Chemische Grundlagen: Kondensationspolymere und Proteinstruktur

Kondensationspolymere und ihre Reaktionen

Grundlagen der Kondensationsreaktionen

Kondensationspolymere entstehen durch Reaktionen, bei denen sich Monomere unter Abspaltung eines kleinen Moleküls (meist Wasser) verbinden.

Veresterungsreaktion (Rx)

Alkohol (–OH) + Carbonsäure (–COOH) → Ester (–COO–) + Wasser (H₂O)

Amidierungsreaktion (Rx)

Amin (–NH₂) + Carbonsäure (–COOH) → Amid (–CONH–) + Wasser (H₂O)

Die Reaktion zwischen einer Säure und einem Amin führt zur Bildung eines Amids und setzt Wasser frei.

Natürliche Polymere: Proteine

Aminosäuren (aa) – Die Bausteine

Proteine bestehen aus Aminosäuren (aa). Alpha-Aminosäuren (α-AA) sind die einzigen, die am Aufbau von Proteinen beteiligt sind.

Die Aminosäuren werden in vier Hauptgruppen eingeteilt:

• Sauer
• Basisch
• Polar
• Unpolar

Säure-Base-Charakter der Aminosäuren

Reine Aminosäuren sind Feststoffe, die als Hydrochloride kristallisieren (wobei die Aminogruppe protoniert ist). In Wasser gelöst verhalten sie sich wie schwache Säuren und Basen und stellen ein chemisches Gleichgewicht her, das durch die Säurekonstante (pKa) bestimmt wird.

Ionenformen in wässriger Lösung

Die vorherrschende Form hängt vom Vergleich zwischen dem pKa-Wert und dem pH-Wert ab (der pH-Wert ermöglicht die Verschiebung des Gleichgewichts in beide Richtungen).

• Kationische Form (aa¹⁺): Die Verbindung ist positiv geladen.
  Bsp.: H₃N⁺–C(R)H–COOH
• Zwitterionische Form (aa⁰): Die Verbindung ist elektrisch neutral (Dipol).
  Bsp.: H₃N⁺–C(R)H–COO⁻
• Anionische Form (aa¹⁻): Die Verbindung ist negativ geladen.
  Bsp.: H₂N–C(R)H–COO⁻

Alle Gleichgewichte werden durch den pKa-Wert gesteuert (pKa = –log Kₐ).

pH-Abhängigkeit

Wenn der pH-Wert niedriger ist als der pKa-Wert, dominiert die protonierte Form.

(Anmerkung: Die ursprünglichen mathematischen Gleichungen zur Konzentrationsberechnung sind unvollständig und wurden hier weggelassen, da sie fehlerhaft dargestellt waren.)

Der Isoelektrische Punkt (pI)

Der isoelektrische Punkt (pI) ist der pH-Wert, bei dem die Aminosäure als Zwitterion vorliegt und die Nettoladung Null ist.

Berechnung des pI

pI = (pKa₁ + pKa₂) / 2

(pKa₁ und pKa₂ sind die relevanten Säurekonstanten, die die vorherrschende Form bestimmen.)

Die Peptidbindung

Die Peptidbindung ist die kovalente Bindung zwischen zwei Aminosäuren unter Abspaltung eines Wassermoleküls. Dies ermöglicht die Bildung von Proteinen.

Reaktionsschema (vereinfacht):

Aminosäure 1 + Aminosäure 2 → Dipeptid + H₂O
H₂N–C(R₁)H–COOH + H₂N–C(R₂)H–COOH → H₂N–C(R₁)H–CO–NH–C(R₂)H–COOH + H₂O

Organisationsebenen der Proteine

Proteine weisen vier Stufen der Organisation auf:

1. Primärstruktur: Die lineare Sequenz einer Kette von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zusammengehalten wird.
2. Sekundärstruktur: Lokale Faltungen der Kette, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Aminosäuren stabilisiert werden.
   Typen: Alpha-Helix (α-Helix) und Beta-Faltblatt (β-Faltblatt).
3. Tertiärstruktur: Die dreidimensionale Gesamtstruktur, die durch spezifische Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten (Reste) entsteht (z. B. zwischen Alpha-Helices und Faltblättern).
4. Quartärstruktur: Die Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten (Untereinheiten) zu einem funktionellen Proteinkomplex.