Proteinstruktur: Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur
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Konformationeller Aufbau von Proteinen
Die Konformation eines Proteins ist die räumliche Anordnung seiner Atome. Peptidketten nehmen unter normalen pH- und Temperaturbedingungen eine spezifische Konformation ein, die für ihre Funktion entscheidend ist.
Strukturebenen von Proteinen
Die komplexe Struktur von Proteinen kann in vier Ebenen unterteilt werden:
1. Primärstruktur
Die Primärstruktur ist die Aminosäuresequenz eines Proteins. Sie bestimmt die Faltung und somit die Funktion des Proteins. Änderungen in der Primärstruktur können die Proteinfunktion beeinträchtigen.
2. Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur beschreibt lokale Faltungsmuster innerhalb der Polypeptidkette. Die häufigsten Sekundärstrukturen sind die Alpha-Helix und das Beta-Faltblatt.
a) Alpha-Helix
Die Alpha-Helix ist eine schraubenförmige Struktur, die durch Wasserstoffbrücken zwischen den Aminosäuren stabilisiert wird.
b) Beta-Faltblatt
Das Beta-Faltblatt entsteht durch die zickzackförmige Anordnung von Aminosäureketten, die durch Wasserstoffbrücken verbunden sind.
Proteine bestehen oft aus Kombinationen von Alpha-Helices, Beta-Faltblättern und unregelmäßigen Bereichen.
3. Tertiärstruktur
Die Tertiärstruktur ist die dreidimensionale Gesamtstruktur eines Proteins, die durch die Faltung der Sekundärstrukturelemente entsteht. Sie wird durch verschiedene Wechselwirkungen stabilisiert, darunter:
- Wasserstoffbrücken
- Säure-Base-Wechselwirkungen
- Disulfidbrücken
Es gibt zwei Haupttypen von Tertiärstrukturen: fibrillär und globulär.
Fibrilläre Proteine sind langgestreckt und spielen oft strukturelle Rollen. Sie sind in Wasser und Salzlösungen unlöslich. Beispiele sind Keratin, Kollagen und Elastin.
Globuläre Proteine sind kompakt und kugelförmig. Sie sind oft in Wasser oder Salzlösungen löslich. Beispiele sind Enzyme, Membranproteine und Transportproteine.
Globuläre Proteine haben oft Alpha-Helices im Inneren und Beta-Faltblätter an der Oberfläche.
4. Quartärstruktur
Die Quartärstruktur beschreibt die Anordnung mehrerer Polypeptidketten (Untereinheiten) in einem Proteinkomplex. Sie kann auch die Bindung von Proteinen an andere Moleküle umfassen.
Denaturierung von Proteinen
Denaturierung ist der Verlust der nativen Proteinstruktur und damit der biologischen Funktion. Sie kann durch Veränderungen der Konzentration, des pH-Werts oder der Temperatur verursacht werden. Denaturierung betrifft nicht die Primärstruktur, sondern die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur. In einigen Fällen kann die Denaturierung reversibel sein (Renaturierung). Hitze führt jedoch oft zu irreversibler Denaturierung.