Eigenschaften und Hemmmechanismen von Enzymen

Eigenschaften von Enzymen

Enzyme sind substratspezifisch. Das heißt: Ein Enzym kann nur ein bestimmtes, dazu passendes Substrat verarbeiten (das sogenannte Schlüssel-Schloss-Prinzip). Dabei fungiert das Enzym als Schloss und das Substrat als Schlüssel. Ein Enzym kann nur einen speziellen Reaktionstyp katalysieren.

• Substratspezifität: Resultiert aus der räumlichen Struktur.
• Wirkungsspezifität: Resultiert aus der chemischen Zusammensetzung des aktiven Zentrums.

Einflussfaktoren auf die Reaktionsgeschwindigkeit

Bei einer bestimmten Enzymkonzentration hängt die Reaktionsgeschwindigkeit von verschiedenen Faktoren ab:

• Temperaturabhängigkeit: Je höher die Temperatur, desto schneller verläuft die katalysierte Reaktion (RGT-Regel). Ab einer bestimmten Temperatur lässt die katalytische Wirksamkeit erheblich nach, da das Enzym durch Hitze denaturiert. Enzyme von Bakterien haben ein Temperaturoptimum bei ca. 80 °C, bei Vögeln liegt es bei der Körpertemperatur.
• pH-Wert: Enzymatische Reaktionen laufen in wässrigen Lösungen ab. Eine Änderung des pH-Werts führt zu einer Veränderung der Raumstruktur des Enzyms.
• Konzentration: Die Geschwindigkeit hängt von der Konzentration des Substrats und des Enzyms ab. Ist die Substratkonzentration niedrig, ist nicht jedes Enzymmolekül an ein Substratmolekül gebunden. Die Reaktionsgeschwindigkeit steigt mit zunehmender Substratkonzentration deutlich an.

Hemmung von Enzymen

Kompetitive Hemmung

Der Hemmstoff besitzt eine ähnliche Struktur wie das Substrat und kann sich deshalb an das aktive Zentrum binden, wird aber nicht umgesetzt. Substrat und Enzym konkurrieren also um das aktive Zentrum. Der Inhibitor blockiert für kurze Zeit die Anlagerung und Umsetzung des Substrats. Je höher die Konzentration des Inhibitors, desto mehr Enzymmoleküle werden blockiert. Wird die Substratkonzentration stark erhöht, verschwindet die Hemmwirkung.

Allosterische Hemmung

Bei der allosterischen Hemmung besetzt der Inhibitor nicht das aktive Zentrum, sondern eine andere Stelle des Enzyms. Obwohl die Bindung nicht das aktive Zentrum betrifft, bewirkt sie dennoch eine Hemmung: Das aktive Zentrum wird in seiner Struktur so verändert, dass das Substrat schlechter binden kann und die Umsetzung unterbleibt. Erst wenn das hemmende Molekül nicht mehr gebunden ist, kann das Enzym das Substrat wieder umsetzen.

Es handelt sich bei der allosterischen Hemmung um eine nichtkompetitive Hemmung, da keine Konkurrenz um das aktive Zentrum besteht.