Proteine und Aminosäuren: Aufbau, Eigenschaften und Funktionen

Proteine: Definition und Aufbau

Proteine sind organische Biomoleküle, die hauptsächlich aus Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H) und Stickstoff (N) bestehen, in geringerem Maße auch aus Schwefel (S) und Phosphor (P), sowie manchmal aus anderen Elementen wie Eisen (Fe) oder Kupfer (Cu).

Proteine sind komplexe Makromoleküle mit hohem Molekulargewicht. Sie werden durch die Verknüpfung einfacherer Moleküle, den Aminosäuren, gebildet. Das heißt, Proteine sind Polymere, deren Monomere die Aminosäuren sind.

Aminosäuren (AA)

Struktur der Aminosäuren

Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Wir kennen über 200 verschiedene Aminosäuren, aber nur 20 davon sind Bestandteil von Proteinen. Diese werden als proteinogene Aminosäuren bezeichnet und sind in allen Lebewesen gleich.

Obwohl Aminosäuren unterschiedlich sind, haben sie alle folgende gemeinsame Strukturmerkmale:

• Eine Carboxylgruppe (–COOH).
• Eine Aminogruppe (–NH₂). Bei proteinogenen Aminosäuren bindet diese an das Cα-Atom (den Kohlenstoff, der sich neben dem Carboxyl-Kohlenstoff befindet). Daher werden diese Aminosäuren als α-Aminosäuren bezeichnet.
• Ein H-Atom, das ebenfalls an das Cα-Atom bindet.
• Eine mehr oder weniger komplexe Seitenkette (–R), die ebenfalls an das Cα-Atom bindet. Diese Seitenkette unterscheidet die Aminosäuren voneinander.

Essenzielle Aminosäuren

Autotrophe Organismen können alle Aminosäuren aus anorganischen Verbindungen synthetisieren. Heterotrophe Organismen können nur einige Aminosäuren aus anderen organischen Verbindungen synthetisieren; die übrigen müssen notwendigerweise in Form von Proteinen über die Nahrung aufgenommen werden. Diese Aminosäuren, die der Körper nicht selbst synthetisieren kann, werden essenzielle Aminosäuren genannt.

Essenzielle Aminosäuren für den Menschen sind: Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Lysin. Für Kinder ist zusätzlich Histidin essenziell.

Aminosäuren werden oft unter der Abkürzung AA und spezifisch entweder mit dem vollen Namen oder mit einem Drei-Buchstaben-Code (meist die ersten drei Buchstaben des Namens) bezeichnet. Beispiele: Leucin (Leu) oder Valin (Val).

Eigenschaften der Aminosäuren

Aminosäuren sind einfache organische Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht. Sie sind fest, wasserlöslich, kristallisierbar, farblos, haben einen hohen Schmelzpunkt (über 200 °C) und zeigen optische Aktivität, Stereoisomerie und amphoteres Verhalten.

Stereoisomerie

Alle Aminosäuren außer Glycin besitzen ein asymmetrisches Kohlenstoffatom (Cα). Dies führt zur Stereoisomerie: Jede Aminosäure hat zwei Stereoisomere, abhängig von der Position der NH₂-Gruppe. Befindet sich die NH₂-Gruppe rechts, liegt die D-Konfiguration vor; befindet sie sich links, liegt die L-Konfiguration vor. Die Aminosäuren, die Proteine bilden, sind alle in der L-Konfiguration.

Optische Aktivität

Das Vorhandensein des asymmetrischen Kohlenstoffatoms verleiht den Aminosäuren auch optische Aktivität. Das bedeutet, dass sie in Lösung die Ebene des polarisierten Lichts drehen können. Wenn sie nach rechts abgelenkt wird (+), werden sie als rechtsdrehend bezeichnet; wenn sie nach links abgelenkt wird (–), als linksdrehend.

Amphoteres Verhalten (Chemisches Verhalten)

Aminosäuren sind amphotere Substanzen. Das bedeutet, dass sie sich in wässriger Lösung je nach pH-Wert der Lösung sowohl als Säuren als auch als Basen verhalten können. Dies liegt an der Anwesenheit der Carboxylgruppe (saurer Charakter) und der Aminogruppe (basischer Charakter).

In einer wässrigen Lösung mit nahezu neutralem pH-Wert liegen Aminosäuren ionisiert als Zwitterionen oder Hybridionen vor. Dabei verliert die Carboxylgruppe ein Proton (wirkt als Säure) und die Aminogruppe nimmt ein Proton auf (wirkt als Base). Bei einigen Aminosäuren sind auch die Amino- und Carboxylgruppen in den Seitenketten ionisiert.

• Niedriger pH-Wert (saures Medium): Die Konzentration von H⁺ steigt. Die Aminosäure neigt dazu, die Säure zu neutralisieren, indem sie H⁺ aufnimmt. Sie wird positiv geladen und verhält sich als Base.
• Hoher pH-Wert (basisches Medium): Die H⁺-Konzentration sinkt. Die Aminosäure neigt dazu, die Basizität zu neutralisieren, indem sie Protonen abgibt. Sie wird negativ geladen und verhält sich als Säure.

Der pH-Wert, bei dem die Aminosäure in neutraler dipolarer Form vorliegt (d. h. ionisiert ist, aber die gleiche Anzahl positiver und negativer Ladungen aufweist), wird als isoelektrischer Punkt (pI) bezeichnet.

• Wenn der pH-Wert > pI, ist die Aminosäure negativ geladen.
• Wenn der pH-Wert < pI, ist die Aminosäure positiv geladen.

Klassifizierung der Aminosäuren

Aminosäuren werden je nach den Merkmalen ihrer Seitenketten in verschiedene Gruppen unterteilt:

1. Negativ geladene Aminosäuren (bei pH 7): Die Seitenketten enthalten Carboxylgruppen. Dazu gehören: Glutaminsäure (Glu) und Asparaginsäure (Asp).
2. Basische Aminosäuren (positiv geladen bei pH 7): Die Seitenketten enthalten Aminogruppen. Dazu gehören: Lysin (Lys), Histidin (His) und Arginin (Arg).
3. Neutrale Aminosäuren (keine Nettoladung bei pH 7): Die Seitenketten enthalten keine Carboxyl- oder Aminogruppen. Sie werden weiter unterteilt in:
   • Neutral unpolar: Die Seitenketten sind unpolare, hydrophobe Gruppen (Kohlenwasserstoffketten). Dazu gehören: Alanin (Ala), Valin (Val), Leucin (Leu), Isoleucin (Ile), Prolin (Pro), Methionin (Met), Phenylalanin (Phe) und Tryptophan (Trp).
   • Neutral polar: Die Seitenketten haben hydrophile polare Gruppen ohne Ladung, wie –OH, –NH₂, –SH usw. Dies ermöglicht ihnen die Bildung von Wasserstoffbrücken mit Wasser oder anderen polaren Gruppen.

Die Peptidbindung

Die Peptidbindung ist die Bindung, die Aminosäuren miteinander verknüpft, um Peptide und Proteine zu bilden. Sie entsteht zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe der nächsten Aminosäure, wobei ein Wassermolekül freigesetzt wird.

Diese Bindungen können durch Hydrolyse gespalten werden, wodurch Peptide und Proteine in ihre Aminosäuren zerlegt werden. Dieser Prozess kann chemisch (durch Säuren, Laugen usw.) oder durch proteolytische Enzyme erfolgen.

L. Pauling und R. Corey bestimmten mittels Röntgenbeugung die Merkmale der Peptidbindung:

• Es handelt sich um eine kovalente Amidbindung.
• Sie besitzt einen partiellen Doppelbindungscharakter. Dies macht sie starr und verhindert die Rotation der Atome, die sie bilden. Aus diesem Grund liegen die C-, N-, O- und H-Atome, die an der Bindung beteiligt sind, in derselben Ebene.
• Die Bindungen des Cα-Atoms (Cα – C_Carbonsäure und N – Cα) können sich drehen.
• Das O der Carbonylgruppe und das H der Aminogruppe haben eine trans-Konfiguration, d. h., sie befinden sich auf gegenüberliegenden Seiten der Bindung.

Peptide und Proteine

• Peptide: Dies sind Verbindungen, die wie Proteine aus Aminosäuren bestehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Sie können durch partielle Hydrolyse von Proteinen gewonnen werden, obwohl einige natürliche Peptide (z. B. Insulin, Oxytocin) wichtige Funktionen erfüllen. Je nach Anzahl der Aminosäuren werden sie unterteilt in:
  • Oligopeptide: Bestehen aus 2 bis 10 Aminosäuren. Sie werden benannt, indem der Begriff Peptid mit einem Präfix (Di-, Tri-, Tetra- usw.) versehen wird, das die Anzahl der enthaltenen Aminosäuren angibt.
  • Polypeptide: Enthalten mehr als 10 Aminosäuren.
• Proteine: Dies sind Polypeptide, deren Molekulargewicht größer als 5000 amu (atomare Masseneinheiten) ist. Einige Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten.

Struktur von Proteinen

Proteine können als lange Polypeptidketten (manchmal auch nur eine) definiert werden, die eine spezifische räumliche Konfiguration, die sogenannte native Konformation, annehmen. Die Funktion des Proteins hängt von der eingenommenen Form im Raum ab. Die räumliche Konfiguration von Proteinen wird durch vier Strukturebenen bestimmt: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre Struktur.

Primärstruktur

Sie ist die Aminosäuresequenz des Proteins. Sie gibt an, welche Aminosäuren die Kette bilden und in welcher Reihenfolge sie angeordnet sind. Diese Struktur ist genetisch determiniert und beeinflusst alle anderen Strukturen. Jede Änderung in der Sequenz würde zu einem anderen Protein führen.

Die Polypeptidkette besitzt ein Rückgrat, das aus der Wiederholung der Atome Cα, Carbonyl-Kohlenstoff und Amino-Stickstoff (–Cα–CO–NH–) besteht. Dieses Rückgrat ist aufgrund der Rotationsfähigkeit der Cα-Bindungen zickzackförmig angeordnet. Die Seitenketten (R) der Aminosäuren ragen vom Cα-Atom ab und sind abwechselnd auf beiden Seiten der Achse angeordnet.

Jede Kette hat an einem Ende eine Aminosäure mit einer freien Aminogruppe (N-Terminus) und am anderen Ende eine Aminosäure mit einer freien Carboxylgruppe (C-Terminus). Nach Konvention werden die Aminosäuren vom N-Terminus zum C-Terminus nummeriert.

Sekundärstruktur

Sie beschreibt die räumliche Anordnung der Aminosäurekette (Primärstruktur). Dies ist auf die Rotationsfähigkeit der Cα-Bindungen zurückzuführen. Es gibt hauptsächlich zwei Arten von Sekundärstrukturen:

• Alpha-Helix (α-Helix) oder schraubenförmige Struktur
• Beta-Faltblatt (β-Faltblatt) oder Lamina-β

Alpha-Helix (α-Helix)

Die Polypeptidkette wickelt sich im Uhrzeigersinn (rechtsgängig) um sich selbst, wodurch eine enge Spirale entsteht. Jede Windung der Helix umfasst 3,6 Aminosäuren; der Abstand zwischen den Windungen beträgt 5,4 Å. In dieser Konfiguration sind die Seitenketten der Aminosäuren nach außen gerichtet.

Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen aufrechterhalten, die zwischen den NH-Gruppen und den CO-Gruppen verschiedener Peptidbindungen, die sich beim Aufrollen gegenüberliegen, gebildet werden. Sie kommt sowohl in globulären als auch in faserigen Proteinen vor.

Beta-Faltblatt (β-Faltblatt)

Diese Struktur tritt auf, wenn mehrere Polypeptidfragmente derselben oder verschiedener Ketten parallel oder antiparallel zueinander in einer Zickzackform (durch Faltungen am Cα-Atom) angeordnet sind. Die Fragmente sind parallel, wenn sie dieselbe Richtung haben, und antiparallel, wenn sie entgegengesetzte Richtungen haben.

Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten Segmenten aufrechterhalten, die zwischen den NH-Gruppen und den CO-Gruppen der gegenüberliegenden Peptidbindungen gebildet werden. Das resultierende Blatt bildet eine Zickzack- oder Faltblattstruktur. Die Aminosäurereste sind abwechselnd auf beiden Seiten des Blattes angeordnet.

Das β-Faltblatt tritt in vielen Regionen globulärer Proteine und in Strukturproteinen wie Seidenfibroin auf.

Tertiärstruktur

Sie beschreibt die dreidimensionale Konfiguration des gesamten Moleküls, die durch die Faltung der Sekundärstruktur im Raum entsteht. Diese dreidimensionale Konfiguration wird als Konformation bezeichnet.

Die Tertiärstruktur wird durch verschiedene Bindungen stabilisiert, die hauptsächlich zwischen den Resten der Aminosäuren in der Polypeptidkette entstehen. Die wichtigsten sind:

• Disulfidbrücken: Eine kovalente Bindung zwischen den SH-Gruppen der Seitenketten der Aminosäure Cystein.
• Wasserstoffbrücken: Eine schwache Bindung zwischen nicht-ionischen polaren Gruppen (–OH, –NH, –CO). Diese Gruppen können zu den Seitenketten von Aminosäuren oder zu anderen Peptidbindungen gehören.
• Elektrostatische Kräfte (Ionenbindungen): Eine schwache Bindung zwischen entgegengesetzt geladenen Gruppen in den Seitenketten von Aminosäuren (–NH₃⁺ und –COO^–).
• Van-der-Waals-Kräfte und hydrophobe Wechselwirkungen: Schwache Bindungen, die zwischen unpolaren, hydrophoben Gruppen (z. B. –CH₃) der Aminosäure-Seitenketten auftreten.

Es gibt zwei Arten von Tertiärstrukturen:

• Globuläre Konformation: Die Sekundärstruktur ist gefaltet und nimmt eine kompakte, mehr oder weniger kugelförmige dreidimensionale Form an. Diese Proteine sind in Wasser und Salzlösungen löslich und haben dynamische Funktionen.
• Fibrilläre Konformation: Die räumliche Struktur ist so gefaltet, dass das Protein eine längliche Form annimmt. Diese Proteine sind unlöslich und spielen strukturelle Rollen.

Quartärstruktur

Diese Struktur tritt nur bei Proteinen auf, die aus mehr als einer Polypeptidkette bestehen. Sie beschreibt, wie sich die verschiedenen Polypeptidketten zum fertigen Protein zusammenlagern. Diese Ketten werden als Untereinheiten oder Protomeren bezeichnet und können gleich oder verschieden sein. Proteine mit Quartärstruktur werden als oligomere Proteine bezeichnet und je nach Anzahl der Untereinheiten als Di-, Tri-, ... Polymere.

Diese Struktur wird durch ähnliche Bindungen wie die Tertiärstruktur stabilisiert. Diese Bindungen werden zwischen den Seitenketten von Aminosäuren verschiedener Untereinheiten gebildet.

Eigenschaften von Proteinen

Die Eigenschaften von Proteinen hängen hauptsächlich von den Aminosäureresten ab, die sie bilden, sowie von ihrer Fähigkeit, mit anderen Radikalen und ihrer Umgebung zu reagieren. Die wichtigsten Eigenschaften sind:

Amphoteres Verhalten (Chemisches Verhalten)

Proteine sind wie Aminosäuren amphotere Substanzen. Das heißt, sie können sich je nach pH-Wert des Mediums als Säuren oder Basen verhalten. Dies liegt an der Anwesenheit von Aminosäuren mit ionisierbaren Gruppen, die H⁺ aufnehmen oder abgeben können. Dadurch können sie pH-Änderungen abpuffern.

Löslichkeit

Die Löslichkeit hängt von mehreren Faktoren ab, wie pH-Wert, Konformation und Anordnung der Reste.

Proteine mit fibrillärer Konformation sind unlöslich, während Proteine mit globulärer Konformation in Wasser löslich sind. Aufgrund ihres hohen Molekulargewichts neigen sie dazu, kolloidale Dispersionen zu bilden.

Die Löslichkeit beruht auf den Aminosäuren an der Oberfläche des Proteinmoleküls, die polare und ionisierbare Gruppen besitzen. Diese Gruppen bilden Wasserstoffbrücken mit Wasser, wodurch sich eine Schicht von Wassermolekülen um das Proteinmolekül bildet, die sogenannte Solvatationsschicht. Diese Schicht verhindert die Bindung mit anderen Proteinmolekülen.

Wenn die Solvatationsschicht zerstört wird, verbinden sich die Proteinmoleküle miteinander und bilden ein unlösliches Aggregat, das ausfällt. Dies geschieht beispielsweise, wenn Ionen (Salze in Lösung) hinzugefügt werden, die mit den Ladungen der Aminosäurereste konkurrieren und sich an die Wassermoleküle der Solvatationsschicht binden.

Spezifität

Proteine in Lebewesen können in vielen Fällen die Merkmale der jeweiligen Art bestimmen und unterscheiden sich von denen anderer Arten. Auch innerhalb einer Art können sie sich von Individuum zu Individuum unterscheiden. Dies ist bei Lipiden und Kohlenhydraten, die in allen Lebewesen gleich sind, nicht der Fall.

Die Spezifität beruht auf der Reihenfolge der Aminosäuren. Die Unterschiede zwischen Proteinen, die dieselbe Funktion (homologe Proteine) bei verschiedenen Individuen erfüllen, sind umso größer, je weiter die Individuen auf der phylogenetischen Skala voneinander entfernt sind. Proteine sind somit Verbindungen, die jedes Individuum charakterisieren und es von anderen abheben.

Spezifität ist wichtig, denn wenn ein Protein eines Organismus in einen anderen eingeführt wird, ohne zuvor verdaut worden zu sein, wirkt es als Fremdkörper, und der Körper reagiert abwehrend darauf. Dies geschieht bei der Ablehnung von Organen (Transplantatabstoßung).

Denaturierung

Die Denaturierung ist der Prozess, bei dem Proteine ihre charakteristische räumliche Konfiguration (native Konformation) verlieren und dadurch ihre Eigenschaften und ihre Funktion einbüßen.

Dies geschieht, wenn das Protein ungünstigen Umgebungsbedingungen ausgesetzt wird, wie Temperaturschwankungen, pH-Wert-Änderungen, UV-Strahlung usw. Solche Veränderungen führen zum Bruch der Bindungen (Wasserstoffbrücken, elektrostatische Bindungen, Disulfidbrücken usw.), welche die sekundäre, tertiäre und quartäre Struktur aufrechterhalten. Die Peptidbindungen bleiben jedoch erhalten, sodass die Primärstruktur nicht zerstört wird.

Die Denaturierung führt in der Regel zu einer Abnahme der Löslichkeit von Proteinen und zur Ausfällung, da die globuläre Konformation in eine fibrilläre übergeht.

Die Denaturierung kann sein:

• Reversibel: Wenn die verursachenden Bedingungen nicht sehr stark und nur von kurzer Dauer sind. In diesem Fall nimmt das Protein seine ursprüngliche Konfiguration wieder an, sobald die Bedingungen aufhören. Dieser Vorgang wird als Renaturierung bezeichnet.
• Irreversibel: Wenn die Veränderungen intensiv und anhaltend sind. In diesem Fall nimmt das Protein seine ursprüngliche Konfiguration nicht wieder an.

Klassifizierung von Proteinen

Proteine werden entsprechend ihrer Zusammensetzung in zwei Hauptgruppen unterteilt:

1. Einfache Proteine oder Holoproteine: Bestehen nur aus Aminosäuren.
2. Konjugierte Proteine oder Heteroproteine: Bestehen aus Aminosäuren plus einer anderen, nicht-proteinartigen Verbindung, die als prosthetische Gruppe bezeichnet wird.

Heteroprotein = Proteinanteil + Prosthetische Gruppe

Einfache Proteine (Holoproteine)

Sie werden je nach ihrer Konformation in zwei Gruppen unterteilt:

Globuläre Proteine (Spheroproteine)

Sie haben eine globuläre Konformation, sind in Wasser oder polaren Lösungen löslich und besitzen eine hohe biologische Aktivität. Zu dieser Gruppe gehören:

• Albumine: Löslich in Wasser und Salzlösungen. Molekulargewicht zwischen 30.000 und 100.000 amu. Sie sind am Transport anderer Moleküle (Hormone, Fettsäuren, Kationen usw.) beteiligt, da sie reversibel an diese binden können. Sie dienen auch als Reservoir für Aminosäuren. Beispiele: Serumalbumin (im Blutplasma, häufigstes Plasmaprotein), Ovalbumin (Eiklar), Lactalbumin (Milch).
• Globuline: Unlöslich in reinem Wasser, aber löslich in Salzlösungen. Sie haben ein sehr hohes Molekulargewicht (bis zu 1.000.000 amu). Beispiele: Serumglobuline (z. B. α-Globulin als Bestandteil von Hämoglobin, γ-Globuline als Teil der Antikörper), Ovoglobuline (im Ei), Lactoglobulin (in der Milch).
• Protamine und Histone: Basische Proteine mit niedrigem Molekulargewicht. Sie sind mit Nukleinsäuren assoziiert und Bestandteil des Chromatins.

Fibrilläre Proteine (Skleroproteine)

Sie haben eine fibrilläre Konformation, sind in Wasser unlöslich und sehr resistent gegen die Wirkung von Enzymen. Sie haben in der Regel eine strukturelle Funktion. Die wichtigsten sind:

• Kollagene: Sie bestehen aus 3 Polypeptidketten, die reich an Prolin und Glycin sind und spiralförmig zu einer Tripelhelix verdrillt sind. Sie kommen in Bindegewebe, Knorpel und Knochen vor. Sie sind sehr widerstandsfähig und verleihen Zugfestigkeit (Sehnen).
• Elastin: Besitzt Elastizität. Es kommt in Organen vor, die reversiblen Verformungen ausgesetzt sind, wie Gefäßwände und Lunge.
• Keratine: Reich an Cystein. Sie sind in epidermalen Formationen wie Haaren, Nägeln, Federn usw. zu finden.
• Aktin und Myosin: Im Muskelgewebe gefunden und an der Kontraktion beteiligt.
• Fibrin: Wird aus Fibrinogen gewonnen und ist an der Blutgerinnung beteiligt.

Konjugierte Proteine (Heteroproteine)

Sie werden nach der Art der prosthetischen Gruppe unterschieden:

Chromoproteine

Die prosthetische Gruppe ist ein komplexes Molekül, das aufgrund konjugierter Doppelbindungen farbig ist. Diese Proteine sind daher auch als Pigmente bekannt. Man unterscheidet zwei Typen:

• Porphyrine: Die prosthetische Gruppe ist ein Metallporphyrin, ein Molekül, das aus einem Porphyrinring (Tetrapyrrol) besteht, in dem ein Metallkation eingebettet ist.
  • Hämoglobin und Myoglobin: Das Metallporphyrin heißt Häm und trägt das Metallkation Fe²⁺ (rot). Hämoglobin transportiert Sauerstoff im Blut von Wirbeltieren; Myoglobin speichert Sauerstoff in den Muskeln.
  • Cytochrome: Enthalten ebenfalls Eisen, das Elektronen aufnehmen oder abgeben kann (Wechsel von Fe²⁺ zu Fe³⁺ und umgekehrt). Sie sind an Oxidations-Reduktions-Reaktionen des Elektronentransports beteiligt.
• Nicht-Porphyrine: Die prosthetische Gruppe ist ebenfalls ein Farbstoffmolekül, enthält Metallkationen, aber keine Pyrrolringe.
  • Hämocyanin: Ist blau, enthält Cu²⁺ und ist das Atemwegspigment von Weichtieren und Krebstieren.
  • Rhodopsin: Befindet sich in den Zellen der Netzhaut und ist für den Sehvorgang verantwortlich, da es das Molekül ist, das Licht einfängt.

Glykoproteine

Die prosthetische Gruppe ist ein Kohlenhydrat. Zu dieser Gruppe gehören:

• Gonadotropine: Hormone, die von der Hypophyse produziert werden und die Keimdrüsen stimulieren.
• Immunglobuline oder Antikörper: Bestehen aus 4 Polypeptidketten (2 lange und 2 kurze), die an Kohlenhydratmoleküle gebunden sind.
• Mucoproteine: Wie Mucine, die Schutz- und Schmierfunktionen haben.

Lipoproteine

Die prosthetische Gruppe ist ein Lipid. Viele sind Bestandteile von Zellmembranen. Eine Gruppe von Lipoproteinen befindet sich im Plasma und dient dem Transport von unlöslichen Lipiden (Cholesterin, Triglyceride usw.) in löslicher Form durch den Blutkreislauf, von der Absorption im Darm bis zu den Zielgeweben.

Blut-Lipoproteine werden nach ihrer Dichte klassifiziert (die Dichte ist umso höher, je geringer der Fettgehalt ist). Die wichtigsten Gruppen sind:

• Chylomikronen: Entstehen in den Darmzellen aus Fettsäuren und Glycerin, die bei der Verdauung gewonnen wurden. Sie transportieren Fette zu Fettgewebe zur Speicherung und zur Leber.
• VLDL (Very Low Density Lipoprotein): Transportiert in der Leber gebildetes Fett zu den Fettgeweben.
• LDL (Low Density Lipoprotein) – "Schlechtes Cholesterin": Wird in der Leber produziert. Transportiert Cholesterin (sowohl endogenes als auch exogenes) und einen Großteil der Fette und Phospholipide von der Leber zu den Zielzellen. LDL bindet an spezifische Rezeptoren auf den Zielzellmembranen und wird durch Endozytose in die Zelle aufgenommen. Wenn Cholesterin in großen Mengen in den Zellen vorhanden ist, werden weniger Rezeptoren synthetisiert. Infolgedessen gelangt Cholesterin nicht in die Zellen und lagert sich an der inneren Arterienwand ab, wodurch Plaques (Atherome) entstehen, die die Arterienwand versteifen und das Lumen verengen (Arteriosklerose).
• HDL (High Density Lipoprotein) – "Gutes Cholesterin": Ist für den Transport von überschüssigem Cholesterin zur Leber verantwortlich, wo es metabolisiert und über die Galle ausgeschieden wird.

Phosphoproteine

Die prosthetische Gruppe ist Phosphorsäure. Zu dieser Gruppe gehören Casein in der Milch und Vitellin im Eigelb.

Nukleoproteine

Die prosthetische Gruppe sind Nukleinsäuren. Sie bilden das Chromatin und die Chromosomen.

Funktionen von Proteinen

Proteine erfüllen eine Vielzahl von Funktionen, darunter:

Stütz- und Strukturfunktion

Proteine, insbesondere fibrilläre, bilden den Großteil der zellulären und extrazellulären Strukturen.

• Glykoproteine sind Bestandteile der Zellmembranen.
• Tubulin, Aktin usw. bilden Zilien, Flagellen und das Zytoskelett.
• Histone sind Teil des Chromatins und der Chromosomen.
• Kollagen bildet Sehnen, Knorpel und Knochen.
• Elastin bildet die Wände bestimmter Organe.
• Keratin bildet epidermale Strukturen wie Haare und Federn.

Speicherfunktion (Reservefunktion)

Einige Proteine, wie Ovalbumin (Eiklar) oder Casein (Milch), dienen als Reservoir für Aminosäuren.

Homöostatische Funktion

Proteine helfen, konstante interne Umgebungsbedingungen aufrechtzuerhalten. Sie sind an der Aufrechterhaltung des osmotischen Gleichgewichts beteiligt und dienen aufgrund ihres amphoteren Charakters als Puffersysteme.

Transportfunktion

Viele Proteine binden an andere Moleküle und sind am Transport beteiligt.

• Zellmembranproteine (Permeasen) transportieren Substanzen zwischen dem Zellinneren und -äußeren.
• Hämoglobin transportiert Sauerstoff im Blut von Wirbeltieren.
• Hämocyanin transportiert Sauerstoff bei einigen Wirbellosen.
• Myoglobin speichert Sauerstoff in den Muskeln.
• Cytochrome transportieren Elektronen in der Atmungskette (Mitochondrien) und in der Lichtphase der Photosynthese (Chloroplasten).
• Lipoproteine transportieren Cholesterin, Triglyceride und andere Lipide.
• Serumalbumin transportiert Fettsäuren, Medikamente und andere Substanzen im Blut.

Abwehrfunktion (Defensive Funktion)

Einige Proteine erfüllen eine Schutzfunktion für den Organismus.

• Thrombin und Fibrinogen sind am Gerinnungsprozess beteiligt und verhindern Blutverlust.
• Mucine haben eine keimtötende Wirkung und schützen die Schleimhäute.
• Die wichtigste Abwehrfunktion wird von den Immunglobulinen (Antikörpern) wahrgenommen. Diese entstehen, wenn der Körper Fremdstoffe (Antigene) erkennt. Sie reagieren, indem sie diese verklumpen (agglutinieren) und ausfällen, um sie anschließend zu eliminieren.

Hormonelle Funktion

Einige Hormone sind Proteine und dienen der Regulierung verschiedener Stoffwechselprozesse.

• Insulin und Glucagon regulieren den Kohlenhydratstoffwechsel.
• Das Parathormon reguliert den Stoffwechsel von Kalzium (Ca) und Phosphor (P).
• Hormone, die von der Hypophyse produziert werden.

Kontraktile Funktion (Bewegungsfunktion)

Die Bewegungen und die Fortbewegung sowohl einzelliger als auch mehrzelliger Organismen werden durch die Wirkung bestimmter Proteine ermöglicht.

• Aktin und Myosin bilden die Muskelfibrillen und sind für die Muskelkontraktion verantwortlich.
• Dynein ist für die Bewegung von Zilien und Flagellen verantwortlich.

Katalytische Funktion

Einige Proteine wirken als Katalysatoren (erleichtern und beschleunigen) für Reaktionen, die in lebenden Organismen ablaufen (Stoffwechselreaktionen). Diese Proteine werden Enzyme genannt und bilden die größte und möglicherweise wichtigste Gruppe von Proteinen.