Proteine: Aufbau, Struktur und Denaturierung einfach erklärt

Proteine: Aufbau und Eigenschaften

Zusammensetzung und Bausteine

Proteine bestehen hauptsächlich aus Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H), Sauerstoff (O) und Stickstoff (N). Sie können zusätzlich Schwefel (S), Phosphor (P), Eisen (Fe), Magnesium (Mg) oder Kupfer (Cu) enthalten.

Die kleineren Moleküle der Proteine sind Aminosäuren. Diese sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Aminosäuren mit ungeladenen polaren Seitenketten sind hydrophil und befinden sich in der Regel außerhalb der Zelle. Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten neigen zur Aggregation im Inneren.

Peptidbindungen und Klassifizierung

Aminosäuren sind über Amid-Verbindungen, genannt Peptidbindungen, verbunden. Die Vereinigung von wenigen Aminosäuren (bis zu 10) ergibt ein Oligopeptid. Wenn es mehr als 10 sind, spricht man von einem Polypeptid. Wenn die Anzahl der Aminosäuren (aa) 50 überschreitet, sprechen wir von einem Protein.

Struktur des Proteins

Primärstruktur (1°)

Die Primärstruktur ist schlicht und einfach die Reihenfolge der Aminosäuren (aa). Eine Änderung in der Reihenfolge der Aminosäuren verändert die Art des Proteins.

Sekundärstruktur (2°)

Die Sekundärstruktur tritt auf, wenn die Aminosäuresequenzen durch Wasserstoffbrückenbindungen interagieren:

• Alpha-Helix: Gebildet durch eine Windung der Polypeptidkette um sich selbst. Dies geschieht, wenn die C=O Gruppe einer Peptidbindung sich mit einer weiter unten liegenden Gruppe (etwa 4 Reste entfernt) verbindet, wodurch eine lineare Polypeptidkette entsteht.
• Beta-Faltblatt (Beta-Sheet): Hierbei ordnen sich lineare Ketten parallel oder antiparallel zueinander an (benachbarte Stränge).

Tertiärstruktur (3°)

Die Tertiärstruktur tritt auf, wenn spezifische kovalente und nicht-kovalente Anziehungen zwischen den Alpha-Helices und Beta-Faltblättern zur Faltung führen. Dazu gehören:

• Kovalente Bindungen (z. B. Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten).
• Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Seitenketten.
• Van-der-Waals-Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten.
• Der hydrophobe Effekt (unpolare Gruppen lagern sich innen an).

Quartärstruktur (4°)

Die Quartärstruktur beschreibt die Interaktion zwischen mehreren Polypeptidketten (Untereinheiten), die zusammen ein funktionelles Protein bilden, das aus mehr als einer Kette besteht.

Eigenschaften von Proteinen

Spezifität

Die Spezifität bezieht sich auf die Funktion. Jedes Protein erfüllt eine bestimmte Funktion an einem bestimmten Ort. Dies liegt an der spezifischen räumlichen Konformation (Struktur) des Proteins. Eine Veränderung der Struktur kann zum Verlust der Funktion führen.

Funktionen von Proteinen

• Strukturell
• Enzymatisch
• Hormonell
• Verteidigung
• Transport
• Reservierung

Denaturierung

Die Denaturierung ist der Verlust der tertiären Struktur, verursacht durch das Brechen der stabilisierenden Bindungen (z. B. durch Änderungen des pH-Wertes oder der Temperatur). Dies führt zu einem Funktionsverlust des Proteins.

Klassifizierung nach Zusammensetzung

• Holoproteine: Bestehen nur aus Protein (z. B. globuläre oder fibröse Proteine).
• Heteroproteine: Bestehen aus einem Proteinanteil und einem Nicht-Protein-Rest, der als „prosthetische Gruppe“ bezeichnet wird (z. B. Glykoproteine, Lipoproteine, Nukleoproteine, Chromoproteine).