Lipide, Aminosäuren und Proteine: Struktur und Funktionen

Funktionen von Lipiden

Energiespeicher: Lipide sind die wichtigsten Energiereserven des Körpers.

Strukturell: In der Zelle bilden Lipid-Doppelschichten die Plasmamembran und Zellorganellen.

Schutz: Sie schützen Organe und Strukturen vor mechanischen Stößen, wie das Fett rund um die Nieren. Sie schützen auch die Körperoberfläche, zum Beispiel durch Haarwachse und Fruchtoberflächen.

Biokatalyse: Lipide selbst sind keine Biokatalysatoren, aber einige sind an ihrer Synthese beteiligt.

Transport: Der Transport von Lipiden aus dem Darm zu dem Ort, wo sie eingesetzt werden, oder zum Fettgewebe, wo sie gespeichert werden, erfolgt durch Emulsion.

Aminosäuren

Aminosäuren sind organische Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht, die durch eine Carboxylgruppe und eine Aminogruppe gekennzeichnet sind. Aminosäuren sind feste, kristalline, wasserlösliche Verbindungen mit einem hohen Schmelzpunkt und optischer Aktivität. Die primären Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen, haben eine durchschnittliche Molmasse von 120 u und die Aminogruppe ist an denselben Kohlenstoff gebunden wie die Carboxylgruppe.

Chemisches Verhalten von Aminosäuren

Aminosäuren verhalten sich in wässriger Lösung wie Säuren und Basen, ein sogenanntes amphoteres Verhalten. Dies liegt an der freien Carboxylgruppe, die Protonen abgeben kann, und der Aminogruppe, die Protonen aufnehmen kann. Dadurch entsteht eine zwitterionische Form.

Proteinstruktur

Ein Protein ist ein Polypeptid mit mehr als fünfzig Aminosäuren. Die Organisation eines Proteins wird durch vier strukturelle Ebenen bestimmt:

• Primärstruktur: Sequenz der Aminosäuren.
• Sekundärstruktur: Räumliche Anordnung von Aminosäuren.
• Tertiärstruktur: Die Aminosäure nimmt eine bestimmte Faltung ein, wodurch dichte Strukturen entstehen, wie z.B. Myoglobin.
• Quartärstruktur: Besteht aus mehreren Proteinketten.

Eigenschaften von Proteinen

Die wichtigsten Eigenschaften sind:

• Löslichkeit: Die Löslichkeit von Proteinen beruht auf dem hohen Anteil polarer Aminosäurereste, besonders wenn sie eine hohe Ladung haben. Diese Reste bilden Wasserstoffbrücken mit Wassermolekülen.
• Denaturierung: Der Verlust der Tertiär- und Quartärstruktur und teilweise der Sekundärstruktur durch die Zerstörung von Bindungen, die diese Strukturen stabilisieren. Diese Zerstörung kann durch pH-Wert-Änderungen, Temperaturschwankungen, molekulare Agitation usw. verursacht werden.
• Spezifität: Proteine, die mit anderen Molekülen interagieren, weisen eine spezifische dreidimensionale Struktur und bestimmte Aminosäuren an bestimmten Stellen auf, die es ihnen ermöglichen, verschiedene Moleküle zu unterscheiden.
• Pufferkapazität: Proteine sind aus Aminosäuren zusammengesetzt und zeigen daher auch amphoteres Verhalten, d.h. sie können sich wie eine Säure verhalten, indem sie ein Proton freisetzen, oder wie eine Base, indem sie Protonen aufnehmen.