Proteine in Lebensmitteln: Eigenschaften, Denaturierung & Löslichkeit

Aminosäure-Eigenschaften und Klassifizierung

Polare Aminosäuren

Polare neutrale Aminosäuren

• Enthalten polare funktionelle Gruppen.
• Können Wasserstoffbrückenbindungen bilden.

Polare basische Aminosäuren

• Besitzen positiv geladene Seitenketten.

Polare saure Aminosäuren

• Besitzen negativ geladene Seitenketten.

Proteineigenschaften und Lebensmittelverarbeitung

Hydrodynamische Eigenschaften

• Abhängig von den Wechselwirkungen von Proteinen mit Wasser (H2O).
• Beispiele: Wasseraufnahme und -speicherung.

Funktionelle Eigenschaften

• Beispiele: Schäumen, Emulsionsbildung, Oberflächenaktivität.

Veränderungen von Proteinen in der Lebensmittelverarbeitung

Auswirkungen

• Veränderung der Textur.
• Verlust der Funktion.
• Verlust der ernährungsphysiologischen Qualität.
• Entwicklung unerwünschter Geschmacksstoffe.
• Bildung toxischer Verbindungen.

Auslösende Faktoren

• Erhitzen (in An- oder Abwesenheit von Kohlenhydraten).
• Extreme pH-Werte.
• Exposition gegenüber oxidativen Bedingungen.

Proteindenaturierung

Definition der Denaturierung

• Veränderung der Proteinstruktur, die zum Verlust der biologischen Aktivität und Funktionalität führt.
• Betrifft nicht die Primärstruktur, aber alle höheren Strukturen (Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur).

Auslösende Faktoren und Behandlungen

• Hitze.
• Veränderung der Oberflächenspannung.
• Änderung des pH-Werts und Salzgehalts.
• Austrocknung.
• Zusatzstoffe.

Auswirkungen auf technische Eigenschaften

• Veränderte Löslichkeit.
• Erhöhte Viskosität.
• Veränderte Reaktivität der Seitenketten.
• Veränderte Verdaulichkeit.

Positive Effekte der Denaturierung (z.B. Hitze)

• Inaktivierung toxischer Proteine (z.B. natürliche Toxine, mikrobielle Inhibitoren) durch Kochen oder Pasteurisierung.

Hydrationseigenschaften von Proteinen

Bedeutung für Lebensmittel

• Beeinflussen Textur und rheologische Eigenschaften von Lebensmitteln.
• Abhängig von der Wechselwirkung von Wasser (H2O) mit anderen Lebensmittelkomponenten, insbesondere Proteinen und Polysacchariden.

Einflussfaktoren

Intrinsische Faktoren (Molekül-spezifisch)

• Aminosäurezusammensetzung (Verhältnis hydrophober/hydrophiler Aminosäuren).
• Konformation (Sekundär- und Tertiärstruktur).

Externe Faktoren

• Temperaturänderungen.
• Proteinkonzentration.
• Ionenstärke.
• pH-Wert.
• Anwesenheit von Lösungsmitteln und anderen Denaturierungsmitteln.

Proteine: Löslichkeit und Einflussfaktoren

Definition der Proteinlöslichkeit

• Anteil des Proteins, der unter bestimmten Bedingungen in Lösung oder kolloidaler Verteilung verbleibt.
• Wird nicht durch moderate Zentrifugalkräfte sedimentiert.

Faktoren, die die Löslichkeit beeinflussen

Intrinsische Faktoren

• Hydratationsgrad.
• Dichte und Verteilung der Ladungen entlang der Proteinkette.
• Anwesenheit von Nicht-Protein-Komponenten (z.B. Phosphate, Kohlenhydrate, Lipide).

Externe Faktoren

• pH-Wert.
• Ionenstärke.
• Temperatur (Löslichkeit steigt von 0 bis 40 °C; über 40 °C denaturieren Proteine).
• Lösungsmitteltyp.
• Neutralsalze (erhöhen die Löslichkeit bis zu einer bestimmten Grenze).

Bedeutung der Löslichkeit

• Gute Löslichkeit ermöglicht vollständige Auflösung (homogene Lösung).
• Beeinflusst den Grad der Proteinextraktion und -reinigung.

Klassifizierung von Proteinen nach Löslichkeit

• Albumine: Löslich in Wasser (H2O) bei pH 6,6.
• Globuline: Löslich in verdünnten Salzlösungen bei pH 7.
• Prolamine: Löslich in 70% Ethanol.
• Glutenine: Löslich nur in sehr sauren oder sehr alkalischen Lösungen.

Auswirkungen der Salzzugabe auf Proteine

Allgemeine Effekte

• Beeinflusst die Hydratation und die Wasserretentionsfähigkeit von Proteinen.

Anwendung von Polyphosphaten in der Lebensmittelindustrie

• Einsatz in der Fleisch-, Geflügel- und Fischverarbeitung.
• Zweck: Kontrolle des Flüssigkeitsverlusts und Verbesserung der Saftigkeit.
• Wirkmechanismus: Erhöhung des pH-Werts, Erhöhung der Ionenstärke und Komplexbildung mit Metallionen (z.B. Ca²⁺ und Mg²⁺).