Proteine: Struktur, Eigenschaften, Klassifizierung & Funktion

Proteine: Ein Überblick

Die Quartärstruktur von Proteinen

Die Quartärstruktur von Proteinen beschreibt die Anordnung von Polypeptidketten in Proteinkomplexen. Proteine mit Quartärstruktur bestehen aus mehreren Polypeptidketten, die sich zu einem funktionalen Komplex zusammenlagern. Jede dieser Polypeptidketten wird als Untereinheit bezeichnet. Die einzelnen Untereinheiten werden auch als Protomere bezeichnet.

Eigenschaften von Proteinen

• Löslichkeit: Proteine bilden kolloidale Dispersionen in Wasser.
• Denaturierung: Die native Konformation und biologische Aktivität von Proteinen kann durch Faktoren wie Temperaturerhöhung oder pH-Wert-Änderungen zerstört werden. Dieser Prozess wird als Denaturierung bezeichnet.
• Spezifität: Jede Spezies besitzt artspezifische Proteine. Diese Spezifität ist die Grundlage für Immunreaktionen, wie z.B. die Abstoßung von Transplantaten oder Allergien.
• Pufferkapazität: Proteine können aufgrund ihres amphoteren Charakters pH-Wert-Schwankungen abpuffern.

Klassifizierung von Proteinen

• Holoproteine: Diese Proteine bestehen ausschließlich aus Aminosäuren. Sie können weiter unterteilt werden in:
  • Globuläre Proteine (Sphäroproteine)
  • Faserproteine (Skleroproteine)
• Heteroproteine (konjugierte Proteine): Diese Proteine bestehen aus einer Polypeptidkette und einer Nicht-Protein-Komponente. Beispiele hierfür sind Glykoproteine, Lipoproteine, Chromoproteine und Nukleoproteine.

Funktionen von Proteinen

1. Energielieferant: Proteine dienen nur in Ausnahmefällen als primäre Energiequelle, können aber als Nährstoffe dienen (z.B. Kasein in Milch).
2. Strukturgebend: Proteine sind wichtige Bausteine für zelluläre Strukturen (z.B. Histone, Kollagen).
3. Biokatalysatoren: Viele Hormone wirken als Biokatalysatoren und regulieren Stoffwechselprozesse (z.B. Wachstumshormone).
4. Transport: Proteine können andere Moleküle transportieren (z.B. Hämoglobin für Sauerstoff, Lipoproteine für Cholesterin).
5. Abwehr: Immunglobuline (Antikörper) schützen den Organismus vor Fremdstoffen (Antigenen).
6. Bewegung: Proteine wie Aktin und Myosin sind für die Bewegung in einzelligen Organismen und in Muskelzellen verantwortlich.
7. Enzymatische Funktion: Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren chemische Reaktionen in Lebewesen beschleunigen.

Enzyme: Biologische Katalysatoren

Enzyme sind Biokatalysatoren, die chemische Reaktionen in Lebewesen beschleunigen. Nahezu alle Enzyme sind Proteine. Sie bleiben während der Reaktion unverändert und können daher mehrfach verwendet werden. Jedes Enzym ist hochspezifisch für die Reaktion, die es katalysiert (Substratspezifität und Wirkungsspezifität).

Enzyme ermöglichen Reaktionen, indem sie die benötigte Aktivierungsenergie herabsetzen. Jedes Enzym besitzt ein aktives Zentrum, an das das Substrat bindet und die Reaktion stattfindet.

Modelle zur Enzym-Substrat-Interaktion

1. Schlüssel-Schloss-Modell: Das aktive Zentrum des Enzyms ist komplementär zur Form des Substrats.
2. Induced-Fit-Modell: Das aktive Zentrum des Enzyms passt sich erst nach der Bindung an das Substrat an dessen Form an.

Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen

1. pH-Wert: Der pH-Wert beeinflusst die Ladung der funktionellen Gruppen im Enzym, die für die Aufrechterhaltung der dreidimensionalen Struktur und die katalytische Aktivität notwendig sind. Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert-Bereich.
2. Temperatur: Enzyme haben einen optimalen Temperaturbereich. Aufgrund ihrer Thermolabilität werden sie bei zu hohen Temperaturen denaturiert und inaktiviert.

Coenzyme

Einige Enzyme benötigen für ihre katalytische Aktivität neben ihrer Aminosäuresequenz zusätzliche Nicht-Protein-Komponenten, die als Coenzyme bezeichnet werden.

Benennung und Klassifizierung von Enzymen

Enzyme werden oft mit einem Präfix benannt, das das Substrat angibt, auf das sie wirken, und der Endung"-as". Später wurde ein System eingeführt, das Enzyme nach der Art der Reaktion klassifiziert, die sie katalysieren. Die Hauptklassen sind: Oxidasen, Transferasen, Hydrolasen, Isomerasen, Lyasen und Ligasen (Synthetasen).

Enzymhemmung

Eine Enzymhemmung ist eine Verlangsamung oder vollständige Unterbindung einer enzymkatalysierten Reaktion durch einen Inhibitor. Es gibt zwei Haupttypen der Enzymhemmung:

• Irreversible Hemmung: Der Inhibitor bindet so stark an das Enzym, dass die Dissoziation sehr langsam ist. Eine Verringerung der Inhibitorkonzentration führt nicht zur Aufhebung der Hemmung.
• Reversible Hemmung: Der Inhibitor bindet nur locker an das Enzym und kann leicht wieder dissoziieren. Eine Verringerung der Inhibitorkonzentration führt zur Aufhebung der Hemmung. Es gibt zwei Untertypen:
  • Kompetitive Hemmung: Inhibitor und Substrat konkurrieren um die Bindung am aktiven Zentrum. Inhibitor und Substrat sind sich oft strukturell ähnlich.
  • Nichtkompetitive Hemmung: Inhibitor und Substrat binden an unterschiedlichen Stellen am Enzym. Der Inhibitor verändert die Konformation des Enzyms und damit dessen katalytische Aktivität.

Zelluläre Regulation der Enzymaktivität

Die zelluläre Regulation der Enzymaktivität ermöglicht es der Zelle, die Stoffwechselreaktionen an die jeweiligen Bedürfnisse anzupassen.