Die Tertiärstruktur von Proteinen und Denaturierung

Die Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur wird als die dreidimensionale Anordnung aller Atome definiert, aus denen das Protein aufgebaut ist. Die Tertiärstruktur eines Proteins ist direkt verantwortlich für dessen biologische Eigenschaften. Bei Proteinen, die aus einer einzigen Polypeptidkette bestehen (fehlende Quartärstruktur), liefert die Tertiärstruktur die maximalen strukturellen Informationen, die gewonnen werden können.

Arten der Tertiärstruktur

Es werden zwei Hauptarten der Tertiärstruktur unterschieden:

• Faserige Tertiärstruktur: Hier ist eine Dimension viel größer als die beiden anderen.
• Globuläre Tertiärstruktur (kugelig): Diese Art ist häufiger. Hier dominiert keine Dimension über die anderen, und die Form ist annähernd kugelförmig.

Stabilisierung der Tertiärstruktur

Die Kräfte, welche die Tertiärstruktur eines Proteins stabilisieren, entstehen zwischen den verschiedenen Seitenketten der Aminosäuren (AA), aus denen das Protein besteht. Die Bindungen der Tertiärstruktur lassen sich in zwei Hauptgruppen unterteilen: kovalente und nicht-kovalente Bindungen.

Kovalente Bindungen

Kovalente Bindungen können zur Bildung folgender Strukturen führen:

• Disulfidbrücken: Zwischen zwei Cystein (Cys)-Seitenketten.
• Amidbindungen: Zwischen den Seitenketten von Lysin (Lys) und einer Dicarbonsäure-Aminosäure.

Nicht-kovalente Bindungen

Nicht-kovalente Bindungen können vier Arten annehmen:

1. Elektrostatische Kräfte: Zwischen ionisierten Seitenketten mit entgegengesetzter Ladung.
2. Wasserstoffbrücken: Zwischen polaren AA-Seitenketten.
3. Hydrophobe Wechselwirkungen: Zwischen unpolaren Seitenketten.
4. Kräfte der Polarität: Aufgrund von Dipol-Dipol-Wechselwirkungen.

Folgen der Wechselwirkungen in globulären Proteinen

Als Folge dieser Wechselwirkungen in globulären Proteinen mit Tertiärstruktur:

• Die Seitenketten mit unpolarem Charakter sind im Inneren des Moleküls orientiert, um Wechselwirkungen mit dem Lösungsmittel zu vermeiden. Sie bilden einen kompakten Kern mit hydrophobem Charakter.
• Die Seitenketten polarer Aminosäuren befinden sich auf der Oberfläche des Moleküls, wo sie mit Wasser interagieren, wodurch das Protein in Lösung bleibt.

Nicht alle dieser Interaktionen tragen in gleicher Weise zur Aufrechterhaltung der Tertiärstruktur bei. Offensichtlich verleihen kovalente Bindungen die größte Stabilität. Unter den nicht-kovalenten Wechselwirkungen sind die hydrophoben Wechselwirkungen am wichtigsten, da sie die Annäherung zwischen den unpolaren Gruppen der Aminosäuren erfordern.

Denaturierung

Wenn die Tertiärstruktur eines Proteins instabil wird und seine charakteristische dreidimensionale Struktur verliert, verliert es seine Funktion und fällt oft aus der Lösung aus. Dieses Phänomen ist bekannt unter dem Namen Denaturierung.

Es gibt unterschiedliche Regionen innerhalb der Tertiärstruktur von Proteinen, die als autonome Einheiten der Faltung und/oder Protein-Denaturierung fungieren. Der vollständige oder teilweise Verlust der höheren Struktur (oberhalb der Primärstruktur) wird als Denaturierung bezeichnet, welche reversibel oder irreversibel sein kann.

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