische Gruppen enthalten:

• Phosphoproteine
• Glykoproteine
• Antikörper
• Lipoproteine (Transport)
• Chromoproteine: Enthalten Porphyrin-Verbindungen (z. B. Hämoglobin, Myoglobin und Cytochrome).