Grundlagen der Biomoleküle: Lipide und Proteine

Steroide: Struktur und Funktion

Steroide sind Lipide, die von einem komplexen chemischen Kern, dem Steran, abgeleitet sind. Cholesterin ist ein bekanntes Beispiel für ein Steroid dieser Gruppe. Diese Verbindungen sind Bestandteil der Zellmembranen, verleihen ihnen Fluidität und dienen als Vorläufer für wichtige Moleküle wie Sexualhormone (z.B. Testosteron), Nebennierenrindenhormone (z.B. Aldosteron, Cortisol) und Vitamin D.

Lipide: Verseifbar und Unverseifbar

Verseifbare Lipide

Verseifbare Lipide können durch Hydrolyse in Fettsäuren und Alkohole gespalten werden und bilden bei Erwärmung mit Alkalien Seifen. Es handelt sich um Ester. Einige sind einfach (z.B. Glyceride und Ceride), andere komplexer (z.B. Phosphoglyceride und Sphingolipide).

Unverseifbare Lipide

Unverseifbare Lipide enthalten keine Fettsäuren und können keine Seifen bilden. Zu dieser Gruppe gehören Terpene und Steroide.

Triacylglyceride

Triacylglyceride sind verseifbare Lipide, die zu den einfachen Lipiden zählen und ausschließlich aus Kohlenstoff-, Wasserstoff- und Sauerstoffatomen bestehen. Sie entstehen durch die Veresterung von drei Fettsäuren mit einem Glycerinmolekül. Triacylglyceride sind unlöslich in Wasser, haben eine geringe Dichte und sind unpolar. Im Körper dienen sie als wichtige Energiereserve.

Proteine: Aufbau und Struktur

Proteine sind Biomoleküle, die aus Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H), Sauerstoff (O) und manchmal Schwefel (S) bestehen. Sie machen etwa 70% der Trockensubstanz aus und sind somit die am häufigsten vorkommenden Biomoleküle.

Die Peptidbindung

Die Peptidbindung ist eine kovalente Bindung, die zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure unter Abspaltung eines Wassermoleküls entsteht (Kondensationsreaktion). Diese Bindung kann wiederum durch Hydrolyse gespalten werden, wodurch die Aminosäuren voneinander getrennt werden. Eine kovalente Peptidbindung besitzt einen partiellen Doppelbindungscharakter, ist planar und starr, wobei vier Atome in der gleichen Ebene liegen.

Proteinstrukturen

Primärstruktur

Die Primärstruktur entspricht der spezifischen Reihenfolge der Aminosäuren (Polypeptidsequenz) und definiert sowohl die Aminosäuren, die das Protein bilden, als auch deren Anordnung. Die Steifigkeit dieser Struktur wird durch die Peptidbindungen aufrechterhalten.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung der Aminosäuren, die eine stabile Konformation annimmt. Es gibt zwei Haupttypen: die Alpha-Helix und das Beta-Faltblatt. Beide Strukturen können in Proteinen vorkommen, wobei eine die andere dominieren kann. Es hat sich gezeigt, dass bestimmte Kombinationen dieser beiden Strukturen so stabil sind, dass sie in vielen Proteinen mit unterschiedlichen Funktionen zu finden sind.

Alpha-Helix

Der Name Alpha-Helix bezieht sich auf Keratin, ein Protein, das reichlich in den Zellen der Epidermis vorkommt. Sie besteht aus einer spiralförmigen Faltung der Polypeptidkette. Die Faltung wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert, die zwischen der NH-Gruppe (Teil der Peptidbindung) einer Aminosäure und der CO-Gruppe (Teil einer anderen Peptidbindung) der vierten Aminosäure in der linearen Kette gebildet werden.

Beta-Faltblatt

Das Beta-Faltblatt bildet keine Helix-Struktur, sondern eine Art gefalteten Balg oder Zickzack-Anordnung. Diese Kopplung wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Segmenten derselben Polypeptidkette oder zwischen verschiedenen Polypeptidketten verursacht. Die Seitenketten (R-Gruppen) der Aminosäuren sind abwechselnd oberhalb und unterhalb dieser Struktur angeordnet.