Proteine: Aufbau, Struktur und Eigenschaften

Was sind Proteine?

Proteine sind Biomoleküle, die im Wesentlichen aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff bestehen. Sie können zudem Schwefel sowie in einigen Fällen Phosphor, Eisen, Magnesium, Kupfer und andere Polymere enthalten. Die Grundbausteine der Proteine sind Aminosäuren, die als Monomere fungieren und über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind.

Klassifizierung nach Kettenlänge

• Oligopeptid: Verbindung von weniger als 10 Aminosäuren.
• Polypeptid: Verbindung von mehr als 10 Aminosäuren.
• Protein: Verbindung von mehr als 50 Aminosäuren.

Aminosäuren

Aminosäuren sind durch eine Carboxylgruppe (-COOH) und eine Aminogruppe (-NH2) gekennzeichnet. Die beiden weiteren Bindungsstellen am zentralen Kohlenstoffatom sind mit einem Wasserstoffatom und einem variablen Rest (R) besetzt. Aufgrund dieses Restes unterscheidet man 20 verschiedene Aminosäuren.

Chemisches Verhalten

In wässriger Lösung zeigen Aminosäuren ein amphoteres Verhalten. Sie können je nach pH-Wert als Säure (Abgabe von Protonen, -COO⁻) oder als Base (Aufnahme von Protonen, -NH₃⁺) fungieren. Treten beide Formen gleichzeitig auf, spricht man von einem Zwitterion.

Die Peptidbindung

Peptide entstehen durch eine kovalente Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe der nächsten, wobei ein Wassermolekül abgespalten wird. Die Peptidbindung weist eine gewisse Steifigkeit auf, die die Atome in einer Ebene immobilisiert.

Struktur der Proteine

Die Organisation eines Proteins wird durch vier strukturelle Ebenen definiert:

1. Primärstruktur

Die Abfolge (Sequenz) der Aminosäuren in der Polypeptidkette. Sie bestimmt die Funktion und die spätere Form des Proteins.

2. Sekundärstruktur

Die räumliche Anordnung der Aminosäuresequenz, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen. Bekannte Formen sind die Alpha-Helix und das Beta-Faltblatt.

3. Tertiärstruktur

Die weitere Faltung der Sekundärstruktur zu einer globulären (kugeligen) Konformation. Dies ermöglicht die Löslichkeit in Wasser und ist entscheidend für Transport- und Enzymfunktionen.

4. Quartärstruktur

Der Zusammenschluss mehrerer Polypeptidketten (Protomere) zu einem funktionellen Proteinkomplex.

Eigenschaften und Denaturierung

Die Spezifität eines Proteins hängt von seiner Primärstruktur und räumlichen Konformation ab. Eine Änderung dieser Struktur führt zum Funktionsverlust.

Denaturierung: Der Verlust der Tertiärstruktur durch äußere Einflüsse wie Temperaturänderungen (z. B. Kochen eines Eies) oder pH-Wert-Änderungen. Das Protein wird unlöslich und fällt aus. Unter bestimmten Bedingungen ist eine Renaturierung möglich.

Klassifizierung von Proteinen

1. Holoproteine

Bestehen ausschließlich aus Aminosäuren.

• Globuläre Proteine: Prolamine (z. B. Zein), Glutenine, Albumine, Hormone (z. B. Insulin) und Enzyme.
• Faserproteine: Kollagen, Keratine (Haare, Nägel), Elastin und Fibroin.

2. Heteroproteine

Bestehen aus einem Proteinanteil und einer Nicht-Protein-Gruppe, der sogenannten prosthetischen Gruppe.

• Beispiele: Glykoproteine, Lipoproteine (Transport von Lipiden), Nukleoproteine (Ribosomen) und Chromoproteine (z. B. Hämoglobin, Myoglobin).