Enzymkinetik & Biochemie: Konzepte, Reaktionen und Hemmung
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Grundlagen der Enzymkinetik und Biochemie – Teil 1
1. Reaktion: CH3CH2COO- zu CH3CH3 + CO2
Die Reaktion von CH3CH2COO- zu CH3CH3 + CO2 wird durch eine Lyase katalysiert.
2. D-Aminosäure-Isomerase
Das Enzym, das D-Aminosäuren umwandelt, ist eine L-Amino-Isomerase.
3. Adenylribose-Hydrolyse
Die Spaltung von Adenylribose mit H2O wird durch eine Hydrolase katalysiert.
4. Kompetitive Hemmung und Km-Wert
Ein bestimmtes Enzym wird kompetitiv gehemmt, jedoch in unterschiedlichem Umfang von der gleichen Konzentration dreier verschiedener Inhibitoren. Antwort: Kleinerer Km-Wert.
5. Enzymkinetik und Hemmungskurven
Die gezeigte Abbildung entspricht der Kinetik der Hemmung eines Enzym-Assays. Antwort: Die Kurve könnte einer Kurve in Abwesenheit von Inhibitor entsprechen.
6. Definition von Isoenzym (Fehlerhafte Antwort)
Isoenzym ist wie folgt definiert: o Holoenzym – e. Keine der oben genannten Definitionen ist richtig, da das Enzym an einen Kofaktor für die Aktivität gebunden ist.
7. Diagramm zur Hemmungsart
Das unten gezeigte Diagramm entspricht einer Art von Hemmung, genannt: a. Kompetitive Hemmung.
8. Selbstmord-Substrat (Suizid-Inhibitor)
Ein Selbstmord-Substrat ist ein Substrat, das durch einen Mechanismus, bei dem es analog über das Enzym kovalent modifiziert wird, das Enzym inaktiviert.
9. Sauerstoffbindung an Hämoglobin
Der Kurvenverlauf für die Kinetik der Sauerstoffbindung an Hämoglobin zeigt: b. Der Mechanismus des Sauerstoffs führt zu einer positiven Kooperativität im Hämoglobin.
10. Hexokinase und Km-Wert
Das Enzym Hexokinase katalysiert die Phosphorylierung von Glucose. Antwort: Km-Wert: geringere Affinität.
11. Berechnung der freien Energie (ΔG°)
Berechnen Sie die freie Energie ΔG° für die Reaktion Glutamat + NH3 → Glutamin + H2O, gegeben:
- Glutamat + NH3 → Glutamin + H2O: ΔG° = 3,6 kcal/mol
- H2O + ATP → ADP + Pi: ΔG° = -8,0 kcal/mol
Antwort: d. -4,4 kcal/mol.
12. Energieübertragung in der Zelle
Die Verfügbarkeit von Energie in der Zelle kann übertragen werden durch: c. Phosphorylierung, ATP, NADH.
13. Kopplung von Enzymreaktionen
Die Kopplung von Enzymreaktionen. Antwort: e. Alle der oben genannten.
14. Kriterium für Spontaneität
Das nützlichste Kriterium (für die Spontaneität einer Reaktion) ist: Die Berechnung der freien Energie (ΔG).
15. ΔG° > 0: Nicht-spontane Reaktion
Wenn der Wert ΔG° > 0, dann ist die Änderung des Systems nicht spontan.
16. Definition von Isoenzym
Ein Isoenzym wird definiert als: In verschiedenen Genen codiert, mit unterschiedlicher Primärstruktur.
17. Michaelis-Menten: Asymptotische Region
In der asymptotischen Region der Michaelis-Menten-Kinetik ist das Enzym vollständig als Enzym-Substrat-Komplex gebunden.
Grundlagen der Enzymkinetik und Biochemie – Teil 2 (Wiederholung)
1. Reaktion: CH3CH2COO- zu CH3CH3 + CO2
Die Reaktion von CH3CH2COO- zu CH3CH3 + CO2 wird durch eine Lyase katalysiert.
2. D-Aminosäure-Isomerase
Das Enzym, das D-Aminosäuren umwandelt, ist eine L-Amino-Isomerase.
3. Adenylribose-Hydrolyse
Die Spaltung von Adenylribose mit H2O wird durch eine Hydrolase katalysiert.
4. Kompetitive Hemmung und Km-Wert
Ein bestimmtes Enzym wird kompetitiv gehemmt, jedoch in unterschiedlichem Umfang von der gleichen Konzentration dreier verschiedener Inhibitoren. Antwort: Kleinerer Km-Wert.
5. Enzymkinetik und Hemmungskurven
Die gezeigte Abbildung entspricht der Kinetik der Hemmung eines Enzym-Assays. Antwort: Die Kurve könnte einer Kurve in Abwesenheit von Inhibitor entsprechen.
6. Definition von Isoenzym (Fehlerhafte Antwort)
Isoenzym ist wie folgt definiert: o Holoenzym – e. Keine der oben genannten Definitionen ist richtig, da das Enzym an einen Kofaktor für die Aktivität gebunden ist.
7. Diagramm zur Hemmungsart
Das unten gezeigte Diagramm entspricht einer Art von Hemmung, genannt: a. Kompetitive Hemmung.
8. Selbstmord-Substrat (Suizid-Inhibitor)
Ein Selbstmord-Substrat ist ein Substrat, das durch einen Mechanismus, bei dem es analog über das Enzym kovalent modifiziert wird, das Enzym inaktiviert.
9. Sauerstoffbindung an Hämoglobin
Die Form der Kurve für die Kinetik der Sauerstoffbindung an Hämoglobin zeigt: b. Der Mechanismus des Sauerstoffs führt zu einer positiven Kooperativität im Hämoglobin.
10. Hexokinase und Km-Wert
Das Enzym Hexokinase katalysiert die Phosphorylierung von Glucose. Antwort: Km-Wert: geringere Affinität.
11. Berechnung der freien Energie (ΔG°)
Berechnen Sie die freie Energie ΔG° für die Reaktion Glutamat + NH3 → Glutamin + H2O, gegeben:
- Glutamat + NH3 → Glutamin + H2O: ΔG° = 3,6 kcal/mol
- H2O + ATP → ADP + Pi: ΔG° = -8,0 kcal/mol
Antwort: d. -4,4 kcal/mol.
12. Energieübertragung in der Zelle
Die Verfügbarkeit von Energie in der Zelle kann übertragen werden durch: c. Phosphorylierung, ATP, NADH.
13. Kopplung von Enzymreaktionen
Die Kopplung von Enzymreaktionen. Antwort: e. Alle der oben genannten.
14. Kriterium für Spontaneität
Das nützlichste Kriterium (für die Spontaneität einer Reaktion) ist: Die Berechnung der freien Energie (ΔG).
15. ΔG° > 0: Nicht-spontane Reaktion
Wenn der Wert ΔG° > 0, dann ist die Änderung des Systems nicht spontan.
16. Definition von Isoenzym
Ein Isoenzym wird definiert als: In verschiedenen Genen codiert, mit unterschiedlicher Primärstruktur.
17. Michaelis-Menten: Asymptotische Region
In der asymptotischen Region der Michaelis-Menten-Kinetik ist das Enzym in vollem Umfang als Enzym-Substrat-Komplex gebunden.
Erweiterte Konzepte und Anwendungen
18. Beta-Lactamase
Das Enzym Beta-Lactamase.
19. Phosphorylierungsreaktionen
Die Enzyme, die Phosphorylierungsreaktionen katalysieren, sind: Kinasen.
20. Verschiedene Ebenen
Im Hinblick auf die verschiedenen Ebenen.
21. Elektrophoretische Trennung
Wenn elektrophoretisch getrennt. Antwort: b, c.
22. Definition der Anfangsgeschwindigkeit
Die Anfangsgeschwindigkeit ist wie folgt definiert: Die Zeit, in der die Geschwindigkeit konstant ist.
23. Lineweaver-Burk-Diagramm: x-Achsenabschnitt
Im Lineweaver-Burk-Diagramm entspricht der x-Achsenabschnitt (wenn y = 0) dem Wert -1/Km.
24. Cofaktoren, die keine Vitamine sind
Welcher Cofaktor ist kein Vitamin? – Glutathion.
25. Oxidations-Reduktions-Reaktionen
Bei Oxidations-Reduktions-Reaktionen sind beteiligt: Cytochrome, Chinone und Ubichinone.
26. Stabilisierung der Sekundärstruktur
Die Proteinstruktur, die vor allem durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen NH- und CO-Gruppen des Peptidrückgrats stabilisiert wird, ist die Sekundärstruktur.
27. Der Begriff Zymogen (Proenzym)
Der Begriff Zymogen (Proenzym). Antwort: a, b und c.
28. Hemmung durch Nebenprodukte (Feedback-Inhibition)
Hemmung durch Nebenprodukte: Ein Enzym, das einen Stoffwechselweg hemmt, wird durch ein Produkt gehemmt, das später von einem anderen Enzym in diesem Weg gebildet wird.
29. Definition des Steady-State
Der Steady-State (Fließgleichgewicht) bezieht sich auf einen Zustand, in dem die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes (ES) über die Zeit konstant bleibt.
30. Lineweaver-Burk: Km-Berechnung
Im Lineweaver-Burk-Diagramm liegt der x-Achsenabschnitt bei -0,02 (entspricht -1/Km) und der y-Achsenabschnitt bei 0,2 (entspricht 1/Vmax). Der Km-Wert für dieses Enzym ist dann 50 mM (da 1/Km = 0,02 → Km = 1/0,02 = 50).
31. Lineweaver-Burk: Vmax-Berechnung
Der Vmax-Wert für dieses Enzym ist: d. 5 µmol/min (Basierend auf dem y-Achsenabschnitt von 0,2, da 1/Vmax = 0,2 → Vmax = 1/0,2 = 5).
32. Destabilisierung der Sekundärstruktur
Welches der folgenden Reagenzien destabilisiert die Sekundärstruktur? – SDS (Natriumdodecylsulfat).
33. Enzymaktivierung
Die Aktivierung des Enzyms A erfolgt durch: allosterische Aktivierung, Phosphorylierung.