Proteine: Struktur, Funktion und Quellen

Grundlegende Funktionen von Proteinen

• Fettsäure-Synthase: Katalysiert die Synthese von Fettsäuren.
• Reserveprotein: Eieralbumin (Ovalbumin).
• Transportprotein: Hämoglobin transportiert Sauerstoff (O₂) im Blut.
• Hormon: Insulin reguliert den Glukosespiegel.

Wichtige Proteinquellen

• Getreide (Reis, Hafer, Mais, Weizen, etc.)
• Hülsenfrüchte (Bohnen, Linsen, Soja, Erbsen, etc.)
• Molkereiprodukte (Milch, Käse, Joghurt, etc.)
• Nüsse und Samen (Sesam, Mandeln, Erdnüsse, etc.)
• Fleisch

Vorteile pflanzlicher Proteine gegenüber tierischen Proteinen

• Sie führen zu einer geringeren Versauerung des Blutes, da sie von mehr Mineralien begleitet werden.
• Sie enthalten weniger Purine und können besser ausgeschieden werden.
• Sie enthalten weniger Fett (ungesättigte Fettsäuren) und kein Cholesterin.
• Sie enthalten Ballaststoffe.
• Sie belasten Leber und Nieren weniger.
• Sie sind leicht verdaulich.
• Sie sind ideal für kalorienarme Ernährungsweisen.
• Sie sind günstiger für unsere Wirtschaft und den Planeten.

Klassifikation der Proteine

Einfache Proteine (Holoproteine)

Globuläre Proteine

• Prolamine: Zein (Mais), Gliadin (Weizen), Hordein (Gerste).
• Glutenine: Glutenin (Weizen), Oryzanin (Reis).
• Albumine: Serumalbumin (Blut), Ovalbumin (Ei), Milchalbumin (Milch).
• Hormone: Insulin, Wachstumshormon, Prolaktin, Thyreotropin.
• Enzyme: Hydrolasen, Oxidasen, Ligasen, Lyasen, Transferasen.

Faserproteine (Fibrilläre Proteine)

• Kollagen: Im Bindegewebe und Knorpel.
• Keratine: In epidermalen Formationen (Haare, Nägel, Federn, Hörner).
• Elastin: In Sehnen und Blutgefäßen.
• Fibroin: In Seidenfäden (Spinnen, Insekten).

Heteroproteine (Konjugierte Proteine)

Heteroproteine bestehen aus einem Proteinanteil und einer prosthetischen Gruppe (Nicht-Protein-Komponente).

Wichtige Klassen von Heteroproteinen

Glykoproteine (Monosaccharide)

Beispiele: Ribonuklease, Muzin (Schleimprotein), Antikörper, Luteinisierendes Hormon.

Lipoproteine (Lipide)

Funktion: Proteine hoher, niedriger und sehr geringer Dichte, die Blutfette transportieren.

Nukleoproteine (Nukleinsäuren)

Beispiele: Chromatin, Nukleosomen, Ribosomen.

Metalloproteine (Metalle)

Funktion: Hämoglobin, Hämocyanin, Myoglobin (transportieren Sauerstoff); Cytochrome (transportieren Elektronen).

Phosphoproteine (Phosphatgruppen)

(Keine spezifischen Beispiele genannt.)

Essentielle Aminosäuren und ihre Funktionen

• Isoleucin: Beteiligt an der Bildung und Reparatur von Muskelgewebe (zusammen mit Leucin und Wachstumshormon).
• Leucin: Beteiligt an der Bildung und Reparatur von Muskelgewebe (zusammen mit Isoleucin und Wachstumshormon, HGH).
• Lysin: Wichtig für Wachstum, Gewebereparatur, Immunsystem (Antikörper) und Hormonsynthese.
• Methionin: Hilft bei der Proteinsynthese und ist ein wichtiger limitierender Faktor in der Proteinernährung.
• Phenylalanin: Beteiligt an der Herstellung von Kollagen (Haut, Bindegewebe) und der Bildung verschiedener Neurohormone.
• Threonin: Unterstützt die Leber bei Entgiftungsfunktionen (zusammen mit Methionin und L-Asparaginsäure).
• Tryptophan: Beteiligt an Wachstum und Hormonproduktion (insbesondere Nebennierensekretion) sowie an der Synthese von Serotonin (Neurohormon für Entspannung und Schlaf).
• Valin: Fördert Wachstum und Gewebereparatur, die Aufrechterhaltung verschiedener Systeme und die Stickstoffbilanz.

Eigenschaften von Proteinen

Löslichkeit

Proteine liegen als starke und schwache Verbindungen vor. Bei Erhöhung der Temperatur und Änderung des pH-Werts geht die Löslichkeit verloren (Denaturierung).

Spezifität

Jedes Protein hat eine spezifische Funktion, die durch seine primäre Struktur bestimmt wird.

Elektrische Ladung (Elektrophoretische Kapazität)

Bestimmt durch Elektrolyse: Wenn Proteine zum Pluspol wandern, sind sie negativ geladen (und umgekehrt).