Proteinstrukturen, Funktionen und Aminosäuren – Übersicht

Tertiärstruktur

Tertiärstruktur: Die Tertiärstruktur ist die endgültige dreidimensionale Anordnung der Polypeptidkette. Sie ist abhängig von der Primärstruktur (Aminosäuresequenz) und bestimmt maßgeblich die Proteinfunktion. Änderungen in dieser Struktur können zum Verlust der biologischen Aktivität führen. Die Tertiärstruktur entsteht durch Faltungen, die aus der Wechselwirkung bestimmter Bereiche der Kette resultieren. Diese Wechselwirkungen erfolgen zwischen den Seitenketten (R‑Gruppen) der Aminosäuren und werden durch Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken und van-der-Waals-Kräfte stabilisiert.

Quartärstruktur

Quartärstruktur: Die Quartärstruktur liegt bei Proteinen mit mehreren Ketten oder Untereinheiten vor. Sie beschreibt die Anordnung und Wechselwirkung der Proteinuntereinheiten zueinander. Die Verbindungen zwischen Untereinheiten beruhen auf ähnlichen Wechselwirkungen wie bei der Tertiärstruktur, häufig zwischen den Seitenketten der verschiedenen Untereinheiten. Auch kovalente Bindungen (z. B. Disulfidbrücken) können beteiligt sein.

Protein-Denaturierung

Denaturierung: Wenn Proteine ihre sekundäre, tertiäre oder quartäre Struktur verlieren, spricht man von Denaturierung. Dabei verliert das Protein seine native Konformation; dies kann reversibel sein (es brechen vorwiegend nicht-kovalente Bindungen) oder irreversibel (kovalente Bindungen werden gebrochen). Die Primärstruktur bleibt in der Regel erhalten, doch das Protein kann seine Funktion verlieren und inaktiv werden. Denaturierung kann durch Änderungen des pH-Werts, der Proteinkonzentration in der Lösung oder durch Temperaturänderungen induziert werden. Renaturierung bezeichnet die Wiederherstellung der nativen Proteinstruktur und ihrer Funktion.

Funktionen von Proteinen

• Strukturell: Sie bilden Baumaterial fast aller Zellstrukturen (z. B. Plasmamembran).
• Enzymatisch: Enzyme katalysieren chemische Reaktionen.
• Transport & Lagerung: Viele Moleküle und Ionen werden durch Proteine transportiert bzw. gespeichert (z. B. Hämoglobin, Hämozyanin/Haemocyanin transportieren Sauerstoff).
• Hormone: Verschiedene Hormone sind Proteine, z. B. Insulin.
• Kontraktil: Teile kontraktiler Systeme erzeugen koordinierte Bewegungen, z. B. Muskelkontraktion durch Aktin und Myosin.
• Verteidigung & Schutz: Antikörper schützen vor Fremdstoffen.
• Reserve: Einige Proteine dienen als Aminosäurenreservoir, z. B. das Kasein in Milch.

Aminosäuren

Aminosäuren: Sind biologische Verbindungen mit einer Aminogruppe (−NH2) am α‑Kohlenstoff (C‑2) und einer Carboxylgruppe (−COOH). An diesem Kohlenstoff befindet sich außerdem ein Wasserstoffatom und eine Seitenkette (Rest R). Viele Aminosäuren sind kristallisierbar und haben unterschiedliche Geschmacksqualitäten.

Man unterscheidet folgende Gruppen:

• Unpolare (hydrophobe) R‑Gruppen
• Polare, ungeladene R‑Gruppen
• Polare, negativ geladene R‑Gruppen (saure Aminosäuren) – in Lösung bilden sie Anionen.
• Polare, positiv geladene R‑Gruppen (basische Aminosäuren) – in Lösung bilden sie Kationen.