Proteinstrukturen: Primär, Sekundär, Tertiär und Quartär

Estruc. Prot.

Primärstruktur

Primärstruktur: Die Primärstruktur ist die lineare Reihenfolge der Aminosäuren, verbunden durch Peptidbindungen. Die Seitenketten (R-Gruppen) sind dabei abwechselnd auf beiden Seiten der Peptidkette angeordnet.

Sekundärstruktur

Sekundärstruktur:

α-Helix

Struktur in α-Helix: Die α-Helix ist eine räumliche Anordnung der Primärstruktur, die einer Spirale ähnelt. Die Bindungen, die die Drehungen der Kette erlauben, sind die nicht-peptidischen Rotationsfreiheitsgrade entlang der Hauptkette. Die Ausbildung einer α-Helix kann in zwei Phasen beschrieben werden:

1. Eine Rotation um etwa 100° pro Aminosäurerest entlang der Kette.
2. Eine 180°-Drehung um eine Achse im zentralen Bereich der Ebene, wodurch sich die Orientierung der beteiligten Gruppen ändert.

Diese Bewegungen können simultan auftreten; die wiederholte Folge solcher Drehungen kann zur Ausbildung von Helices oder sogar einer Doppel-α-Helix führen. Alle Carbonyl-Sauerstoffatome weisen ungefähr in die gleiche Richtung, die gebundenen Wasserstoffatome (am Amid) zeigen entgegengesetzt; dies ermöglicht die Ausbildung von Wasserstoffbrücken zwischen Carbonyl- und Amidgruppen und stabilisiert das Molekül.

β-Faltblatt

Struktur in β oder gefaltetem Blatt: In einem β-Faltblatt haben die Peptidketten eine zickzackartige (gestreckte) Anordnung. Stabilität wird durch Wasserstoffbrücken zwischen unterschiedlichen Segmenten derselben Kette oder zwischen benachbarten Ketten erzielt. β-Faltblätter können antiparallel oder parallel verlaufen und bilden durch die Wasserstoffbrücken eine stabile, flächige Struktur.

Kollagenhelix

Kollagen-Helix: Kollagen bildet keine typische α-Helix, da es viele Reste von Glycin, Prolin und Hydroxyprolin enthält, die die Ausbildung einer regulären α-Helix verhindern können. Stattdessen entsteht die Stabilität durch die Ausbildung einer speziellen Dreifachhelix (Triple-Helix), bei der drei Polypeptidketten zu einer Superhelix verdrillt sind.

Tertiärstruktur

Tertiärstruktur: Die Tertiärstruktur beschreibt die dreidimensionale Anordnung der gesamten Polypeptidkette, also die räumliche Anordnung und Wechselwirkung der sekundären Strukturelemente im Raum.

Filamentöse Proteine

Forming filamentöses: Filamentöse Proteine behalten ihre sekundären Strukturen größtenteils bei und sind oft leicht verdrillt. Sie sind in Wasser meist unlöslich und bilden faserige Strukturen.

Globuläre Proteine

Forming kugelförmige (globuläre) Proteine: Globuläre Proteine falten sich zu nahezu kugelförmigen Gestalten; sie sind in der Regel in Wasser löslich. In solchen Konformationen findet man gerade Abschnitte mit α-Helices und Knicke oder Schleifen mit β-Faltblatt-Charakter. Die Stabilität dieser dreidimensionalen Struktur ergibt sich aus vielen schwachen Wechselwirkungen, insbesondere Wasserstoffbrücken, ionischen Wechselwirkungen, hydrophoben Wechselwirkungen und van-der-Waals-Kräften.

Quartärstruktur

Quartärstruktur: Die Quartärstruktur beschreibt den Grad der strukturellen Komplexität, der sich aus der Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten (Untereinheiten) ergibt. Jede Kette bezeichnet man als Protomer (oder Untereinheit). Informationen über die Quartärstruktur geben Aufschluss über die Anordnung und die Wechselwirkungen zwischen diesen Untereinheiten.