Proteine: Struktur, Funktionen und Isomerie

Proteine: Struktur und Klassifizierung

Holoproteine sind Proteine, die ausschließlich aus Aminosäuren bestehen.

Holoproteine: Faserproteine

Faserproteine sind in einer Dimension gewunden, wasserunlöslich und haben strukturelle sowie schützende Funktionen.

• Kollagen: Der Hauptbestandteil des Bindegewebes und eine der wichtigsten Komponenten der extrazellulären Matrix der Haut.
• Myosin: Ein Faserprotein, das für die Muskelkontraktion verantwortlich ist.
• Keratine: Eine große Gruppe tierischer Proteine, die in den Zellen der Epidermis synthetisiert und gespeichert werden. Sie bilden Hörner, Nägel, Haare und Wolle vieler Tiere.

Holoproteine: Globuläre Proteine

Globuläre Proteine haben eine kugelförmige Struktur, sind wasserlöslich und für die biologische Aktivität der Zelle verantwortlich.

• Aktin: Ein kugelförmiges Protein, das sich zu Fäden zusammenlagert. Zusammen mit Myosin ist es für die Muskelkontraktion verantwortlich.
• Albumine: Proteine mit Transportfunktionen für andere Moleküle oder als Aminosäurereserve. Vertreter dieser Gruppe sind Eieralbumin (im Eiweiß), Lactalbumin (in der Milch) und Serumalbumin (im Blut).
• Histone und Protamine: Basische Proteine, die mit DNA assoziiert sind.

Heteroproteine

Heteroproteine sind Proteine, die zusätzlich zu Aminosäuren eine nicht-proteinartige prosthetische Gruppe enthalten.

Chromoproteine

Chromoproteine sind Proteine, deren prosthetische Gruppe eine farbige Substanz, ein Pigment, ist. Man unterscheidet Porphyrin-Chromoproteine (zu dieser Gruppe gehören biologisch wichtige Proteine wie Hämoglobin und Myoglobin, die eine prosthetische Gruppe namens Häm besitzen, welche durch ein Eisen(II)-Kation (Fe²⁺) gekennzeichnet ist) und Nicht-Porphyrin-Chromoproteine (eines der wichtigsten ist Hämocyanin, ein blaues Pigment, das Kupfer für den Sauerstofftransport enthält).

Nukleoproteine

Proteine, deren prosthetische Gruppe eine Nukleinsäure ist. Beispiel: Histone.

Glykoproteine

Die prosthetische Gruppe ist ein Kohlenhydrat, das kovalent an die Polypeptidkette gebunden ist. Beispiel: Immunglobuline.

Phosphoproteine

Proteine, deren prosthetische Gruppe Phosphorsäure ist. Beispiel: Milch-Kasein.

Lipoproteine

Die prosthetische Gruppe ist ein Lipid. Eine spezifische Gruppe von Lipoproteinen im Blutplasma ist für den Transport unlöslicher Lipide (wie Cholesterin, Triglyceride) zwischen Darm, Leber und Fettgewebe verantwortlich. Die wichtigsten Lipoproteine sind LDL (Low-Density-Lipoproteine), die Cholesterin und Phospholipide von der Leber zu den Geweben transportieren, wo sie in Zellmembranen eingebaut werden, und HDL (High-Density-Lipoproteine), die Cholesterin von den Arterienwänden zurück zur Leber transportieren und so Ablagerungen reduzieren.

Proteinfunktionen

• Speicherfunktion

  Einige Proteine speichern bestimmte chemische Verbindungen wie Aminosäuren, die als Nährstoffe oder zur Unterstützung der Embryonalentwicklung dienen.

• Transportfunktion

  Proteine binden an verschiedene Substanzen und transportieren diese durch ein wässriges Medium (z. B. Sauerstoff oder Lipide) oder durch Zellmembranen. Beispiele sind Plasma-Lipoproteine, die Lipide transportieren.

• Kontraktile Funktion

  Aktin und Myosin führen die Muskelkontraktion durch und ermöglichen so die Zellbewegung, einschließlich der Bewegung von Bakterien und Spermien.

• Schutzfunktion

  Beteiligt an der Bildung von Blutgerinnseln, die den Austritt von Blut aus dem Gefäßsystem verhindern.

• Signaltransduktion

  Signaltransduktion ist der Prozess, bei dem eine Zelle auf ein extrazelluläres Signal reagiert.

• Hormonelle Funktion

  Wichtige regulatorische Proteine, die Zellfunktionen wie Stoffwechsel oder Reproduktion steuern. Beispiel: Insulin.

• Strukturelle Funktion

  Bieten mechanische Unterstützung für pflanzliche und tierische Zellen.

• Enzymatische Funktion

  Dienen als biochemische Katalysatoren.

• Homöostatische Funktion

  Halten den pH-Wert des inneren Milieus im Gleichgewicht.

• Erkennung chemischer Signale

  Beteiligt an der Erkennung chemischer Signale.

Isomerie und Optische Aktivität

Isomerie

Isomerie ist eine Eigenschaft vieler Verbindungen, die trotz unterschiedlicher Struktur die gleiche Summenformel besitzen. Monosaccharide weisen diese Eigenschaft häufig auf.

Funktionsisomerie

Verbindungen wie Aldosen und Ketosen haben identische Summenformeln, unterscheiden sich aber durch unterschiedliche funktionelle Gruppen.

Stereoisomerie

Moleküle, die sich ähneln, aber unterschiedliche Eigenschaften aufweisen, da ihre Atome eine unterschiedliche räumliche Anordnung haben. Dies ist auf die Anwesenheit asymmetrischer Kohlenstoffatome zurückzuführen.

• Enantiomere: Hier variiert die Position aller -OH-Gruppen an den asymmetrischen Kohlenstoffatomen. D-Form: -OH auf der rechten Seite. L-Form: -OH auf der linken Seite.
• Diastereoisomere: Epimere sind Diastereoisomere, die sich nur in der Position einer -OH-Gruppe an einem asymmetrischen Kohlenstoffatom unterscheiden.

Optische Aktivität

Die Anwesenheit asymmetrischer Kohlenstoffatome bestimmt eine wichtige Eigenschaft von Monosacchariden in Lösung: die optische Aktivität. Dies ist die Fähigkeit dieser Moleküle, die Polarisationsebene eines Strahls polarisierten Lichts beim Durchgang durch die Lösung abzulenken.

• Wenn die Drehung im Uhrzeigersinn erfolgt, werden die Monosaccharide als rechtsdrehend bezeichnet.
• Wenn die Drehung gegen den Uhrzeigersinn erfolgt, werden sie als linksdrehend bezeichnet.