Zellbiologie und Enzymkinetik: Offene Systeme und Stoffwechsel

1. Zelle und Lebendigsein: Offene Systeme

Offenes System

Ein System, das Materie und Energie aufnimmt, transformiert, Energie speichert und biologische Aktivitäten durchführt.

Gleichgewichtssystem (Homöostase)

Ein System, in dem der Wert einer bestimmten vordefinierten Variablen über die Zeit innerhalb eines Toleranzbereichs gehalten wird.

Dynamisches Gleichgewicht der Flüsse

Die typische Situation lebender Systeme, auch als offenes System im Gleichgewicht bezeichnet.

Energiespeicherung in ATP und anderen Molekülen

Zellen besitzen Mechanismen, um Energie zu transformieren, zu speichern und in Moleküle zu überführen, die für die Replikation und Synthese notwendig sind. Alle Zellen nutzen das ATP-Molekül als nutzbare chemische Energiequelle, da es zwei energiereiche Phosphatbindungen besitzt.

Andere Nukleotide wie Cytosin (CTP), Guanin (GTP) und Uracil (UTP) sind ebenfalls an Stoffwechselprozessen beteiligt und erfüllen ähnliche Energiefunktionen.

2. Enzyme

Enzyme sind Proteine, die spezifisch bestimmte biochemische Reaktionen katalysieren, indem sie an das Substrat (das Molekül oder der Metabolit, der umgewandelt wird) binden. Ribozyme sind RNA-Enzyme (Ribonukleoproteine), die ebenfalls katalytische Funktionen in der Natur übernehmen.

Enzym-Substrat-Bindung und Spezifität

Das Substrat wird im aktiven Zentrum des Enzyms aufgenommen. Die Bindung zwischen Enzym und Substrat erfordert eine sterische Erkennung. Enzyme sind hochspezifisch für jedes Substrat und jede biochemische Reaktion.

Enzyme verhalten sich wie alle anderen Katalysatoren:

• Sie beschleunigen spontane Prozesse, indem sie die Aktivierungsenergie senken.
• Sie verändern das Gleichgewicht der Reaktion nicht.
• Sie liegen am Ende der Reaktion unverändert vor.

Einfluss von pH-Wert und Temperatur auf die Enzymaktivität

• Temperaturschwankungen: Führen zu Konformationsänderungen in der Tertiär- oder Quartärstruktur von Enzymen, was die aktiven Zentren und damit die biologische Aktivität beeinflusst (Denaturierung).
• pH-Wert-Variationen: Führen zu einer Veränderung der elektrischen Oberflächenladungen der Enzyme, was die Substratbindung stören kann.

Enzym-Kofaktoren

Holoenzym

Das vollständige, aktive Enzym, bestehend aus dem Proteinanteil (Apoenzym) und dem nicht-Proteinanteil (Kofaktor).

Apoenzym

Der reine Proteinanteil des Enzyms.

Kofaktoren

Moleküle, die mit dem Apoenzym assoziiert sind und für dessen Aktivität notwendig sind. Sie können Metall-Kationen oder komplexe organische Moleküle (Coenzyme, die schwach an das Apoenzym binden) umfassen.

Klassifizierung von Enzymen

Enzyme werden oft mit der Endung -ase benannt (z. B. Amylase, Hydrolasen oder Isomerasen). Die aktuelle Klassifizierung basiert auf der Reaktion, die sie katalysieren (EC-Nummern).

3. Die Enzymatische Reaktion

Die Reaktion beginnt mit der Substratbindung an das Enzym, wodurch der Enzym-Substrat-Komplex (ES) gebildet wird. Die allgemeine Gleichung lautet:

E + S → ES → E + P

(E = Enzym, S = Substrat, ES = Enzym-Substrat-Komplex, P = Produkt)

Spezifität

Enzyme sind hochspezifisch in der Katalyse der Reaktion. Das Enzym ist komplementär zu dem Substratmolekül, an das es bindet.

Modelle der Substratbindung

• Schlüssel-Schloss-Modell: Die Komplementarität zwischen Enzym und Substrat wird mit einem Schloss und einem Schlüssel gleichgesetzt (starre Passform).
• Induced-Fit-Modell (Induzierte Passform): Die Bindung ist nicht starr; das aktive Zentrum passt sich bei der Substratbindung an die Form des Substrats an.

Hemmung der Enzymaktivität (Inhibition)

Es gibt verschiedene Mechanismen der Enzymhemmung:

• Reversible Inhibitoren: Binden vorübergehend an das Enzym. Dazu gehören kompetitive Inhibitoren.
• Irreversible Inhibitoren (Gifte): Binden irreversibel an das aktive Zentrum und unterdrücken die Aktivität vollständig (permanente Inaktivierung).

Allosterie (Regulation durch Effektoren)

Allosterische Enzyme werden durch sogenannte Liganden oder Effektoren reguliert, die spezifisch an das Enzym binden und eine Konformationsänderung hervorrufen. Dies führt zur Transformation zwischen der aktiven und inaktiven Form des Enzyms.

Die Liganden binden an regulatorische Zentren, die sich räumlich vom aktiven Zentrum unterscheiden.

• Die Substrate der Enzyme fungieren in der Regel als Liganden-Aktivatoren.
• Die Reaktionsprodukte verhalten sich oft als Liganden-Inhibitoren und hemmen dadurch die Bindung weiterer Substratmoleküle an das Enzym.

Die Allosterie ist ein wichtiger Regulationsmechanismus in der enzymatischen Reaktion.

Kinetik der Enzymatischen Reaktion

Die Reaktionsgeschwindigkeit steigt bis zu einem Maximum, das durch die Sättigung des Enzyms erreicht wird.

Umsatz- oder Katalytische Konstante ($k_{cat}$)

Die maximale Anzahl von Substratmolekülen, die ein Enzymmolekül pro Zeiteinheit umwandeln kann.

Michaelis-Konstante ($K_M$)

Ein Maß für die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat. Sie wird auch als katalytische Effizienz bezeichnet.

Ein kleiner Wert der Michaelis-Konstante ($K_M$) deutet auf eine sehr enge Bindung zwischen dem Enzym und dem Substrat hin (hohe Affinität).