Proteinstrukturen von Primär bis Quartär: Ein Leitfaden

Primärstruktur

Aminosäuresequenz, Beschreibung aller wichtigen kovalenten Disulfidbrücken und Peptidbindungen.

Überfamilie und Familien

• Überfamilie: 30 % Homologie.
• Familien: Mehr als 50 % Homologie und in der Regel die gleiche Funktion.

Enzyme, die Peptidbindungen spalten

Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain.

Prognosen der Primärstruktur

Homologie, Hydrophobie, Sekundärstruktur, HPLC-chromatographische Retention, zugängliche und versteckte Variable.

Sekundärstruktur

Faltung der Polypeptidkette, die zur Bildung von Strukturen aufgrund von Wechselwirkungen zwischen den Atomen der Peptidbindung führt.

Strukturen

• Alpha-Helix
• Beta-Faltblatt

Beispiele für Proteinstrukturen

• Alpha-Helix: Myoglobin (globuläres Protein), Fibrinogen (faseriges Protein).
• Beta-Faltblatt: Fibroin (faseriges Protein).

Suprasekundäre Strukturen

Helix-Turn-Helix, sieben Transmembran-Helices und amphipathische Helix, Leucin-Reißverschluss, Beta-Alpha-Beta-Einheit, Beta-Meander, Zinkfinger, EF-Hand.

Bestimmung der Sekundärstruktur

Physikalische Methoden

Röntgenkristallographie, Kernspinresonanz (NMR).

Weitere Techniken

Zirkulardichroismus.

Tertiärstruktur

Die dreidimensionale Struktur des Proteins.

Kräfte, die die Tertiärstruktur erhalten

Nichtkovalente Kräfte

• Hydrophobe Wirkung: Findet statt, damit unpolare Aminosäuren ins Innere des Proteins wandern, während polare nach außen gerichtet werden.
• Wasserstoffbrückenbindungen:
  • Akzeptor: Histidin, Cystein, Methionin, Glutaminsäure, Glycin, Asparagin.
  • Geber: Tyrosin, Serin, Threonin, Lysin, Arginin, Glutamin.
• Ionische Wechselwirkungen oder Salzbrücken: Lysin, Arginin, Histidin, Glutaminsäure.

Kovalente Kräfte

Disulfidbrücke, Amidbindung.

Proteinklassen nach Struktur

• Klasse 1: Alpha, nicht-faszikuliert und faszikuliert, kleine Peptide.
• Klasse 2: Beta (z. B. Porin, Hämopexin, Pektatlyase).
• Klasse 3: Alpha/Beta-Barrel (Triosephosphatisomerase, Ribonuklease-Inhibitor).
• Klasse 4: Unregelmäßig (z. B. Lektin aus Pisum sativa).

Quartärstruktur

Die räumliche Dispositionsanordnung verschiedener Polypeptidketten eines multimeren Proteins.

Kräfte, die die Quartärstruktur erhalten

Dieselben Kräfte wie bei der Tertiärstruktur.

Proteine mit Quartärstrukturen

Hämoglobin, Concanavalin, Aspartat-Transcarbamylase, Glycogenphosphorylase.