Wichtige Metalle und Metalloproteine in der Biologie

1. Hb-Fe Ionen Koordination und Vergleich

Die Eisen-Ionen (Fe) in Hämoglobin (Hb) befinden sich in einer oktaedrischen Koordination. Sie sind mit vier Stickstoffatomen (N) des Porphyrinrings in einer quadratisch-planaren Ebene verbunden. Die fünfte Position wird von einem Stickstoffatom des Histidin-Liganden (senkrecht zur Ebene) eingenommen, und die sechste Position bindet Sauerstoff (O₂).

Im Vergleich dazu ist die Geometrie von CDO (oxidiert) oktaedrisch, während desoxygeniertes CDO quadratisch-pyramidal ist.

2. Rolle von Mg und Ca im Wettbewerb

Magnesium (Mg) ist sehr wichtig für die Na/K-Pumpe und wird in großen Mengen im Zellinneren benötigt. Es kann nicht durch Natrium (Na) ersetzt werden. Mg ermöglicht den Transport von Kalium (K) nach innen und Natrium nach außen. Es ist auch an der Verwendung von Phosphat und dem intrazellären Transfer beteiligt und reguliert die Kalziumkonzentration ([Ca]). Eine niedrige [Mg]-Konzentration führt zu einer Erhöhung der [Ca]-Konzentration, was Krämpfe verursachen kann.

3. Eigenschaften des Hämocyanin-Zentrums

Im desoxygenierten Zustand liegt Kupfer (Cu) als Cu(I) vor. Im oxidierten Zustand ist es Cu(II) und hat eine trigonal-bipyramidale Geometrie.

4. Plastocyanin: Verzerrte Tetraeder

Dieses Metalloenzym hat keine reine Tetraeder-Struktur, sondern eine Verzerrung zwischen quadratisch-planarer und tetraedrischer Geometrie. Dies ist nützlich, da es die Änderung des Redoxzustands seines Metallzentrums von Cu(I) zu Cu(II) und umgekehrt mit geringem Energieaufwand ermöglicht, da die Geometrie nicht zu 100 % einer der beiden Formen entspricht.

Peroxid ist blau.

5. Essenzielle Metalle und Mangel

Ein essenzielles Metall ist ein Metall, das für einen biologischen Prozess von großer Bedeutung ist, sei es für den Transport von O₂ (z. B. in Knochen) oder als Katalysator für eine Stoffwechselreaktion. Ohne ein solches Metall kommt es zu Veränderungen und nachfolgenden Erkrankungen. Krankheiten können verursacht werden, da diese Metalle in niedrigen Konzentrationen gefunden werden können.

6. Erklärung des Kooperativen Effekts

Der kooperative Effekt beschreibt, wie die Bindung eines Sauerstoffmoleküls (O₂) an Hämoglobin (Hb) die Affinität der verbleibenden Bindungsstellen für O₂ erhöht. Wenn ein O₂-Molekül an Hb bindet, tun dies die anderen drei Bindungsstellen ebenfalls leichter. Umgekehrt wird O₂ auch leichter wieder freigesetzt, wenn eine Bindungsstelle desoxygeniert wird.

7. Sauerstoffbindung an Hb: MO-Theorie

Gemäß der Molekülorbitaltheorie ist das paramagnetische Disauerstoff-Molekül (O₂) ein Triplett-Zustand. Wenn Sauerstoff sich mit dem Eisen des Hämoglobins verbindet, erweist sich die Bindung als gewinkelt. Diese Bindung wird nur erreicht, wenn das O-Atom von einem Triplett- in einen Singulett-Zustand übergeht, d. h., beide Elektronen sind im selben Orbital. Diese Energiebarriere von 23 kcal ist als Aktivierungsenergie von O₂ bekannt.

8. Ferredoxine: Cluster-Typen

• 2Fe-2S: Tetraedrisch
• 3Fe-4S: Verzerrter Cluster
• 4Fe-4S: Kubischer Cluster

9. Cytochrome und Absorption

• Cytochrom B: 555-560 nm
• Cytochrom C: 548-552 nm
• Cytochrom 570: 570 nm

Die 6. Position ist blockiert und transportiert keinen Sauerstoff.