Lipide und Proteine: Struktur und Funktion

Heteropolysaccharide, Lipide und Proteine

Heteropolysaccharide

Heteropolysaccharide bestehen aus zwei oder mehr Klassen von Monosacchariden. Heteroside gehören zu den Kohlenhydraten und Nicht-Kohlenhydraten.

Lipide

Lipide sind eine sehr heterogene Gruppe von Stoffen, sowohl in Bezug auf ihre Struktur als auch auf ihre Funktionen. Sie sind unlöslich in Wasser, aber löslich in organischen Lösungsmitteln. Chemisch bestehen sie aus C, H und O. Sie fühlen sich ölig an.

Biologische Funktionen:

• Strukturell
• Energiespeicher
• Vitamine und Hormone

Klassifizierung:

1. Verseifbare Lipide:
   • Acylglyceride sind Ester aus einem Molekül Glycerin mit 1, 2 oder 3 Molekülen Fettsäuren. Sie ergeben Monoacylglyceride, Diacylglyceride oder Triacylglyceride.
   • Fettsäuren sind organische Säuren, die durch die Länge der Kohlenwasserstoffkette und das Vorhandensein von Doppelbindungen gekennzeichnet sind. Einige sind essentiell, d.h. wir können sie nicht synthetisieren. Sie haben amphotere Eigenschaften, mit einer apolaren Zone in der aliphatischen Kette und einer polaren Zone in der Carboxylgruppe.
   • Sie reagieren mit Alkoholen unter Bildung von Estern und werden mit Alkalien zu Seifen hydrolysiert.
   • Die Länge und der Sättigungsgrad der aliphatischen Ketten beeinflussen den Schmelzpunkt der Fette.
   • Triglyceride sind Energiereserven, die in Samen gespeichert werden und dazu dienen, die Körperwärme zu erhalten.
   • Wachse entstehen durch die Veresterung einer langkettigen Fettsäure mit einem hochmolekularen Alkohol. Aufgrund ihrer Undurchlässigkeit und Unlöslichkeit wirken sie als Imprägniermittel für Haut, Haare und Federn.
   • Phospholipide: Verseifbare Komponenten biologischer Membranen. Sie bestehen aus Glycerin, das mit einer Phosphatgruppe und 2 Fettsäuren verestert ist, von denen eine gesättigt ist und die andere nicht. Sie sind amphipatisch. In wässriger Umgebung neigen Phospholipide dazu, sich zu Mizellen und Doppelschichten zusammenzuschließen.
   • Sphingolipide haben eine ähnliche Struktur wie Phospholipide und sind in Neuronen reichlich vorhanden. Sie besitzen einen Aminoalkohol, eine Fettsäure und eine variable polare Gruppe.
2. Nicht verseifbare Lipide:
   • Terpene sind eine Familie von Stoffen, die aus der Polymerisation von Isopren stammen.
   • Steroide sind polyzyklische Verbindungen, die von Esteran abgeleitet sind. Beispiel: Cholesterin, ein struktureller Bestandteil der Zellmembranen von Tieren, der zwischen den Phospholipiden liegt und als Stabilisator und Vorstufe von Vitamin D dient.
   • Prostaglandine: Abgeleitet von Prostatinsäure. Funktionen: Blutgerinnung.

Proteine

Proteine sind von zentraler Bedeutung für die Lebensvorgänge. Sie bestehen aus: C, H, O, N und haben ein hohes Molekulargewicht. Es handelt sich um Säuren, die aus Aminosäureeinheiten bestehen und deren Ladung sich durch Variation des pH-Wertes ändert.

Isoelektrischer Punkt: Der pH-Wert, bei dem die sauren und basischen Eigenschaften der Aminosäure ausgeglichen sind. Aminosäuren sind amphoter.

Peptidbindung: Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die in bestimmten Sequenzen angeordnet und durch Peptidbindungen verbunden sind. Diese Bindung entsteht zwischen der Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe einer anderen unter Abspaltung eines Wassermoleküls. Es handelt sich um eine starre kovalente Bindung, die keine Biegungen zulässt.

Strukturelle Organisationsebenen von Proteinen

Die Struktur von Proteinen wird untersucht, indem die Anordnung der Aminosäuren in der gesamten Polypeptidkette betrachtet wird. Diese Anordnung ist vielfältig, da viele Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren auftreten können. Diese Wechselwirkungen sind in der Regel schwach, halten aber das Molekül in einer bestimmten Form zusammen. Starke Wechselwirkungen sind:

• Wasserstoffbrückenbindungen
• Elektrostatische Wechselwirkungen
• Hydrophobe Wechselwirkungen
• Disulfidbrücken

Es werden vier Strukturtypen unterschieden:

1. Primärstruktur: Die lineare Sequenz der Aminosäuren in der Polypeptidkette, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Proteine unterscheiden sich durch die Anzahl, Art und Reihenfolge der Aminosäuren.
2. Sekundärstruktur: Konfiguration, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den NH- und CO-Gruppen des Polypeptids entsteht. Es gibt zwei Typen:
   • Alpha-Helix: Intrastrang-Verbindung zwischen Aminosäuren, die sich in jeder vierten Position befinden. Charakteristisch für globuläre Proteine.
   • Beta-Faltblatt: Entsteht, wenn die Kette sich durch Verbindungen in entgegengesetzter Richtung hin und her faltet.
3. Tertiärstruktur: Die endgültige räumliche Konformation, die verschiedene Regionen der Polypeptidkette annehmen, wobei jede Region ihre entsprechende Sekundärstruktur aufweist. Alle Arten von Wechselwirkungen zwischen den Punkten der Kette wirken sich aus.