Struktur und Organisation des Zellkerns

Struktur des Kernporenkomplexes

Jeder Kernporenkomplex besteht aus zahlreichen Proteinen, den Nukleoporinen, die eine achtfache Anordnung aufweisen. Folgende Bestandteile lassen sich unterscheiden:

• Acht Säulenproteine, die die Seitenwände der Pore bilden. Jedes ist durch Verankerungsproteine am perinukleären Raum befestigt. Zusätzlich gibt es acht radiale Proteine, die von den Säulen in das Lumen ragen und einen zentralen Kanal oder eine Öffnung abgrenzen.
• Ein zytoplasmatischer äußerer Ring aus acht Einheiten und ein innerer nukleärer Ring, ebenfalls achtfach. Von jedem Ring gehen fibrilläre Proteine und Fasern aus, die auf der nukleären Seite zusammenlaufen und einen Kernkorb bilden.

Kleine Moleküle passieren die Kernporen durch einfache Diffusion, größere Moleküle jedoch nur, wenn sie bestimmte Aminosäuren, die nukleären Lokalisationssignale, aufweisen. In diesem Fall werden sie von spezifischen Carriern, Importinen und Exportinen, erkannt, die den Transport durch die Poren in einem aktiven Prozess unter Verbrauch von GTP ermöglichen.

Bestandteile des Zellkerns

• Kernplasma:
  Das innere Milieu des Zellkerns, eine kolloidale Dispersion in Gelform, bestehend aus Ionen, Nukleotiden, RNA und Proteinen, die an der Synthese, Verpackung und Expression von Nukleinsäuren beteiligt sind. Im Kernplasma befindet sich auch ein fibrilläres Netzwerk, das Nukleoskelett, das in Struktur und Funktion dem Zytoskelett im Zytosol ähnelt.
• Nukleolus:
  Eine mehr oder weniger kugelförmige Region innerhalb des Zellkerns, die nicht von einem Membransystem umgeben ist und aus DNA, RNA und Proteinen besteht. Der Nukleolus ist der morphologische Ausdruck der ribosomalen RNA-Synthese und der Anlagerung von Proteinen zu ribosomalen Untereinheiten. Daher lassen sich im Nukleolus drei Regionen unterscheiden:
  • Das fibrilläre Zentrum, entsprechend den Chromatinsträngen, die rRNA-Gene enthalten, die noch nicht transkribiert wurden.
  • Die dichte fibrilläre Komponente, entsprechend den Regionen des Chromatins, die bereits transkribiert wurden und an denen sich ribosomale Proteine aus dem Zytoplasma anlagern.
  • Die granuläre Komponente, entsprechend den ribosomalen Untereinheiten in verschiedenen Reifungsstadien.

Chromatin: Struktur und Organisation

Chromatin ist im Interphasekern eukaryotischer Zellen als fibrilläres Netzwerk mit hoher Affinität zu basischen Farbstoffen zu beobachten. Es besteht aus DNA-Strängen, die an Proteine und geringe Mengen RNA gebunden sind.

Chromatin-Bestandteile

Die DNA im Chromatin liegt als doppelhelikale DNA vor und ist mit Proteinen assoziiert, die zwei Typen angehören:

• Nicht-Histon-Chromosomenproteine: Meist Enzyme, die an den Prozessen der Transkription (RNA-Polymerase) und DNA-Replikation (DNA-Polymerase) beteiligt sind.
• Histone oder Histon-Chromosomenproteine: Sie sind reich an basischen Aminosäuren wie Arginin und Lysin, haben ein niedriges Molekulargewicht und sind mit der DNA durch Wechselwirkungen zwischen den positiven Ladungen der basischen Aminosäuren und den negativen Phosphatgruppen der DNA verbunden. Die Hauptfunktion der Histone besteht darin, die DNA im Zellkern zu verpacken. Es gibt fünf Arten von Histonen: H1, H2A, H2B, H3 und H4.

Organisationsebenen des Chromatins

Die Histone H2A, H2B, H3 und H4 bilden ein Oktamer (Pakete aus acht Molekülen), das aus einem zentralen Tetramer der Histone H3 und H4 besteht, an das später zwei Heterodimere der Histone H2A und H2B angefügt werden. Die DNA im Chromatin des Zellkerns ist in komplexen und geordneten Strukturen verpackt, in denen wir folgende Organisationsebenen unterscheiden:

• Nukleosomenfaser ("Perlenkette"): Kornberg (1947) schloss, dass sie durch die periodische Wiederholung einer Struktur gebildet wird, die er als Nukleosom bezeichnete. Ein Nukleosom besteht aus dem Histon-Oktamer und 1,65 Windungen der DNA-Doppelhelix darum. Wenn dieses Nukleosom mit dem Histon H1 assoziiert ist, wird es als Chromatosom bezeichnet.