Struktur und Eigenschaften von Proteinen und Aminosäuren

Eigenschaften von Aminosäuren

Aminosäuren besitzen einen amphoteren Charakter, wodurch sie als Säuren oder Basen fungieren und zur pH-Regulierung im Organismus beitragen können.

Die Peptidbindung

• Die Peptidbindung ist eine kovalente Bindung, die kürzer als die meisten anderen C-N-Bindungen ist.
• Sie weist einen partiellen Doppelbindungscharakter auf, der eine freie Rotation verhindert.
• Die vier Atome der Peptidgruppe sowie die beiden Alpha-Kohlenstoffatome liegen in einer Ebene mit festen Abständen und Winkeln.
• Die einzige freie Rotation findet an den Bindungen zum Alpha-Kohlenstoffatom statt.

Proteinstrukturen

Primärstruktur

Die Primärstruktur ist die grundlegende Ebene, da sie die übergeordneten Organisationsstrukturen der Proteine bestimmt.

Sekundärstruktur

Die Stabilität der Alpha-Helix hängt von der Anwesenheit oder Abwesenheit von Prolin- oder Hydroxyprolin-Resten ab. Bei der Beta-Faltblatt-Konformation sorgen die Peptidbindungen für eine hohe Stabilität. Polypeptidketten können parallel oder antiparallel angeordnet sein. Beim Kollagen sind die einzelnen Ketten im Uhrzeigersinn gewickelt.

Tertiärstruktur

Die biologischen Funktionen eines Proteins hängen von seiner Tertiärstruktur ab. Diese besteht aus stabilen Bereichen, die durch flexible Proteinabschnitte (Scharniere) miteinander verbunden sind.

Quartärstruktur

Sie wird aus zwei oder mehr Polypeptidketten (Untereinheiten, Protomere oder Monomere) gebildet. Diese können gleich oder verschieden sein und werden durch Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken stabilisiert.

Allgemeine Eigenschaften

• Löslichkeit: Faserproteine sind in Wasser unlöslich, während globuläre Proteine wasserlöslich sind.
• Denaturierung: Durch Änderungen des pH-Werts, der Temperatur oder durch Denaturierungsmittel (z. B. Harnstoff) verlieren Proteine ihre biologische Aktivität.
• Spezifität: Die lineare Sequenz der Aminosäuren sorgt für eine artspezifische Einzigartigkeit der Proteine.
• Pufferkapazität: Aufgrund ihres amphoteren Charakters wirken Aminosäuren als Puffer.

Klassifizierung von Proteinen

Holoproteine

Diese bestehen ausschließlich aus Aminosäuren. Beispiele sind:

• Faserproteine: Kollagen, Myosin, Keratin, Fibrin, Elastin.
• Globuläre Proteine: Aktin, Albumin, Globuline, Histone.

Heteroproteine

Sie bestehen aus einem Proteinanteil und einer nicht-proteinogenen prothetischen Gruppe:

• Nukleoproteine: Die prothetische Gruppe ist eine Nukleinsäure (z. B. DNA-Struktur).
• Glykoproteine: Die prothetische Gruppe ist ein kovalent gebundenes Kohlenhydrat.
• Phosphoproteine: Die prothetische Gruppe ist Phosphorsäure (z. B. Kasein in Milch und Eigelb).
• Lipoproteine: Die prothetische Gruppe ist ein Lipid. Sie dienen als Transportmittel für wasserunlösliche Lipide.
• LDL (Low Density Lipoprotein): Transportiert Cholesterin und Phospholipide von der Leber zu den Geweben.
• HDL (High Density Lipoprotein): Entfernt überschüssiges Cholesterin aus den Arterienwänden und transportiert es zurück zur Leber.