Enzyme und Aminosäuren: Grundlagen der Biologie und Funktion

Was sind Enzyme? Definition und Funktion

Enzyme sind Eiweißstoffe in der Natur, die chemische Reaktionen katalysieren. Es sind Proteinmoleküle, die die Fähigkeit besitzen, chemische Reaktionen, die in lebenden Geweben vorkommen, zu erleichtern und zu beschleunigen. Enzyme reagieren chemisch nicht mit den Substanzen, die sie umsetzen (sogenannte Substrate), noch verändern sie das Gleichgewicht der Reaktion.

Klassifizierung von Enzymen nach ihrer Funktion

Der Name eines Enzyms wird oft vom Substrat abgeleitet, an das die Endung '-ase' angehängt wird, um die Besonderheit ihrer Funktion zu kennzeichnen. Enzyme werden in sechs Hauptklassen eingeteilt:

• Oxidoreduktasen: Elektronentransfer-Enzyme

  Katalysieren Oxidations-Reduktions-Reaktionen, d.h., sie ermöglichen den Gewinn (Reduktion) oder Verlust (Oxidation) von Elektronen. Die wichtigsten Vertreter sind Dehydrogenasen und Oxidasen.

• Transferasen: Gruppenübertragung in der Zelle

  Übertragen funktionelle Gruppen von einem Molekül auf ein anderes, z.B. Kinasen, die ATP auf andere Moleküle übertragen.

• Hydrolasen: Spaltung von Bindungen durch Wasser

  Spalten verschiedene Arten von Bindungen unter Einführung von -H und -OH Gruppen (Hydrolyse).

• Lyasen: Addition und Eliminierung von Gruppen

  Fügen funktionelle Gruppen an Doppelbindungen an oder entfernen diese.

• Isomerasen: Umwandlung von Molekülstrukturen

  Wandeln Substrate in ihre Isomere um.

• Ligasen (Synthasen): Verknüpfung unter Energieverbrauch

  Bilden verschiedene Arten von Bindungen unter Verbrauch von ATP-Energie, z.B. Polymerasen.

Enzyme sind für alle Körperfunktionen lebenswichtig und vor allem im Mund, Magen, Darm, Blut und jedem Organ des Körpers zu finden.

Aminosäuren: Bausteine der Proteine

Aminosäuren sind die Monomere von Proteinen. Zwei Aminosäuren werden in einer Kondensationsreaktion unter Freisetzung von Wasser zu einer Peptidbindung verbunden. Diese zwei Aminosäuren bilden ein Dipeptid. Wenn sich eine dritte Aminosäure verbindet, entsteht ein Tripeptid, und so weiter, bis ein Polypeptid gebildet wird. Aminosäuren sind durch ein Alpha-Kohlenstoffatom gekennzeichnet, das an eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe gebunden ist.

Man spricht von einer Proteinkette, wenn die Polypeptidkette mehr als 50 Aminosäuren umfasst. Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die Proteine bilden.

Klassifizierung von Aminosäuren nach Eigenschaften

Aminosäuren werden entsprechend den Eigenschaften ihrer Seitenkette (R-Gruppe) klassifiziert:

• Neutrale polare (hydrophile) Aminosäuren

  Serin (Ser, S), Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin und Tyrosin.

• Neutrale unpolare (hydrophobe) Aminosäuren

  Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin, Phenylalanin und Tryptophan.

• Negativ geladene (saure) Aminosäuren

  Asparaginsäure und Glutaminsäure.

• Positiv geladene (basische) Aminosäuren

  Lysin, Arginin und Histidin.

• Aromatische Aminosäuren

  Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan.

Essentielle Aminosäuren: Aufnahme über die Nahrung

Essentielle Aminosäuren sind solche, die der Körper nicht selbst herstellen kann oder nur in sehr begrenzten Mengen produziert und daher über die Nahrung oder Nahrungsergänzungsmittel aufgenommen werden müssen: Phenylalanin, Methionin, Histidin, Tryptophan, Threonin, Leucin, Isoleucin, Lysin, Valin.

Nicht-essentielle Aminosäuren: Körpereigene Synthese

Die nicht-essentiellen Aminosäuren kann der Körper selbst aus anderen Substanzen synthetisieren: Alanin, Asparaginsäure, Glycin, Serin, Asparagin, Glutaminsäure, Arginin, Cystein, Tyrosin, Glutamin, Prolin.