Genexpression: Replikation, Transkription, Translation
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DNA Replikation: Identische Verdopplung
Unter DNA-Replikation versteht man die identische Verdopplung der DNA.
Die DNA-Gyrase entschraubt die DNA als Doppelhelix.
Die Helicase trennt die Stränge, indem sie die Wasserstoffbrücken löst.
Die Primase fügt Primer in die DNA hinzu. Diese dienen als Bindungs- und Startsignal für die DNA-Polymerase.
Elongation: Am 3'-Ende fängt die DNA-Polymerase an, komplementäre Basen zu bilden und diese dann auch zu verknüpfen.
Am anderen Strang muss die Polymerase sozusagen andersherum arbeiten, da die DNA-Polymerase in 5'- nach 3'-Richtung verläuft. Dabei werden die Bruchstücke, Okazaki-Fragmente, gebildet. Kurz danach bindet das Enzym Ligase alle Okazaki-Fragmente zu einem einzigen Strang.
Reparaturmechanismen: Polymerase-Korrektur: Wenn eine Base nicht auf dem richtigen Platz landet, setzt sich die Polymerase zurück und korrigiert es selbst.
Transkription: Von DNA zu mRNA
Transkription: Übertragung der genetischen Information eines Gens, also eines DNA-Stückes, in Messenger-RNA (mRNA).
Der RNA-Strang ist einem DNA-Strang sehr ähnlich. Es gibt 3 wichtige Unterschiede:
- Zucker: Desoxyribose (DNA) vs. Ribose (RNA)
- Struktur: Zwei komplementäre Einzelstränge (Doppelhelix, DNA) vs. nur ein Einzelstrang (linear, RNA)
- Basen: Thymin (DNA) vs. Uracil (RNA)
Die RNA-Polymerase heftet sich an einen bestimmten Ort der DNA an (Promotor). Die RNA-Polymerase beginnt dann, die DNA-Stränge an dieser Stelle zu trennen und die Basenfolge komplementär zu kopieren, ebenfalls in 5'- nach 3'-Richtung. Die RNA-Polymerase arbeitet am mRNA weiter, bis diese die sogenannte Terminator-Region trifft. Hier löst sich die RNA-Polymerase von der DNA. Demzufolge ist das mRNA-Transkript fertig.
Translation: Von mRNA zu Protein
Die kleine ribosomale Untereinheit lagert sich an das Startcodon an. Dann lagert sich die tRNA, beladen mit der zugehörigen Aminosäure (AS), ebenfalls an das Codon an. Schließlich lagert sich die große Untereinheit so an, dass die tRNA in der P-Stelle sitzt. Dann lagert sich eine weitere mit AS beladene tRNA, diesmal in der A-Stelle, an.
In der Elongation werden die Aminosäuren von der tRNA der P-Stelle auf die AS der tRNA in der A-Stelle katalysiert. Dann gelangt die leere tRNA in die E-Stelle und die tRNA, die in der A-Stelle war, in die P-Stelle. Demzufolge löst sich die tRNA aus der E-Stelle und gelangt ins Cytoplasma, um sich wieder mit AS zu beladen.
Termination: Wenn die A-Stelle an ein Stopcodon gelangt, bindet sich keine tRNA, sondern ein Release-Faktor an die mRNA. Zuletzt wird das Peptid von der letzten tRNA gelöst und dadurch freigesetzt. Außerdem lösen sich die beiden ribosomalen Untereinheiten, die mRNA und der Release-Faktor.