Proteine und Nukleinsäuren

Proteine

Aminosäuren: Monomere, die durch Kondensation eine Peptidbindung bilden (unter Freisetzung von H₂O). Eine Peptidbindung ist eine funktionelle Amidgruppe und hat auch eine funktionelle Carbonsäuregruppe.

Strukturebenen von Proteinen

• Primärstruktur: Die Aminosäuresequenz gibt an, welche Aminosäuren in welcher Reihenfolge im Protein vorhanden sind.
• Sekundärstruktur: Beschreibt die räumliche Anordnung der Aminosäuren (der Primärstruktur), d.h. die Faltung des Proteins.
  • α-Helix: Eine schraubenförmige Struktur, bei der die NH-Gruppe einer Peptidbindung "n" mit der C=O Gruppe der Aminosäure "n+4" interagiert. Aminosäuren n-4 und n+4 stehen sich gegenüber.
  • β-Faltblatt: Entsteht durch parallele Anordnung von zwei Ketten, wobei die NH-Gruppe einer Aminosäure mit der C=O Gruppe der gegenüberliegenden Kette interagiert.
• Tertiärstruktur: Beschreibt die Anordnung der Sekundärstruktur, die sich weiter faltet. Dies führt zu faserigen Konformationen (z.B. Kollagen, Elastin; strukturelle Funktion) und globulären Konformationen (z.B. Myoglobin; Transportfunktion).
  • Bindungen:
    • Starke intermolekulare Bindungen (kovalente, ionische Bindungen).
    • Schwache intermolekulare Bindungen:
      • Disulfidbrücken: Zwischen S-Atomen von Radikalen.
      • Wasserstoffbrücken: Zwischen H- und O-Atomen von Radikalen.
      • Van-der-Waals-Kräfte: Anziehungs- und Abstoßungskräfte (nicht immer aufgrund von Ladungen).
      • Elektrostatische Wechselwirkungen: Zwischen positiv und negativ geladenen Gruppen.
• Quartärstruktur: Beschreibt die Vereinigung mehrerer Ketten (Protomere) mit Tertiärstruktur durch schwache Wechselwirkungen, was zur Bildung eines Proteinkomplexes führt.

Denaturierung: Vollständiger oder teilweiser Verlust der Struktur, die höher als die Primärstruktur ist. Dies geschieht durch Änderungen des pH-Wertes und der Temperatur, wodurch schwache Bindungen aufgebrochen werden. Peptidbindungen sind nicht betroffen, aber das Protein verliert seine räumliche Anordnung und seine biologische Funktion.

Funktionen von Proteinen:

• Katalysatoren: Enzyme, die biochemische Reaktionen in Organismen beschleunigen (alle Enzyme sind Proteine, außer Ribozymen).
• Transport: Hämoglobin (O₂ von den Lungen zu den Zellen, CO₂ von den Zellen zu den Alveolen).
• Immunologisch: Antikörper.
• Hormone: Insulin und Glucagon.

Nukleinsäuren

Monomere: Nukleotide, verbunden durch Phosphodiesterbindungen (durch Kondensation).

Bestandteile eines Nukleotids:

• Phosphorsäure (H₃PO₄): O=P(OH)₃
• Monosaccharid (Pentose)
• Stickstoffhaltige Basen: Purine und Pyrimidine.

Bildung eines Nukleotids: Die NH-Gruppe der Base verbindet sich mit dem C₁ der Pentose über eine N-glykosidische Bindung (unter Freisetzung von H₂O). Die Phosphatgruppe bindet an das C₅ der Pentose (unter Freisetzung von H₂O).

Phosphodiesterbindung (Rückgrat): Entsteht durch Kondensation zwischen dem C₅ eines Nukleotids und dem C₃ des nächsten Nukleotids.