Einflussfaktoren auf die Enzymaktivität

Einfluss der Substratkonzentration auf die Enzymaktivität

Bei niedrigen Substratkonzentrationen ist die Geschwindigkeit der Substratumsetzung gering. Diese lässt sich durch Erhöhung der Konzentration steigern. Da sich die Sättigungskonzentration des Substrats zur Maximalgeschwindigkeit aus dem Ergebnis schlecht ablesen lässt, ermittelt man, bei welcher Substratkonzentration die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird. Die Substratkonzentration bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit bezeichnet man als Michaelis-Menten-Konstante.

Ist die Substratkonzentration gering, so sind nicht alle Enzyme mit einem Substratteilchen beladen, weil die Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat sich treffen, gering ist. Mit zunehmender Anzahl der Substratteilchen steigt die Wahrscheinlichkeit, auf das Enzym zu treffen; daher steigt die Reaktionsgeschwindigkeit. Bei hohen Konzentrationen ist die Wahrscheinlichkeit des Zusammentreffens zwar sehr hoch, jedoch können die Substratmoleküle das aktive Zentrum nicht besetzen, da sich dort das Produkt der vorigen Reaktion erst langsam vom Enzym trennt.

Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität

Bei steigenden Temperaturen erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit stark. Bei einer bestimmten Temperatur wird schließlich ein Maximum erreicht. Dieses liegt bei vielen Enzymen zwischen 30 °C und 50 °C. Danach nimmt die Geschwindigkeit der enzymkatalysierten Reaktion sehr schnell ab, bis schließlich überhaupt keine Wirkung des Enzyms mehr erkennbar ist. Höhere Temperaturen bewirken eine stärkere Teilchenbewegung, sodass Enzym und Substrat mit einer größeren Wahrscheinlichkeit aufeinandertreffen.

Bei Enzymen haben hohe Temperaturen noch eine andere Wirkung: Sie verändern und zerstören schließlich die Tertiärstruktur, d. h. die räumliche Anordnung der Aminosäurekette wird irreversibel verändert (Denaturierung). Da die Funktion des Enzyms von der Tertiärstruktur abhängt, wird die Abnahme der Enzymaktivität ab einer bestimmten Temperatur verständlich. Enzyme sind meist nur bis zu Temperaturen zwischen 50 °C und 60 °C stabil. Höhere Temperaturen liefern so viel Energie, dass die geringen Bindungskräfte, welche die räumliche Faltung des Proteins aufrechterhalten, überwunden werden.

Einfluss des pH-Wertes auf die Enzymaktivität

Jedes Enzym hat sein spezifisches pH-Optimum. Je nach Struktur der Aminosäurereste im aktiven Zentrum liegt dieser in einem anderen Bereich und ist an den Wirkort des Enzyms angepasst. Die Ladungen der Aminosäurereste sind abhängig vom pH-Wert. Mit der Ladung ändert sich die räumliche Form.

Bei deutlich höheren oder niedrigeren pH-Werten sinkt die Aktivität immer stärker ab. Ursache ist, wie bei hohen Temperaturen, eine Denaturierung des Enzyms, da durch Säuren bzw. Basen an bestimmte Reste der einzelnen Aminosäurebausteine H⁺-Ionen angelagert oder von ihnen abgespalten werden können.