Struktur und Eigenschaften von Proteinen: Ein Überblick

Primärstruktur von Proteinen

Die Primärstruktur ist die einfachste Form der Organisation von Proteinen. Sie wird durch die Aminosäuresequenz der Proteinkette bestimmt, also die Anzahl der Aminosäuren und die Reihenfolge, in der sie über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Die Aminosäure-Seitenketten ragen von der Hauptkette ab. Per Konvention wird die Reihenfolge vom Amino-Terminus zum Carboxy-Terminus geschrieben. Eine charakteristische Zick-Zack-Anordnung entsteht durch die Planarität der Peptidbindung und die Rotation, die die Aminosäuren in ein energetisches Gleichgewicht bringt.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung der lokalen Faltung innerhalb der Polypeptidkette. Sie wird durch die Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen den Seitenketten (Radikalen) benachbarter Aminosäuren stabilisiert.

• Alpha-Helix: Die Polypeptidkette ist schraubenförmig um die Bindungsachse der Alpha-Kohlenstoffe aufgewickelt. Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken zwischen der NH-Gruppe einer Peptidbindung und der C=O-Gruppe der vierten nachfolgenden Aminosäure stabilisiert.
• Kollagen-Helix: Eine spezielle Variante der Sekundärstruktur, die in Kollagenproteinen (z. B. in Sehnen und Bindegewebe) vorkommt und eine besonders starre Struktur aufweist.
• Beta-Faltblatt: In einigen Regionen nimmt das Protein eine Zick-Zack-Struktur an und bildet interchenare Wasserstoffbrücken aus. Alle beteiligten Peptidbindungen tragen zur Stabilität bei. Die Beta-Form besteht aus zwei oder mehr Polypeptidketten, die parallel oder antiparallel verlaufen und durch Wasserstoffbrücken sowie Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten verbunden sind. Dies führt zu einer lamellaren, ziehharmonikaartigen Struktur.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur beschreibt die räumliche Faltung des gesamten Proteins. Sie ist stabil dank der Bindungen zwischen den R-Resten der Aminosäuren, wie Wasserstoffbrücken, elektrostatische Anziehung, Van-der-Waals-Kräfte oder Disulfidbrücken. Diese Domänenstruktur umfasst meist 50 bis 300 Aminosäuren und ist sehr stabil.

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur beschreibt Proteine, die aus zwei oder mehr Polypeptidketten (Protomeren) bestehen, die identisch oder verschieden sein können. Für die Funktionalität müssen die Protomere durch Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte oder Disulfidbrücken (z. B. bei Immunglobulinen) verbunden sein. Beispiele: Kollagen (3 Ketten), Hämoglobin (4 Ketten).

Eigenschaften von Proteinen

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Löslichkeit: Es bleibt immer als starke und schwache Verbindungen vorhanden sind. Die Erhöhung der Temperatur-und pH-Wert, ist die Löslichkeit verloren.

Elektrolyt-Kapazität: Es wird durch Elektrophorese bestimmt, analytische Verfahren, bei dem, wenn die Proteine an den Pluspol übertragen werden, weil das Molekül negativ geladen und umgekehrt.

Spezifität: Jedes Protein hat eine bestimmte Funktion über ihren primären Struktur bestimmt. Funktion: befindet sich in der Position bestimmter Aminosäuren in der linearen Abfolge von Arten. Proteine mit ähnlicher Zusammensetzung und Struktur

PH-Puffer (so genannte Puffer-Effekt): Sie dienen als Puffer der pH-Wert aufgrund seiner amphoteren Charakter, dh sie lassen sich so verhalten, als Säuren (Elektronen-Annahme) oder Basen (Elektronen-Spende).

HOLOPROTEINAS: besteht ausschließlich aus Aminosäuren. Sie sind unterteilt in:

Faserig. Have einfachen Strukturen. im Wesentlichen aus dem Polypeptide, die bestellt werden oder auf parallelen Balken gerollt. Sie sind unlöslich in Wasser und haben wichtige Struktur-und Schutzfunktionen. Dieser Teil enthält Kollagen, Myosin, Keratin, Fibrin und Elastin.

Kugelsternhaufen. Komplexer sind als faserig. Die Ketten, die Form gefaltet werden, um eine kompakte Struktur bilden. Sie sind in Wasser oder polaren Lösungsmitteln löslich ist, und sind für die biologische Aktivität der Zellen verantwortlich gehören zu dieser Gruppe von Aktin, Albumin, Globuline, Histone und Protaminen

HETEROPROTEINAS: Bestehend aus einem Protein-Gruppe und eine prothetische Gruppe. Sie sind unterteilt in:

Cromoproteinas. Proteine, deren prosthetische Gruppe ist ein Pigment. Sie können nicht Porphyrin Porphyrine.

Nukleoproteine. Proteine, deren prosthetische Gruppe ist eine Nukleinsäure.

Glykoproteine. Proteine, deren prosthetische Gruppe ist ein Kohlenhydrat kovalent an die Polypeptidkette gebunden.

Phosphoproteins. Proteine, deren prosthetische Gruppe ist Phosphorsäure.

Lipoproteine. Proteine, deren prosthetische Gruppe ist ein Lipid. Sie können mit niedriger Dichte (LDL) und hoher (HDL)