Aminosäuren und Proteine: Struktur, Eigenschaften und Aufbau

Was sind Aminosäuren?

Aminosäuren sind organische Verbindungen, die sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxylgruppe besitzen. Es gibt 20 proteinogene Aminosäuren, von denen einige essenziell sind, das heißt, sie können vom Körper nicht selbst hergestellt werden und müssen über die Nahrung aufgenommen werden.

Klassifizierung der Aminosäuren

Aminosäuren lassen sich nach ihren Seitenketten (R) einteilen:

• Unpolar (hydrophob): Der Rest befindet sich meist im Inneren des Proteins.
• Polar (ionisierbar): Der Rest befindet sich meist an der Oberfläche.
• Polar sauer: Besitzen eine zusätzliche Carboxylgruppe.
• Polar basisch: Besitzen eine zusätzliche Aminogruppe.

Aminosäuren liegen in der L-Form vor (die NH₂-Gruppe befindet sich links). Sie sind kristalline Feststoffe mit hohen Schmelzpunkten.

Amphotere Eigenschaften und Zwitterionen

Aminosäuren sind amphoter, das heißt, sie können sich je nach pH-Wert als Säure oder als Base verhalten. In wässriger Lösung liegen sie als Zwitterion (dipolar) vor. Der pH-Wert, bei dem die Aminosäure als Zwitterion vorliegt und nach außen hin neutral ist, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet.

Die Peptidbindung

Die Peptidbindung entsteht durch die Verknüpfung der Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen. Es handelt sich um eine starke, kovalente Bindung, die nicht frei drehbar ist. Die Atome liegen in einer Ebene, wobei charakteristische Abstände und Winkel eingehalten werden.

Polypeptide bestehen aus einer Kette von Aminosäuren mit einem Amino-Terminus (NH₂) und einem Carboxy-Terminus (COOH). Beispiele sind Insulin, Enkephalin und Vasopressin.

Proteinstrukturen

Primärstruktur

Die Abfolge (Sequenz) von mehr als 100 Aminosäuren.

Sekundärstruktur

• Alpha-Helix: Eine schraubenförmige Struktur, bei der sich alle 3,6 Aminosäuren eine Windung ergibt. Stabilisiert durch Wasserstoffbrücken zwischen der 1. und 4. Aminosäure.
• Beta-Faltblatt: Eine Zick-Zack-Struktur.
• Unregelmäßige Bereiche: Können zwischen Alpha- und Beta-Strukturen auftreten, oft durch Prolin bedingt.

Tertiärstruktur

Die dreidimensionale Faltung, die durch Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte, Disulfidbrücken und elektrostatische Wechselwirkungen stabilisiert wird. Man unterscheidet:

• Faserproteine (filamentös): Unlöslich in Wasser (z. B. Kollagen, Elastin, Beta-Keratin).
• Globuläre Proteine: Löslich in Wasser, oft mit Alpha- und Beta-Strukturen (z. B. Enzyme, Membranproteine).

Quartärstruktur

Beschreibt den Zusammenbau mehrerer Proteinuntereinheiten zu einem funktionellen Komplex, stabilisiert durch dieselben Bindungskräfte wie die Tertiärstruktur (z. B. Hämoglobin, Immunglobuline).

Eigenschaften und Funktionen von Proteinen

Proteine sind aufgrund ihrer Primärstruktur löslich und funktionsspezifisch. Sie können durch Hitze oder pH-Wert-Änderungen denaturiert werden. Aufgrund ihrer amphoteren Natur können sie als Puffer fungieren.

Allgemeine Funktionen: Enzymatisch, strukturell, hormonell, Homöostase, Verteidigung, Transport, kontraktil und als Reserve.