Enzyme: Funktion, Eigenschaften und Bedeutung in der Biochemie

Enzyme: Biologische Katalysatoren und ihre Funktionen

Verantwortliche Enzyme für die Energiegewinnung von Zellen sind Proteine, die als Katalysatoren wirken. Sie beschleunigen chemische Reaktionen innerhalb und außerhalb der Zelle, ohne dabei selbst verbraucht oder verändert zu werden. Das Enzym wirkt auf ein Substrat, ohne seine eigene Struktur zu ändern.

Enzyme sind essenziell für den Stoffwechsel, da sie die Geschwindigkeit biochemischer Reaktionen erheblich steigern.

Mechanismus Enzymatischer Reaktionen

Der Stoff, auf den das Enzym wirkt, wird als Substrat bezeichnet. Das Substrat bindet an eine spezifische Region des Enzyms, die als aktives Zentrum bekannt ist. Dieses aktive Zentrum besteht aus einer Bindungsstelle, die in direktem Kontakt mit dem Substrat steht, und einem katalytischen Zentrum. Die Bindung an das Substrat erfolgt über spezifische Aminosäuren (AA) im aktiven Zentrum des Enzyms.

Nomenklatur der Enzyme

Enzyme werden nach der Funktion benannt, die sie ausführen. Häufig wird ein Suffix wie "-ase" an den Namen des Substrats oder der Reaktion angehängt. Ein Beispiel hierfür ist die Maltase, die Maltose abbaut.

Beispiel: Maltose (C₁₂H₂₂O₁₁) wird durch Maltase in zwei Moleküle Glucose (C₆H₁₂O₆) abgebaut.

Eigenschaften von Enzymen

• Spezifität: Alle Enzyme sind hochspezifisch für ihr Substrat und die von ihnen katalysierte Reaktion.
• pH-Wert-Abhängigkeit: Jede Zelle oder jedes Gewebe hat einen spezifischen pH-Wert, bei dem die Enzyme optimal arbeiten. Eine Abweichung vom optimalen pH-Wert kann die Enzymaktivität beeinträchtigen oder das Enzym denaturieren. Zum Beispiel ist Pepsin, ein Enzym im Magen, bei einem sehr niedrigen pH-Wert aktiv.
• Temperaturabhängigkeit: Die Erhöhung der Temperatur steigert die Reaktionsgeschwindigkeit bis zu einem Optimum. Oberhalb der physiologischen Körpertemperatur (ca. 36 ºC bis 37 ºC) beginnt die Reaktionsgeschwindigkeit jedoch zu sinken, da eine weitere Temperaturerhöhung das Protein denaturiert (Bindungen bricht) und somit die Enzymstruktur zerstört.

Cofaktoren und Coenzyme

Ein Cofaktor ist eine nicht-proteinische Substanz, die für die volle Funktion eines Enzyms notwendig ist und bei der Katalyse zusammenarbeitet. Wenn der Cofaktor ein organisches Molekül ist, wird er als Coenzym bezeichnet.

Beispiele für Cofaktoren: NAD (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) und FAD (Flavin-Adenin-Dinukleotid) sind wichtige Elektronen-Carrier in Stoffwechselprozessen.

Prosthetische Gruppen

Eine prosthetische Gruppe liegt vor, wenn Cofaktoren oder Coenzyme kovalent und fest an das Enzym gebunden sind.

Enzymklassen

Enzyme werden basierend auf der Art der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Hauptklassen eingeteilt:

1. Oxidoreduktasen: Katalysieren Oxidoreduktionsreaktionen, d.h., die Übertragung von Wasserstoff oder Elektronen von einem Substrat auf ein anderes.
2. Transferasen: Katalysieren die Übertragung einer chemischen Gruppe (außer Wasserstoff) von einem Substrat auf ein anderes.
3. Hydrolasen: Katalysieren Hydrolysereaktionen, bei denen Bindungen unter Verbrauch von Wasser gespalten werden.
4. Lyasen: Katalysieren die Spaltung oder Bildung von Bindungen in Substraten ohne Hydrolyse oder Oxidation.
5. Ligase: Katalysieren die Verknüpfung von zwei Substraten unter gleichzeitiger Hydrolyse eines Nukleotid-Triphosphats (z.B. ATP, GTP).