Proteine: Struktur, Eigenschaften und Funktionen

Eigenschaften von Aminosäuren

Stereoisomerie und optische Aktivität

Der asymmetrische Alpha-Kohlenstoff in Aminosäuren führt zu Stereoisomeren, die unterschiedliche optische Aktivitäten aufweisen. In Proteinen kommen Aminosäuren hauptsächlich als L-Isomere vor, obwohl D-Isomere auch in Bakterienzellwänden (z.B. in Antibiotika) oder anderen Kontexten existieren.

Physikalische Eigenschaften

Die Existenz polarer Gruppen in Aminosäuren ermöglicht die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen. Dies führt zu hohen Schmelz- und Siedepunkten sowie einer guten Löslichkeit in Wasser.

Die Peptidbindung

Die Peptidbindung ist eine kovalente Verbindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure, wobei ein Wassermolekül freigesetzt wird (Kondensationsreaktion). Die resultierende Verbindung wird als Dipeptid bezeichnet. Diese Amidbindung kann durch Hydrolyse gespalten werden, wodurch die beiden Aminosäuren wieder getrennt werden können.

Es handelt sich um eine starre Bindung mit spezifischen Winkeln und Abständen. Die Atome der Peptidbindung (C, O, N, H) liegen in einer Ebene. Der partielle Doppelbindungscharakter stabilisiert die Bindung und die Elektronen. Ein Dipeptid kann sich mit einer weiteren Aminosäure verbinden, wobei ein weiteres Wassermolekül freigesetzt wird, um ein Tripeptid zu bilden, und so weiter, wodurch lange Polypeptidketten entstehen.

Proteinstrukturen

Primärstruktur von Proteinen

Die Primärstruktur beschreibt die spezifische Reihenfolge (Sequenz) der Aminosäuren in einer Polypeptidkette. Die Stabilität dieser Struktur wird hauptsächlich durch die kovalenten Peptidbindungen gewährleistet. Sie ist entscheidend für die spätere dreidimensionale Faltung und die biologische Funktionalität des Proteins.

Sekundärstruktur von Proteinen

Die Sekundärstruktur beschreibt die ersten räumlichen Faltungen der Polypeptidkette. Es gibt zwei Haupttypen:

• Alpha-Helix

  Die Alpha-Helix ist eine spiralförmige Struktur, die beispielsweise in Keratin (Haare, Nägel) vorkommt. Ihre Stabilität wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidbindungen gewährleistet, die parallel zur Helixachse verlaufen und sich etwa alle 3 bis 4 Aminosäuren wiederholen.

• Beta-Faltblatt

  Das Beta-Faltblatt hat eine ziehharmonikaartige Form, wobei die R-Gruppen (Seitenketten) senkrecht zur Ebene des Faltblatts stehen. Die Stabilität wird ebenfalls durch Wasserstoffbrückenbindungen erreicht, die sowohl innerhalb einer Kette (intramolekular) als auch zwischen benachbarten Ketten (intermolekular) auftreten können. Diese Struktur ist typisch für faserige Proteine mit hoher Widerstandsfähigkeit, wie z.B. Beta-Keratin im Spinnennetz.

Tertiärstruktur von Proteinen

Die Tertiärstruktur beschreibt die vollständige dreidimensionale Faltung eines Proteins, das bereits Sekundärstrukturelemente aufweist. Diese Faltung ist entscheidend für die biologische Funktion und wird durch Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen (Seitenketten) der Aminosäuren stabilisiert. Die Faltung wird durch vier Haupttypen von Bindungen stabilisiert:

• Disulfidbrücken: Starke kovalente Bindungen, die zwischen zwei Thiolgruppen (-SH) von zwei getrennten Cystein-Aminosäuren entstehen.
• Wasserstoffbrückenbindungen: Zwischen nicht-ionischen polaren Gruppen in den Seitenketten, die partielle Ladungen aufweisen.
• Elektrostatische Kräfte (Ionenbindungen): Zwischen geladenen R-Gruppen, z.B. zwischen einer negativ geladenen sauren Aminosäure und einer positiv geladenen basischen Aminosäure.
• Van-der-Waals-Kräfte: Schwächere Wechselwirkungen, die zwischen unpolaren Aminosäuren auftreten.

Es gibt zwei Haupttypen von Tertiärstrukturen:

• Globuläre Proteine: Besitzen einen hohen Faltungsgrad, was zu sphärischen Formen führt. Sie sind in der Regel wasserlöslich und haben oft katalytische oder regulatorische Funktionen.
• Fibrilläre Proteine: Die Faltung der Polypeptidkette ist weniger kompakt, wodurch diese Proteine eine längliche, faserige Form annehmen. Sie sind oft schwer löslich und sehr widerstandsfähig, typisch für Strukturproteine.

Quartärstruktur von Proteinen

Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung und Wechselwirkung von zwei oder mehr Polypeptidketten (Untereinheiten), die ein funktionelles Protein bilden. Die Verbindungen zwischen diesen Untereinheiten sind die gleichen nicht-kovalenten Wechselwirkungen, die auch die Tertiärstruktur stabilisieren (Wasserstoffbrücken, elektrostatische Kräfte, Van-der-Waals-Kräfte) sowie manchmal Disulfidbrücken. Beispiele für Proteine mit Quartärstruktur sind Hämoglobin, viele Muskelproteine, Multienzymkomplexe und Immunglobuline.

Funktionen von Proteinen

Proteine erfüllen eine Vielzahl essentieller Funktionen in lebenden Organismen:

• Strukturfunktion: Proteine bilden zelluläre Strukturen wie Zellmembranen, Organellen, Zytoskelettfasern, die extrazelluläre Matrix und die Haut.
• Physiologische Funktionen: Beteiligt an Bewegungen (z.B. Muskelkontraktion), Transport von Molekülen, homöostatischen Prozessen und vielen anderen vitalen Abläufen.
• Hormonelle und Genregulation: Einige Proteine fungieren als Hormone (z.B. Insulin) oder sind an der Aktivierung und Regulation von Prozessen der genetischen Information beteiligt.
• Katalytische Funktion (Enzyme): Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren chemische Reaktionen in Lebewesen spezifisch beschleunigen, ohne dabei selbst verbraucht zu werden.
• Immunfunktion: Einige Proteine (Antigene) verleihen Organismen ihre molekulare Identität, während andere (Antikörper) fremde Moleküle und Krankheitserreger abwehren.
• Transportfunktion: Proteine wie Permeasen, Hämoglobin oder Serumalbumin ermöglichen den Transport von Molekülen (z.B. Sauerstoff, Lipide, Ionen) durch Zellmembranen oder im Blutkreislauf.