Proteine: Struktur, Funktionen und Denaturierung

Proteine: Organische Biomoleküle, die aus C, H, O und N bestehen und oft S, Fe, Zn und Cu enthalten. Sie machen 50% der Trockenmasse eines Lebewesens aus. Ihr Molekulargewicht ist recht hoch, obwohl sie aus kleineren Bausteinen (Monomeren) aufgebaut sind. Das Monomer der Proteine ist die Alpha-Aminosäure. Sie haben eine Vielzahl von Funktionen und kommen in der gesamten Zelle und somit im gesamten Organismus vor.

Peptidbindung

Die Peptidbindung ist die Verbindung zwischen zwei Alpha-Aminosäuren (Aminosäure-Peptid ist ein Synonym). Diese Bindung entsteht zwischen der Hydroxylgruppe der Carbonsäuregruppe der ersten Aminosäure und einem H der Aminogruppe der nächsten Aminosäure.

Primärstruktur

Die Primärstruktur ist die lineare Sequenz oder Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein. Diese Sequenz ist genetisch festgelegt, sodass jedes Protein eine bestimmte Anzahl von Aminosäuren aufweist. In dieser Struktur sind die Bindungen Peptidbindungen, die für die Entstehung der restlichen Strukturen von grundlegender Bedeutung sind. Wenn ein Protein denaturiert, verliert es alle seine Strukturen außer der Primärstruktur, sodass sich die Struktur renaturiert, wenn die Bedingungen wieder natürlich sind.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur der Proteine ist die Faltung, die die Polypeptidkette durch die Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen den Atomen der Peptidbindung annimmt, d. h. eine Art nicht-kovalenter Bindung.

Alpha-Helix

Aminosäuren in einer α-Helix sind in einer rechtsdrehenden helikalen Struktur angeordnet, mit etwa 3,6 Aminosäuren pro Umdrehung. Jede Aminosäure hat eine Änderung von etwa 100° in der Helix, und die α-Kohlenstoffe zweier benachbarter Aminosäuren sind um 1,5 Å getrennt. Die Wendel ist dicht gepackt, sodass es fast keinen freien Platz innerhalb der Wendel gibt. Alle Aminosäure-Seitenketten sind auf der Außenseite der Helix angeordnet. Die Aminogruppe der Aminosäure (n) kann eine Wasserstoffbrücke mit der Carbonylgruppe der Aminosäure (n+4) bilden. So bildet jede Aminosäure (n) der Helix zwei Wasserstoffbrückenbindungen mit der Peptidbindung der Aminosäuren (n+4) und (n-4). Insgesamt gibt es 7 Wasserstoffbrücken pro Runde. Dies stabilisiert die Helix erheblich. Sie ist Teil der Organisationsebenen des Proteins.

Beta-Faltblatt

Das Beta-Faltblatt entsteht durch die parallele Positionierung von zwei Aminosäureketten innerhalb desselben Proteins, wobei die Aminogruppen einer der Ketten Wasserstoffbrückenbindungen mit den Carbonylgruppen der gegenüberliegenden Kette bilden. Es ist eine sehr stabile Struktur, die das Ergebnis eines Bruchs der Wasserstoffbrücken bei der Bildung der Alpha-Helix sein kann. Die Seitenketten dieser Struktur sind oberhalb und unterhalb der Ebene des Blattes positioniert. Diese Substituenten sollten nicht zu groß sein oder eine sterische Hinderung erzeugen, da sie die Struktur des Blattes beeinträchtigen.

Tertiärstruktur

Die Art und Weise, in der sich die Polypeptidkette im Raum faltet, d. h. wie ein bestimmtes Protein sich kugelförmig oder faserig verhält. Es ist die Anordnung der Domänen im Raum. Die Tertiärstruktur erfolgt so, dass sich die unpolaren Aminosäuren nach innen und die polaren nach außen in wässrigen Medien befinden. Dies führt zu einer Stabilisierung durch hydrophobe Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken^[1] (kovalente Bindungen zwischen richtig orientierten Cystein-Aminosäuren) und durch Ionen.

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur besteht aus einer Kombination mehrerer Peptidketten, die sich zu einer Einheit, einem Multimer, zusammenlagern, dessen Eigenschaften sich von denen der Monomerkomponenten unterscheiden. Diese Untereinheiten assoziieren miteinander durch nicht-kovalente Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen oder Salzbrücken. Im Falle eines Proteins, das aus zwei Monomeren besteht, kann dies ein Homodimer sein, wenn die Monomere gleich sind, oder ein Heterodimer, wenn dies nicht der Fall ist. Hämoglobin ist ein tetrameres Protein, das häufig als Beispiel für ein Protein mit Quartärstruktur verwendet wird.

Denaturierung

Die Denaturierung eines Proteins bezieht sich auf die Unterbrechung der Bindungen, die seine Quartär-, Sekundär- und Tertiärstruktur aufrechterhalten, wobei nur die Primärstruktur erhalten bleibt. In diesen Fällen werden die Proteine in lineare und dünne Filamente umgewandelt, die sich verhaken und faserige und in Wasser unlösliche Verbindungen bilden. Wirkstoffe, die ein Protein denaturieren können, sind: extreme Hitze, Substanzen, die den pH-Wert verändern, Konzentrationsstörungen, hoher Salzgehalt, molekulare Agitation usw. Die sichtbarsten Auswirkungen dieses Phänomens sind, dass die Proteine weniger löslich oder unlöslich werden und ihre biologische Aktivität verlieren. Die meisten Proteine denaturieren, wenn sie zwischen 50 und 60 °C erhitzt werden, andere denaturieren beim Abkühlen unter 10 bis 15 °C. Die Denaturierung kann reversibel sein (Renaturierung), ist aber in vielen Fällen irreversibel.

Enzyme

Enzyme sind Moleküle des natürlichen Proteins, die katalysieren chemische Reaktionen, in denen sie thermodynamisch möglich sind (auch wenn sie den Prozess nicht thermodynamisch günstig machen). In diesen Reaktionen wirken Enzyme auf einige Moleküle als Substrate, Moleküle, die in verschiedene Produkte umgewandelt werden. Fast alle Prozesse in der Zelle müssen Enzyme in erheblichem Maße auftreten. Die von Enzymen vermittelten Reaktionen werden als enzymatische Reaktionen bezeichnet. Da Enzyme sehr selektiv für ihre Substrate sind und nur wenige Reaktionen von vielen Möglichkeiten beschleunigen, bestimmt die (Menge) der Enzyme in einer Zelle den Stoffwechsel, der in jeder Zelle stattfindet. Im Gegenzug hängt die Synthese von der Regulierung der Genexpression ab. Wie alle Katalysatoren arbeiten Enzyme, indem sie die Aktivierungsenergie (?G^‡) für eine Reaktion senken, wodurch die Reaktionsgeschwindigkeit erheblich beschleunigt wird. Enzyme ändern nichts an der Energiebilanz der beteiligten Reaktionen, noch verändern sie das Gleichgewicht der Reaktion, aber sie können den Prozess beschleunigen, sogar millionenfach. Eine Reaktion, die unter der Kontrolle eines Enzyms oder eines Katalysators im Allgemeinen abläuft, erreicht das Gleichgewicht viel schneller als die entsprechende unkatalysierte Reaktion.